ストレス誘発リン酸化タンパク質1

ステップ1
利用可能な構造
PDBオーソログ検索: PDBe RCSB
識別子
エイリアスSTIP1、HEL-S-94n、HOP、IEF-SSP-3521、P60、STI1、STI1L、ストレス誘導リン酸化タンパク質1
外部IDオミム：605063; MGI : 109130;ホモロジーン: 4965;ジーンカード：STIP1; OMA :STIP1 - オルソログ
オルソログ
種人間ねずみ
エントレズ

10963

20867

アンサンブル

ENSG00000168439

ENSMUSG00000024966

ユニプロット

P31948

Q60864

RefSeq (mRNA)

NM_006819
NM_001282652
NM_001282653

NM_016737

RefSeq（タンパク質）

NP_001269581
NP_001269582
NP_006810

NP_058017

場所（UCSC）11章: 64.19 – 64.2 Mb19章7節 – 7.02MB
PubMed検索[3][4]
ウィキデータ
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ストレス誘導リン酸化タンパク質1（Hsp70-Hsp90形成タンパク質 、Hop ）は、ヒトにおいてSTIP1遺伝子によってコードされています。Hopは、タンパク質シャペロン Hsp70とHsp90を可逆的に連結するコシャペロンとして機能します。[5]

STI1は、主要なシャペロン（主に熱ショックタンパク質）を制御・補助するコシャペロンの大きなグループに属します。Hsp70-Hsp90複合体の中で最も研究が進んでいるコシャペロンの一つです。酵母で初めて発見され、ヒト、マウス、ラット、昆虫、植物、寄生虫、ウイルスで相同遺伝子が同定されています。これらのタンパク質ファミリーはSTI1（ストレス誘導性タンパク質）と呼ばれ、酵母、植物、動物のSTI1（ホップ）に分類されます。

同義語

  • ホップ
  • Hsc70/Hsp90組織化タンパク質
  • NY-REN-11抗原
  • P60
  • STI1
  • STI1L
  • ステップ1
  • 形質転換感受性タンパク質IEF-SSP-3521

遺伝子

STIP1は染色体 11q 13.1に位置し、14 個のエクソンから構成されます。

構造

STIタンパク質は、いくつかの構造的特徴によって特徴付けられます。すべてのホモログは9つのテトラトリコペプチドリピート（TPR）モチーフを有し、これらは3つのTPRドメインにクラスター化されています。TPRモチーフは多くのタンパク質で用いられる非常に一般的な構造的特徴であり、タンパク質間相互作用を誘導する能力を有しています。N末端TPR1ドメインと中央TPR2Aドメインは、Hsp90およびHsp70リガンドペプチドと複合体を形成しており、結晶構造情報が得られています。[6]

Hsp70-Hsp90 組織化タンパク質（ホップ、ヒトではSTIP1）は、Hsp70とHsp90間のクライアントタンパク質の輸送を担うコシャペロンです。ホップは真核生物において進化的に保存されており、核と細胞質の両方に存在します。[7] ショウジョウバエのホップは、3つのテトラトリコペプチドリピートドメイン領域（TPR1、TPR2A、TPR2B）と1つのアスパラギン酸-プロリンリピートドメイン（DP）からなる単量体タンパク質です。TPRドメインはHsp90とHsp70のC末端と相互作用し、TPR1とTPR2BはHsp70に結合し、TPR2AはHsp90に優先的に結合します。熱ショック装置の中間構造は、シャペロン機能が一過性かつ高速であるため、完全に特徴づけることが困難です。[8]

関数

ホップの主な機能は、Hsp70とHsp90を結合させることです。しかし、最近の研究では、ホップは結合したタンパク質のシャペロン活性も調節し、他のシャペロンやタンパク質と相互作用する可能性があることが示唆されています。Hsp70/Hsp90の「シャペロンマシン」における役割に加え、ホップは他のタンパク質複合体（例えば、シグナル伝達複合体EcR/USPや、ウイルスの複製を可能にするB型肝炎ウイルス逆転写酵素複合体）にも関与しているようです。また、プリオンタンパク質の受容体としても機能します。[9] [10]ホップは様々な細胞領域に存在し、細胞質と核の間を移動します。

ショウジョウバエの RNA干渉経路において、ホップはsiRNAのpre-RISC複合体の不可欠な部分であることが示されている。[11]ショウジョウバエの Piwi相互作用RNA経路（転位要素（トランスポゾン）の抑制を担うRNA干渉経路）において、ホップはPiwiと相互作用することが示されており、 [12]ホップがない場合、トランスポゾンは抑制解除され、重度のゲノム不安定性と不妊症につながる。[13]

相互作用

STI1はPRNP [14]および熱ショックタンパク質90kDaアルファ（細胞質）メンバーA1と相互作用することが示されている。[15] [16]

参考文献

  1. ^ abc GRCh38: Ensemblリリース89: ENSG00000168439 – Ensembl、2017年5月
  2. ^ abc GRCm38: Ensemblリリース89: ENSMUSG00000024966 – Ensembl、2017年5月
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  4. ^ 「マウスPubMedリファレンス：」。米国国立医学図書館、国立生物工学情報センター。
  5. ^ Odunuga OO, Longshaw VM, Blatch GL (2004年10月). 「ホップ：Hsp70/Hsp90アダプタータンパク質以上のもの」BioEssays . 26 (10): 1058–68 . doi :10.1002/bies.20107. PMID  15382137. S2CID  45168091.
  6. ^ Scheufler C, Brinker A, Bourenkov G, Pegoraro S, Moroder L, Bartunik H, Hartl FU, Moarefi I (2000年4月). 「TPRドメイン-ペプチド複合体の構造：Hsp70-Hsp90マルチシャペロン機構の組み立てにおける重要な要素」. Cell . 101 (2): 199– 210. doi : 10.1016/S0092-8674(00)80830-2 . PMID  10786835. S2CID  18200460.
  7. ^ Schmid AB, et al. (2012). 「Hsp90コシャペロンSti1/Hopの機能モジュールのアーキテクチャ」. EMBO J. 31 ( 6): 1506–17 . doi :10.1038/emboj.2011.472. PMC 3321170. PMID 22227520  . 
  8. ^ Yamamoto S, et al. (2014). 「共シャペロンHSP70/HSP90構成タンパク質（HOP）におけるATPase活性とATP依存性構造変化」J. Biol. Chem . 289 (14): 9880–6 . doi : 10.1074/jbc.m114.553255 . PMC 3975032. PMID  24535459 . 
  9. ^ マルティンス VR、グラナー E、ガルシア＝アブリュー J、デ・ソウザ SJ、メルカダンテ AF、ベイガ SS、ザナタ SM、ネト VM、ブレンターニ RR (1997 年 12 月)。 「相補性ハイドロパシーは細胞のプリオンタンパク質受容体を特定する」。自然医学。3 (12): 1376–82 .土井:10.1038/nm1297-1376。PMID  9396608。S2CID 20605773  。
  10. ^ ザナタ SM、ロペス MH、メルカダンテ AF、ハッジ GN、キアリーニ LB、野溝 R、フレイタス AR、カブラル AL、リー KS、ジュリアーノ MA、デ オリベイラ E、ジャキエリ SG、バーリンゲーム A、ファン L、リンデン R、ブレンターニ RR、マルティンズ VR (2002 年 7 月)。 「ストレス誘導性タンパク質 1 は、神経保護を引き起こす細胞プリオンの細胞表面リガンドです。」EMBO ジャーナル。21 (13): 3307–16 .土井:10.1093/emboj/cdf325。PMC 125391。PMID  12093732。 
  11. ^ 岩崎 誠、佐々木 秀次、坂口 勇、鈴木 剛、多田隈 秀、泊 勇 (2015年5月). 「ショウジョウバエRNAi酵素複合体の構築における基本ステップの定義」Nature . 521 (7553): 533–6 . Bibcode :2015Natur.521..533I. doi :10.1038/nature14254. PMID  25822791. S2CID  4450303.
  12. ^ ガンガラージュ VK、イン H、ウェイナー MM、ワン J、ファン XA、リン H (2011 年 2 月)。 「ショウジョウバエ Piwi は、Hsp90 を介した表現型変動の抑制において機能します。」自然遺伝学。43 (2): 153–8 .土井:10.1038/ng.743。PMC 3443399。PMID  21186352。 
  13. ^ Karam JA, Parikh RY, Nayak D, Rosenkranz D, Gangaraju VK (2017年4月). 「コシャペロンHsp70/Hsp90-organizing protein (Hop)はトランスポゾンサイレンシングとPiwi相互作用RNA (piRNA)の生合成に必須である」. The Journal of Biological Chemistry . 292 (15): 6039– 6046. doi : 10.1074/jbc.C117.777730 . PMC 5391737. PMID  28193840 . 
  14. ^ ザナタ SM、ロペス MH、メルカダンテ AF、ハッジ GN、キアリーニ LB、野溝 R、フレイタス AR、カブラル AL、リー KS、ジュリアーノ MA、デ オリベイラ E、ジャキエリ SG、バーリンゲーム A、ファン L、リンデン R、ブレンターニ RR、マルティンズ VR (2002 年 7 月)。 「ストレス誘導性タンパク質 1 は、神経保護を引き起こす細胞プリオンの細胞表面リガンドです。」EMBO ジャーナル。21 (13): 3307–16 .土井:10.1093/emboj/cdf325。PMC 125391。PMID  12093732。 
  15. ^ Scheufler C, Brinker A, Bourenkov G, Pegoraro S, Moroder L, Bartunik H, Hartl FU, Moarefi I (2000年4月). 「TPRドメイン-ペプチド複合体の構造：Hsp70-Hsp90マルチシャペロン機構の組み立てにおける重要な要素」. Cell . 101 (2): 199– 210. doi : 10.1016/S0092-8674(00)80830-2 . PMID  10786835. S2CID  18200460.
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さらに読む

  • Rasmussen HH, van Damme J, Puype M, Gesser B, Celis JE, Vandekerckhove J (1992年12月). 「正常ヒト表皮ケラチノサイトの2次元ゲルタンパク質データベースに記録された145種類のタンパク質のマイクロシーケンス」. Electrophoresis . 13 (12): 960–9 . doi :10.1002/elps.11501301199. PMID  1286667. S2CID  41855774.
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