カタラーゼ

カタラーゼ
識別子
シンボルカタラーゼ
ファムPF00199
インタープロIPR011614
プロサイトPDOC00395
SCOP27cat /スコープ/ SUPFAM
OPMスーパーファミリー370
OPMタンパク質3e4w
CDDcd00328
利用可能なタンパク質構造:
PDB  IPR011614 PF00199 ( ECOD ; PDBsum )  
アルファフォールド
カタラーゼ
識別子
EC番号1.11.1.6
CAS番号9001-05-2
データベース
インテンズIntEnzビュー
ブレンダブレンダエントリー
エクスパスNiceZymeビュー
ケッグKEGGエントリー
メタサイクル代謝経路
プリアモスプロフィール
PDB構造RCSB PDB PDBe PDBsum
遺伝子オントロジーアミゴー/クイックゴー
検索
PMC記事
パブメッド記事
NCBIタンパク質
猫
利用可能な構造
PDBオーソログ検索: PDBe RCSB
識別子
エイリアスCAT、カタラーゼ
外部IDオミム: 115500 ; MGI : 88271 ;ホモロジーン: 55514 ;ジーンカード: CAT ; OMA : CAT - オルソログ
オーソログ
種人間ねずみ
エントレズ

847

12359

アンサンブル

ENSG00000121691

ENSMUSG00000027187

ユニプロット

P04040

P24270

RefSeq (mRNA)

NM_001752

NM_009804

RefSeq（タンパク質）

NP_001743

NP_033934

場所（UCSC）11章: 34.44 – 34.47 Mb2番目の文字: 103.28 – 103.32 Mb
PubMed検索[ 3 ][ 4 ]
ウィキデータ
人間の表示/編集マウスの表示/編集

カタラーゼは、酸素に曝露されるほぼすべての生物（細菌、植物、動物など）に存在する一般的な酵素であり、過酸化水素を水と酸素に分解する触媒作用をします。[ 5 ]カタラーゼは、活性酸素種（ROS）による酸化ダメージから細胞を保護する上で非常に重要な酵素です。カタラーゼは、すべての酵素の中で最も高いターンオーバー数を持つ酵素の一つであり、1分子のカタラーゼは毎秒数百万個の過酸化水素分子を水と酸素に変換することができます。[ 6 ]

カタラーゼは、それぞれ500アミノ酸以上からなる4つのポリペプチド鎖からなる四量体です。[ 7 ] 4つの鉄含有ヘム基を含み、これにより酵素は過酸化水素と反応します。ヒトカタラーゼの最適pHは約7で[ 8 ]、かなり広い範囲で反応速度が見られます。pH 6.8から7.5の間では反応速度はほとんど変化しません。[ 9 ]他のカタラーゼの最適pHは、種によって4から11の範囲で変化します。[ 10 ]最適温度も種によって異なります。[ 11 ]

構造

ヒトカタラーゼは4つのサブユニットからなるテトラマーを形成し、各サブユニットは概念的に4つのドメインに分けられる。[12] 各サブユニットの広範なコアは、8本鎖の反平行βバレル（β1-8）によって生成され、最も近い隣接結合は、片側ではβバレルループで、もう一方にはα9ループで覆われている。[12] βバレルの片面のヘリカルドメインは、 4つのC末端ヘリックス（α16、α17、α18、およびα19）と、β4とβ5の間の残基に由来する4つのヘリックス（α4、α5、α6、およびα7）で構成されている。[ 12 ]選択的スプライシングによって、異なるタンパク質変異体が生じる可能性がある。

歴史

カタラーゼは、1818年に過酸化水素（H 2 O 2）を発見したルイ・ジャック・テナールによって初めて発見されました。テナールは、カタラーゼの分解は未知の物質によって引き起こされると示唆しました。1900年、オスカー・レーヴが初めてカタラーゼと命名し、多くの植物や動物でその存在を発見しました。[ 13 ] 1937年、ジェームズ・B・サムナーとアレクサンダー・ダウンスによって牛肝臓由来のカタラーゼが結晶化され[ 14 ]、1938年に分子量が測定されました。[ 15 ]

ウシカタラー​​ゼのアミノ酸配列は1969年に決定され[ 16 ]、三次元構造は1981年に決定された[ 17 ]。

関数

分子メカニズム

カタラーゼの完全なメカニズムは現在のところ不明ですが、[ 18 ]反応は2段階で起こると考えられています。

H 2 O 2 + Fe(III)-E → H 2 O + O=Fe(IV)-E(.+)
H 2 O 2 + O=Fe(IV)-E(.+) → H 2 O + Fe(III)-E + O 2 [ 18 ]

ここで、Fe()-Eは酵素に結合したヘム基の鉄中心を表します。Fe(IV)-E(.+)はFe(V)-Eのメソメリック型であり、鉄は完全に+Vに酸化されず、ヘムリガンドから安定化電子密度を受け取り、ラジカルカチオン(.+)として表されます。

過酸化水素が活性部位に入ると、アミノ酸Asn148（148番目のアスパラギン）およびHis75と相互作用し、酸素原子間でプロトン（水素イオン）が移動します。遊離酸素原子は配位し、新たに形成された水分子とFe(IV)=Oが解放されます。Fe(IV)=Oは2番目の過酸化水素分子と反応してFe(III)-Eを再形成し、水と酸素を生成します。[ 18 ]鉄中心の反応性は、5番目の配位位にTyr358のフェノラートリガンドが存在することで向上し、Fe(III)からFe(IV)への酸化を補助する可能性があります。反応の効率は、His75とAsn148が反応中間体と相互作用することでも向上する可能性があります。[ 18 ]カタラーゼによる過酸化水素の分解は一次速度論に従って進行し、速度は過酸化水素濃度に比例します。[ 19 ]

カタラーゼは、過酸化水素による、ホルムアルデヒド、ギ酸、フェノール、アセトアルデヒド、アルコールなどの様々な代謝物や毒素の酸化を触媒します。その反応は以下のとおりです。

H 2 O 2 + H 2 R → 2H 2 O + R

この反応の正確なメカニズムは不明です。

あらゆる重金属イオン（例えば、硫酸銅(II)中の銅陽イオン）は、カタラーゼの非競合的阻害剤として作用する。しかし、「銅欠乏症は、心臓や肝臓などの組織におけるカタラーゼ活性の低下につながる可能性がある。」[ 20 ]。さらに、毒物であるシアン化物は、高濃度過酸化水素下ではカタラーゼの非競合的阻害剤となる[ 21 ]。[ 22 ]ヒ酸は活性化剤として作用する。[ 23 ]過酸化カタラーゼ中間体の 3次元タンパク質構造は、タンパク質データバンクで公開されている。

細胞の役割

過酸化水素は多くの正常な代謝過程における有害な副産物です。細胞や組織への損傷を防ぐためには、より危険性の低い他の物質に迅速に変換する必要があります。この目的のために、細胞はカタラーゼを頻繁に利用し、過酸化水素を反応性の低い酸素ガスと水分子に迅速に分解します。[ 24 ]

カタラーゼを欠くように遺伝子操作されたマウスは、最初は表現型が正常です。[ 25 ]しかし、マウスのカタラーゼ欠乏は、肥満、脂肪肝、[ 26 ]および2型糖尿病を発症する可能性を高める可能性があります。[ 27 ]ヒトの中にはカタラーゼのレベルが非常に低い（アカタラーゼ症）人もいますが、悪影響はほとんど見られません。

マウスの加齢に伴って増加する酸化ストレスは、カタラーゼの過剰発現によって軽減される。 [ 28 ]過剰発現マウスでは、野生型マウスで見られるような精子、精巣胚、セルトリ細胞 の加齢に伴う減少は見られない。野生型マウスの酸化ストレスは通常、加齢とともに精子に酸化DNA損傷（ 8-oxodGとして測定）を引き起こすが、カタラーゼを過剰発現する高齢マウスではこれらの損傷が著しく減少する。[ 28 ] さらに、これらの過剰発現マウスでは、一腹あたりの出産仔数の年齢依存的な減少は見られない。ミトコンドリアを標的としたカタラーゼの過剰発現は、マウスの寿命を延ばす。[ 29 ]

真核生物では、カタラーゼは通常、ペルオキシソームと呼ばれる細胞小器官に存在します。[ 30 ]植物細胞のペルオキシソームは、光呼吸（酸素の利用と二酸化炭素の生成）と共生窒素固定（二原子窒素（N2 ）を反応性窒素原子に分解すること）に関与しています。過酸化水素は、細胞が病原体に感染したときに強力な抗菌剤として使用されます。カタラーゼ陽性病原体（Mycobacterium tuberculosis、Legionella pneumophila、Campylobacter jejuniなど）は、カタラーゼを生成して過酸化物ラジカルを不活性化し、宿主内で無傷で生存できるようにします。[ 31 ]

アルコール脱水素酵素と同様に、カタラーゼはエタノールをアセトアルデヒドに変換しますが、この反応が生理学的に重要である可能性は低いです。[ 32 ]

生物間の分布

既知の生物の大部分はあらゆる臓器でカタラーゼを使用しており、特に哺乳類の肝臓では高濃度で存在する。[ 33 ]カタラーゼは主にペルオキシソームと赤血球の細胞質に存在し（ミトコンドリアにも存在することがある[ 34 ]）。

ほぼすべての好気性微生物はカタラーゼを利用する。また、メタノサルシナ・バルケリなどの一部の嫌気性微生物にも存在する。[ 35 ]カタラーゼは植物にも普遍的に存在し、ほとんどの真菌にも存在する。[ 36 ]

カタラーゼのユニークな利用法の一つは、オオカミキリムシに見られる。このカブトムシは2組の液体を2組の腺に別々に貯蔵している。大きい方の貯蔵室またはリザーバーにはヒドロキノンと過酸化水素が含まれ、小さい方の反応室にはカタラーゼとペルオキシダーゼが含まれている。この甲虫は有毒な噴霧を活性化するために、2つの区画の内容物を混合し、過酸化水素から酸素を遊離させる。この酸素はヒドロキノンを酸化するだけでなく、推進剤としても作用する。[ 37 ]酸化反応は非常に発熱性（ΔH = −202.8 kJ/mol）であり、混合物を急速に沸点まで加熱する。[ 38 ]

シロアリReticulitermes speratusの長寿女王は、非生殖個体（働きアリや兵隊アリ）に比べてDNAへの酸化ダメージが著しく低い。 [ 39 ] 女王は働きアリに比べてカタラーゼ活性が2倍以上高く、カタラーゼ遺伝子RsCAT1の発現レベルが7倍高い。[ 39 ]女王シロアリの効率的な抗酸化能力が、女王シロアリが長生きできる理由を部分的に説明できると 思われる。

様々な種のカタラーゼ酵素は、その最適温度が大きく異なります。変温動物のカタラーゼは通常、15～25℃の範囲に至適温度を持ちますが、哺乳類や鳥類のカタラーゼは35℃を超える場合もあります[ 40 ] [ 41 ]。また、植物由来のカタラーゼは、その生育習性によって異なります[ 40 ]。対照的に、超好熱菌であるPyrobaculum calidifontisから単離されたカタラーゼの最適温度は90℃です[ 42 ] 。

臨床的意義と応用

過酸化水素

カタラーゼは食品業界では、チーズ製造前の牛乳から過酸化水素を除去するために使用されています。 [ 43 ]また、食品の包装にも使用され、食品の酸化を防ぎます。[ 44 ]カタラーゼは繊維業界でも使用され、布地から過酸化水素を除去して、材料に過酸化物が含まれていないことを確認します。[ 45 ]

コンタクトレンズの衛生にも、少量の使用が見られます。一部のレンズ洗浄剤は、過酸化水素溶液を使用してレンズを消毒します。その後、カタラーゼを含む溶液を使用して過酸化水素を分解し、レンズを再び使用します。[ 46 ]

細菌同定（カタラーゼ試験）

カタラーゼ反応陽性

カタラーゼ試験は、微生物学者が細菌種を同定するために用いる3つの主要な試験法の1つです。細菌がカタラーゼを有する（すなわちカタラーゼ陽性である）場合、少量の細菌分離株を過酸化水素に加えると、酸素の泡が観察されます。カタラーゼ試験は、顕微鏡のスライドガラスに過酸化水素を一滴垂らすことで行います。アプリケータースティックをコロニーに当て、先端を過酸化水素の滴に塗りつけます。

カタラーゼ試験だけでは特定の微生物を特定することはできませんが、抗生物質耐性試験などの他の試験と組み合わせることで、特定に役立ちます。細菌細胞中のカタラーゼの存在は、細胞の増殖条件と培養に使用した培地の両方に依存します。

毛細管も使用できます。偽陰性の結果を避けるため、毛細管の端に少量の細菌サンプルを採取しますが、チューブを塞がないように注意してください。反対側の端を過酸化水素に浸し、毛細管現象によって過酸化水素をチューブ内に引き込みます。チューブを逆さまにして、細菌サンプルが下を向くようにします。チューブを持った手で作業台を軽くたたき、過酸化水素を細菌に触れるまで下方に動かします。接触時に泡が発生すれば、カタラーゼ陽性の結果を示します。この検査は、約10 5個/mL以上の濃度のカタラーゼ陽性細菌を検出でき、[ 50 ]、使い方も簡単です。

細菌の毒性

好中球やその他の食細胞は過酸化物を使って細菌を殺します。NADPHオキシダーゼという酵素は食胞内でスーパーオキシドを生成し、これが過酸化水素によって次亜塩素酸などの酸化物質に変換され、貪食された病原体を殺します。 [ 51 ]慢性肉芽腫症（CGD）の患者では、NADPHオキシダーゼ系の欠陥のために貪食による過酸化物の生成が阻害されています。通常の細胞代謝でも少量の過酸化物が生成され、この過酸化物を使って次亜塩素酸を生成し、細菌感染を根絶することができます。しかし、CGDの患者がカタラーゼ陽性細菌に感染すると、細菌のカタラーゼが過剰な過酸化物を、それが他の酸化物質を生成するのに使われる前に破壊することができます。これらの患者では病原体は生き残り、慢性感染症になります。この慢性感染症は通常、感染を隔離しようとしてマクロファージに囲まれています。病原体を取り囲むマクロファージの壁は、肉芽腫と呼ばれます。多くの細菌はカタラーゼ陽性ですが、中には他の細菌よりもカタラーゼ産生能が高い細菌もいます。カタラーゼ陽性の細菌や真菌には、ノカルジア、シュードモナス、リステリア、アスペルギルス、カンジダ、大腸菌、ブドウ球菌、セラチア、バチルス・セパシア、ピロリ菌などがあります。[ 52 ]

アカタラシア

アカタラーゼ欠損症は、CAT遺伝子のホモ接合変異によって引き起こされる疾患で、カタラーゼの欠乏を引き起こします。症状は軽度で、口腔内潰瘍などがみられます。CAT遺伝子のヘテロ接合変異では、カタラーゼは減少しますが、カタラーゼは依然として存在します。[ 53 ]

白髪

カタラーゼの低レベルは、ヒトの白髪化プロセスに影響を与えている可能性があります。過酸化水素は体内で自然に生成され、カタラーゼによって分解されます。過酸化水素は毛包に蓄積する可能性があり、カタラーゼのレベルが低下すると、この蓄積が酸化ストレスと白髪化を引き起こす可能性があります。[ 54 ]カタラーゼの低レベルは老化と関連しています。過酸化水素は、髪の色を与える色素であるメラニンの生成を阻害します。 [ 55 ] [ 56 ]

相互作用

カタラーゼはABL2遺伝子[ 57 ]およびAbl遺伝子[ 57 ]と相互作用することが示されている。マウス白血病ウイルス に感染すると、マウスの肺、心臓、腎臓におけるカタラーゼ活性が低下する。逆に、食事中の魚油はマウスの心臓と腎臓におけるカタラーゼ活性を増加させた。[ 58 ]

カタラーゼ活性の測定方法

1870年、シェーンは過酸化水素とモリブデン酸の反応で黄色が生成されることを発見しました。[ 59 ]その後、20世紀半ばから、この反応はカタラーゼ活性測定における未反応過酸化水素の比色定量に利用されるようになりました。[ 60 ]この反応は、コロリュクら (1988) [ 61 ]とゴス (1991) の論文発表後、広く利用されるようになりました。[ 62 ]前者の論文では、反応媒体に緩衝液を使用しない血清カタラーゼ測定法について説明しており、後者の論文では、反応媒体としてリン酸緩衝液を使用する手順について説明しています。リン酸イオンはモリブデン酸アンモニウムと反応するため、[ 62 ]反応媒体としてMOPS緩衝液を使用する方が適切です。[ 63 ]

Beers & Sizer [ 64 ]およびAebi [ 65 ]の発表以降、過酸化水素濃度の減少を直接UVで測定する方法も広く利用されるようになりました。

参照

参考文献

  1. ^ a b c GRCh38: Ensemblリリース89: ENSG00000121691 – Ensembl、2017年5月
  2. ^ a b c GRCm38: Ensemblリリース89: ENSMUSG00000027187 – Ensembl、2017年5月
  3. ^ 「ヒトPubMedリファレンス：」。米国国立医学図書館、国立生物工学情報センター。
  4. ^ 「マウスPubMedリファレンス：」米国国立医学図書館、国立生物工学情報センター。
  5. ^ Chelikani P, Fita I, Loewen PC (2004年1月). 「カタラーゼの構造と特性の多様性」 .細胞および分子生命科学. 61 (2): 192– 208. doi : 10.1007 / s00018-003-3206-5 . hdl : 10261/111097 . PMC 11138816. PMID 14745498. S2CID 4411482 .   
  6. ^ Goodsell DS (2004-09-01). 「カタラーゼ」 .今月の分子. RCSBタンパク質データバンク. 2016年8月23日閲覧。
  7. ^ Boon EM, Downs A, Marcey D. 「カタラーゼ：H 2 O 2：H 2 O 2酸化還元酵素」カタラーゼ構造チュートリアルテキスト。2007年2月11日閲覧。
  8. ^ Maehly AC, Chance B (1954). 「カタラーゼとペルオキシダーゼのアッセイ」.生化学分析法. 第1巻. pp.  357– 424. doi : 10.1002/9780470110171.ch14 . ISBN 978-0-470-11017-1. PMID  13193536 .{{cite book}}:ISBN / 日付の非互換性（ヘルプ）
  9. ^ Aebi H (1984). 「カタラーゼ in vitro」 .生物系における酸素ラジカル. 酵素学の方法. 第105巻. pp.  121–6 . doi : 10.1016/S0076-6879(84)05016-3 . ISBN 978-0-12-182005-3. PMID  6727660 .
  10. ^ "EC 1.11.1.6 - カタラーゼ" . BRENDA: 総合酵素情報システム。ブラウンシュヴァイク工科大学、生物情報学および生化学学部。2009 年 5 月 26 日に取得。
  11. ^ Toner K, Sojka G, Ellis R. 「A Quantitative Enzyme Study; CATALASE」 bucknell.edu. 2000年6月12日時点のオリジナルよりアーカイブ。 2007年2月11日閲覧。
  12. ^ a b c Putnam CD, Arvai AS, Bourne Y, Tainer JA (2000年2月). 「活性型および阻害型ヒトカタラーゼの構造：リガンドとNADPHの結合および触媒機構」. Journal of Molecular Biology . 296 (1): 295– 309. doi : 10.1006/jmbi.1999.3458 . PMID 10656833 . 
  13. ^ Loew O (1900年5月). 「生物に広く存在する新酵素」 . Science . 11 (279): 701– 702. Bibcode : 1900Sci....11..701L . doi : 10.1126/science.11 ​​.279.701 . JSTOR 1625707. PMID 17751716 .  
  14. ^ Sumner JB, Dounce AL (1937年4月). 「結晶性カタラーゼ」. Science . 85 (2206): 366– 367. Bibcode : 1937Sci....85..366S . doi : 10.1126/science.85.2206.366 . PMID 17776781 . 
  15. ^ Sumner JB, Gralén N (1938年3月). 「結晶カタラーゼの分子量」. Science . 87 (2256): 284. Bibcode : 1938Sci....87..284S . doi : 10.1126/science.87.2256.284 . PMID 17831682. S2CID 36931581 .  
  16. ^ Schroeder WA, Shelton JR, Shelton JB, Robberson B, Apell G (1969年5月). 「ウシ肝臓カタラーゼのアミノ酸配列：予備報告」.生化学・生物理学アーカイブ. 131 (2): 653– 655. doi : 10.1016/0003-9861(69)90441-X . PMID 4892021 . 
  17. ^ Murthy MR, Reid TJ, Sicignano A, Tanaka N, Rossmann MG (1981年10月). 「牛肝臓カタラーゼの構造」. Journal of Molecular Biology . 152 (2): 465– 499. doi : 10.1016/0022-2836(81)90254-0 . PMID 7328661 . 
  18. ^ a b c d Boon EM, Downs A, Marcey D. 「カタラーゼの提案されたメカニズム」カタラーゼ：H 2 O 2：H 2 O 2酸化還元酵素：カタラーゼ構造チュートリアル. 2007年2月11日閲覧。
  19. ^ Aebi H (1984). 「カタラーゼ in vitro」.生物系における酸素ラジカル. 酵素学の方法. 第105巻. pp.  121– 126. doi : 10.1016/S0076-6879(84)05016-3 . ISBN 978-0-12-182005-3. PMID  6727660 .
  20. ^ Hordyjewska A, Popiołek Ł, Kocot J (2014年8月). 「医療と治療における銅の多様な「側面」」 . Biometals . 27 (4): 611– 621. doi : 10.1007/s10534-014-9736-5 . PMC 4113679. PMID 24748564 .  
  21. ^ Kremer ML (1981年4月). 「酵素作用の非定常阻害．カタラーゼのシアン化物阻害」. The Journal of Physical Chemistry . 85 (7): 835– 839. doi : 10.1021/j150607a021 .
  22. ^小倉雄三、山崎一郎（1983年8月）. 「シアン化物存在下におけるカタラーゼ反応の定常状態速度論」. Journal of Biochemistry . 94 (2): 403– 408. doi : 10.1093/oxfordjournals.jbchem.a134369 . PMID 6630165 . 
  23. ^ Kertulis-Tartar GM, Rathinasabapathi B, Ma LQ (2009年10月). 「ヒ素曝露を受けた2種のシダ植物Pteris属シダの葉におけるグルタチオン還元酵素とカタラーゼの特性評価」.植物生理学・生化学. 47 (10): 960– 965. Bibcode : 2009PlPB...47..960K . doi : 10.1016/j.plaphy.2009.05.009 . PMID 19574057 . 
  24. ^ Gaetani GF, Ferraris AM, Rolfo M, Mangerini R, Arena S, Kirkman HN (1996年2月). 「ヒト赤血球における過酸化水素の除去におけるカタラーゼの主な役割」 . Blood . 87 (4): 1595–1599 . doi : 10.1182/blood.V87.4.1595.bloodjournal8741595 . PMID 8608252 . 
  25. ^ Ho YS, Xiong Y, Ma W, Spector A, Ho DS (2004年7月). 「カタラーゼを欠損したマウスは正常に発達するが、酸化剤による組織損傷に対する感受性が異なる」 . The Journal of Biological Chemistry . 279 (31): 32804– 32812. doi : 10.1074/jbc.M404800200 . PMID 15178682 . 
  26. ^ Heit C, Marshall S, Singh S, Yu X, Charkoftaki G, Zhao H, et al. (2017年2月). 「カタラーゼ欠失はマウスの前糖尿病表現型を促進する」. Free Radical Biology & Medicine . 103 : 48– 56. doi : 10.1016/j.freeradbiomed.2016.12.011 . PMC 5513671. PMID 27939935 .  
  27. ^ Góth L, Nagy T (2012年9月). 「アカタラーゼ血症と糖尿病」.生化学・生物理学アーカイブ. 525 (2): 195– 200. doi : 10.1016/j.abb.2012.02.005 . PMID 22365890 . 
  28. ^ a b Selvaratnam J, Robaire B (2016年11月) . 「マウスにおけるカタラーゼの過剰発現は加齢に伴う酸化ストレスを軽減し、精子産生を維持する」. Experimental Gerontology . 84 : 12–20 . doi : 10.1016/j.exger.2016.08.012 . PMID 27575890. S2CID 2416413 .  
  29. ^ Schriner SE, Linford NJ, Martin GM, Treuting P, Ogburn CE, Emond M, et al. (2005年6月). 「ミトコンドリアを標的としたカタラーゼの過剰発現によるマウスの寿命延長」. Science . 308 ( 5730): 1909– 1911. Bibcode : 2005Sci...308.1909S . doi : 10.1126/science.11 ​​06653. PMID 15879174. S2CID 38568666 .  
  30. ^ Alberts B, Johnson A, Lewis J, Raff M, Roberts K, Walter P (2002). 「ペルオキシソーム」 .細胞の分子生物学（第4版）. ニューヨーク: Garland Science. ISBN 978-0-8153-3218-3。
  31. ^ Srinivasa Rao PS, Yamada Y, Leung KY (2003年9月). 「エドワードシエラ・タルダにおける過酸化水素耐性および食細胞による殺菌作用に必要な主要カタラーゼ（KatB） . Microbiology . 149 (Pt 9): 2635– 2644. doi : 10.1099/mic.0.26478-0 . PMID 12949187 . 
  32. ^ Lieber CS (1997年1月). 「エタノール代謝、肝硬変、アルコール依存症」. Clinica Chimica Acta; International Journal of Clinical Chemistry . 257 (1): 59– 84. doi : 10.1016/S0009-8981(96)06434-0 . PMID 9028626 . 
  33. ^ Ilyukha VA (2001). 「異なる生態発生過程を持つ哺乳類の臓器におけるスーパーオキシドディスムターゼとカタラーゼ」. Journal of Evolutionary Biochemistry and Physiology . 37 (3): 241– 245. doi : 10.1023/A:1012663105999 . S2CID 38916410 . 
  34. ^ Bai J, Cederbaum AI (2001). 「ミトコンドリアカタラーゼと酸化的傷害」.生物学的シグナルと受容体. 10 ( 3–4 ): 189–199 . doi : 10.1159/000046887 . PMID 11351128. S2CID 33795198 .  
  35. ^ Brioukhanov AL, Netrusov AI, Eggen RI (2006年6月). 「カタラーゼ遺伝子とスーパーオキシドディスムターゼ遺伝子は、酸化ストレスを受けた厳密嫌気性古細菌Methanosarcina barkeriにおいて転写上制御される」 . Microbiology . 152 (Pt 6): 1671– 1677. doi : 10.1099/mic.0.28542-0 . PMID 16735730 . 
  36. ^ Hansberg W, Salas-Lizana R, Domínguez L (2012年9月). 「真菌カタラーゼ：機能、系統学的起源および構造」.生化学・生物理学アーカイブ. 525 (2): 170– 180. doi : 10.1016/j.abb.2012.05.014 . PMID 22698962 . 
  37. ^ Eisner T, Aneshansley DJ (1999年8月). 「ボンバルディアビートルにおけるスプレー照準：写真証拠」 . Proceedings of the National Academy of Sciences of the United States of America . 96 (17): 9705–9709 . Bibcode : 1999PNAS...96.9705E . doi : 10.1073 / pnas.96.17.9705 . PMC 22274. PMID 10449758 .  
  38. ^ Beheshti N, McIntosh AC (2006). 「ボンバルディアビートルの爆発放電に関する生体模倣研究」(PDF) . International Journal of Design & Nature . 1 (1): 1– 9. 2011年7月26日時点のオリジナル(PDF)からのアーカイブ。
  39. ^ a b Tasaki E, Kobayashi K, Matsuura K, Iuchi Y (2017). 「長命シロアリ女王における効率的な抗酸化システム」 . PLOS ONE . 12 (1) e0167412. Bibcode : 2017PLoSO..1267412T . doi : 10.1371/ journal.pone.0167412 . PMC 5226355. PMID 28076409 .  
  40. ^ a b光田 浩 (1956-07-31). 「カタラーゼに関する研究」(PDF) .京都大学化学研究所紀要. 34 (4): 165– 192. 2022年10月9日時点のオリジナルよりアーカイブ(PDF) . 2017年9月27日閲覧。
  41. ^ Çetinus ŞA, Öztop HN (2003年6月). 「化学的に架橋されたキトサンビーズへのカタラーゼの固定化」.酵素と微生物技術. 32 (7): 889– 894. doi : 10.1016/S0141-0229(03)00065-6 .
  42. ^ Amo T, Atomi H, Imanaka T (2002年6月). 「超好熱性古細菌Pyrobaculum calidifontis VA1におけるマンガンカタラーゼのユニークな存在」 . Journal of Bacteriology . 184 (12): 3305– 3312. doi : 10.1128/JB.184.12.3305-3312.2002 . PMC 135111. PMID 12029047 .  
  43. ^ 「カタラーゼ」 .ワージントン酵素マニュアル. ワージントン生化学株式会社. 2009年3月1日閲覧。
  44. ^ Hengge A (1999-03-16). 「Re: カタラーゼは産業でどのように利用されているか？」 .一般生物学. MadSci Network.オリジナルより2019年9月7日アーカイブ. 2009年3月1日閲覧。
  45. ^ 「繊維産業」。ケーススタディ228。国際クリーナープロダクション情報クリアリングハウス。2008年11月4日時点のオリジナルよりアーカイブ。 2009年3月1日閲覧。
  46. ^米国特許5521091、Cook JN、Worsley JL、「コンタクトレンズ上の過酸化水素を破壊するための組成物および方法」、1996年5月28日発行 
  47. ^ Rollins DM (2000-08-01). 「細菌病原体リスト」 . BSCI 424 病原性微生物学. メリーランド大学. 2009年3月1日閲覧。
  48. ^ Johnson M. 「カタラーゼ産生」 .生化学検査. メサ・コミュニティ・カレッジ. 2008年12月11日時点のオリジナルよりアーカイブ。 2009年3月1日閲覧。
  49. ^ Fox A. 「肺炎球菌とブドウ球菌」サウスカロライナ大学。 2009年3月1日閲覧。
  50. ^ Martin AM (2012-12-06).水産加工：バイオテクノロジー応用. Springer Science & Business Media. ISBN 978-1-4615-5303-8。
  51. ^ Winterbourn CC, Kettle AJ, Hampton MB (2016年6月). 「活性酸素種と好中球機能」. Annual Review of Biochemistry . 85 (1): 765– 792. doi : 10.1146/annurev-biochem-060815-014442 . PMID 27050287 . 
  52. ^ Le T, Bhushan V, Sochat M, Kallianos K, Chavda Y, Zureick AH (2017-01-06). First aid for the USMLE step 1 2017: a student-to-student guide (第27版). ニューヨーク: McGraw-Hill Education. ISBN 978-1-259-83762-3. OCLC  986222844 .
  53. ^ “OMIM エントリー - # 614097 - 無カタラセミア” . www.omim.org。
  54. ^ 「白髪治療？科学者が変色の根本原因を発見」 NBCニュース、2013年5月6日。 2022年7月31日閲覧。
  55. ^ 「髪が白髪になる理由はもはやグレーゾーンではない：年齢を重ねるにつれて、髪は自然に白くなる」サイエンスニュース、ScienceDaily、2009年2月24日。 2009年3月1日閲覧。
  56. ^ Wood JM, Decker H, Hartmann H, Chavan B, Rokos H, Spencer JD, 他 (2009年7月). 「老年性白髪：過酸化水素を介した酸化ストレスはメチオニンスルホキシド修復を鈍化させることでヒトの髪色に影響を与える」 . FASEB Journal . 23 (7): 2065– 2075. arXiv : 0706.4406 . doi : 10.1096/ fj.08-125435 . PMID 19237503. S2CID 16069417 .  
  57. ^ a b Cao C, Leng Y, Kufe D (2003年8月). 「酸化ストレス応答においてカタラーゼ活性はc-AblとArgによって制御される」 . The Journal of Biological Chemistry . 278 (32): 29667– 29675. doi : 10.1074/jbc.M301292200 . PMID 12777400 . 
  58. ^ Xi S, Chen LH (2000). 「マウスエイズマウスにおける食事性魚油の組織グルタチオンおよび抗酸化防御酵素への影響」.栄養研究. 20 (9): 1287–99 . doi : 10.1016/S0271-5317(00)00214-1 .
  59. ^ Isaacs ML (1922). 「過酸化水素の比色定量法」アメリカ化学会誌. 44 (8): 1662– 1663. Bibcode : 1922JAChS..44.1662I . doi : 10.1021/ja01429a006 .
  60. ^ Peizer LR, Widelock D (1955). 「M. tuberculosis培養物のカタラーゼ活性を測定するための比色法」 . American Review of Tuberculosis . 71 (2): 305– 313. doi : 10.1164/artpd.1955.71.2.305 (2025年7月11日現在非アクティブ). PMID 14350192 . {{cite journal}}: CS1 maint: DOIは2025年7月時点で非アクティブです（リンク）
  61. ^コロリューク MA、イワノバ LI、マイオロワ IG、トカレフ VE (1988)。 「【カタラーゼ活性の測定方法】」。Laboratornoe Delo (1): 16–19 . PMID 2451064。 
  62. ^ a b Góth L (1991年2月). 「血清カタラーゼ活性の簡易測定法と基準値改訂」Clinica Chimica Acta; International Journal of Clinical Chemistry . 196 ( 2–3 ): 143–151 . doi : 10.1016/0009-8981(91)90067-m . PMID 2029780 . 
  63. ^ Razygraev AV (2023). 「成虫蚊（双翅目：カ科）におけるカタラーゼ酵素活性：連続形質の分類学的分布は系統発生研究への関連性を示唆する」 . Zootaxa . 5339 ( 2): 159– 176. doi : 10.11646/zootaxa.5339.2.3 . PMID 38221060. S2CID 261383164 .  
  64. ^ Beers RF, Sizer IW (1952年3月). 「カタラーゼによる過酸化水素の分解を測定するための分光光度計による方法」 . The Journal of Biological Chemistry . 195 (1): 133– 140. doi : 10.1016/S0021-9258(19)50881-X . PMID 14938361 . 
  65. ^ Aebi H (1984年1月). 「カタラーゼ in vitro」.生物系における酸素ラジカル. Methods in Enzymology. 第105巻. Academic Press. pp.  121– 126. doi : 10.1016/s0076-6879(84)05016-3 . ISBN 978-0-12-182005-3. PMID  6727660 .
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