ADF-Hドメイン
| コフィリン_ADF | |||||||||
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 シロイヌナズナ由来のadf1の結晶構造 | |||||||||
| 識別子 | |||||||||
| シンボル | コフィリン_ADF | ||||||||
| ファム | PF00241 | ||||||||
| ファム一族 | CL0092 | ||||||||
| インタープロ | IPR002108 | ||||||||
| 頭いい | ADF | ||||||||
| プロサイト | PDOC00297 | ||||||||
| SCOP2 | 2prf / スコープ / SUPFAM | ||||||||
| CDD | cd00013 | ||||||||
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分子生物学において、ADF-Hドメイン（アクチン脱重合因子相同ドメイン）は、系統学的に異なる3つのクラスの真核生物アクチン結合タンパク質に存在する約150アミノ酸の モチーフである。[1] [2] [3]
- ADF/コフィリンには、ADF、コフィリン、デストリン、アクトフォリン、コアクトシン、デパクチン、グリア成熟因子（GMF）βおよびγが含まれます。ADF/コフィリンは、単一のADF-Hドメインからなる小型のアクチン結合タンパク質です。アクチンモノマーとフィラメントの両方に結合し、アクチンフィラメントを脱重合・断片化することで、細胞内のフィラメントの急速なターンオーバーを促進します。ADF/コフィリンは、 ATP-アクチンよりもADP-アクチンに高い親和性で結合し、アクチンモノマー上の自発的なヌクレオチド交換を阻害します。
- ツインフィリンは、2つのADF-Hドメインから構成されるアクチンモノマー結合タンパク質である。
- Abp1/ドレブリンは、N末端のADF-Hドメイン、それに続く可変領域、そしてC末端のSH3ドメインから構成される比較的大きなタンパク質です。ABP1/ドレブリンはアクチンフィラメントとのみ相互作用し、フィラメントの脱重合や断片化を促進しません。これらのタンパク質は生化学的に異なり、アクチンの動態において異なる役割を果たしますが、いずれもアクチンとの相互作用にはADF-Hドメインを利用していると考えられます。
ADF-Hドメインは6本鎖の混合βシートから構成され、中央の4本の鎖（β2-β5）は反平行に、2本の端鎖（β1とβ6）は隣接する鎖と平行に走っている。シートは両側に2本のαヘリックスに囲まれている。 [1] [2] [4]
参考文献
- ^ ab Lappalainen P, Kessels MM, Cope MJ, Drubin DG (1998年8月). 「ADFホモロジー（ADF-H）ドメイン：高度に活用されているアクチン結合モジュール」. Mol. Biol. Cell . 9 (8): 1951–9 . doi :10.1091/mbc.9.8.1951. PMC 25446. PMID 9693358 .
- ^ ab Paavilainen VO, Merckel MC, Falck S, Ojala PJ, Pohl E, Wilmanns M, Lappalainen P (2002年11月). 「ツインフィリンとアクチン脱重合因子（ADF）/コフィリンのアクチンモノマー結合部位間の構造保存」J. Biol. Chem . 277 (45): 43089–95 . doi : 10.1074/jbc.M208225200 . PMID 12207032.
- ^ Liu LX, Xu H, Weller PF, Shi A, Debnath I (1997年2月). 「グリア成熟因子の新規フィラリア遺伝子の構造と発現」. Gene . 186 (1): 1– 5. doi : 10.1016/S0378-1119(96)00585-9 . PMID 9047337.
- ^ Liu L, Wei Z, Wang Y, Wan M, Cheng Z, Gong W (2004年11月). 「ヒトコアクトシン様タンパク質の結晶構造」. J. Mol. Biol . 344 (2): 317–23 . doi :10.1016/j.jmb.2004.09.036. PMID 15522287.
