CTDSP1

CTDSP1
利用可能な構造
PDB	オーソログ検索: PDBe RCSB
PDB IDコードのリスト
	1T9Z、1TA0、2GHQ、2GHT、3L0B、3L0C、3L0Y、3PGL、4YGY、4YH1
識別子
エイリアス	CTDSP1、NIF3、NLI-IF、NLIIF、SCP1、CTD小分子ホスファターゼ1
外部ID	オミム: 605323 ; MGI : 2654470 ;ホモロジーン: 100834 ;ジーンカード: CTDSP1 ; OMA : CTDSP1 - オルソログ
遺伝子の位置（ヒト）
キリスト	染色体2（ヒト）
終わり	218,405,941 bp
遺伝子の位置（マウス）
キリスト	染色体1（マウス）
終わり	74,436,444 bp
RNA発現パターン
	上位の表現
	顆粒球; 右冠動脈; 胃粘膜; 胃の体; 下行胸部大動脈; 心臓の頂点; 左卵管; 右卵巣; 子宮頸管; 膝窩動脈;
	上位の表現
	顆粒球; 膀胱; 副腎; 白色脂肪組織; 筋肉組織; 太ももの筋肉; 人間の腎臓; リップ; 骨格筋組織; 食道;
	より多くの参照表現データ
	該当なし
遺伝子オントロジー
分子機能	ホスファターゼ活性; RNAポリメラーゼII CTDヘプタペプチドリピートホスファターゼ活性; タンパク質結合; リン酸化タンパク質ホスファターゼ活性; 加水分解酵素活性; 金属イオン結合;
細胞成分	細胞外エクソソーム; 核; 核質;
生物学的プロセス	RNAポリメラーゼIIによる転写の調節; 有糸分裂細胞周期のG1/S移行の負の調節; タンパク質リン酸化の負の制御; 神経新生の負の調節; タンパク質の脱リン酸化; ニューロン分化の負の調節;
	出典：Amigo / QuickGO
オルソログ
	58190
	227292
	ENSG00000144579
	ENSMUSG00000026176
	Q9GZU7
	P58466
	NM_001206878 NM_001206879 NM_021198 NM_182642
	NM_153088
	NP_001193807 NP_067021 NP_872580
	NP_694728
	ウィキデータ
人間の表示/編集	マウスの表示/編集

カルボキシ末端ドメインRNAポリメラーゼIIポリペプチド小ホスファターゼ1は、ヒトではCTDSP1遺伝子によってコードされる酵素である。^[⁵^]^[⁶^]^[⁷^]

相互作用

CTDSP1はSNAI1と相互作用することが示されている。^[⁸^]

参考文献

^ ^a ^b ^c GRCh38: Ensemblリリース89: ENSG00000144579 – Ensembl、2017年5月
^ ^a ^b ^c GRCm38: Ensemblリリース89: ENSMUSG00000026176 – Ensembl、2017年5月
^ 「ヒトPubMedリファレンス：」。米国国立医学図書館、国立生物工学情報センター。
^ 「マウスPubMedリファレンス：」米国国立医学図書館、国立生物工学情報センター。
^ Ma X, Wright J, Dou S, Olsen P, Teeter L, Adams G, Graviss E (2002年4月). 「ヒトNLI-IF遺伝子における新規SNPの民族的多様性と連鎖不平衡：ヒト起源の証拠と結核感受性との関連性の欠如」 . Journal of Human Genetics . 47 (3): 140–5 . doi : 10.1007/s100380200016 . PMID 11950066 .
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^ 「Entrez遺伝子：CTDSP1 CTD（カルボキシ末端ドメイン、RNAポリメラーゼII、ポリペプチドA）小ホスファターゼ1」。
^ Wu Y, Evers BM, Zhou BP (2009年1月). 「小さなC末端ドメインホスファターゼは脱リン酸化を介してカタツムリの活性を高める」 . The Journal of Biological Chemistry . 284 (1): 640–8 . doi : 10.1074 /jbc.M806916200 . PMC 2610500. PMID 19004823 .

さらに読む

Marquet S, Lepage P, Hudson TJ, Musser JM, Schurr E (2000年9月). 「染色体2q35領域におけるヒトNRAMP1遺伝子領域の完全なヌクレオチド配列とゲノム構造」. Mammalian Genome . 11 (9): 755–62 . doi : 10.1007/s003350010151 . PMID 10967134. S2CID 11308779 .
Fernandes AO, Campagnoni CW, Kampf K, Feng JM, Handley VW, Schonmann V, et al. (2004年2月). 「神経系においてゴリミエリン塩基性タンパク質および核LIM相互作用因子と相互作用するタンパク質の同定」. Journal of Neuroscience Research . 75 (4): 461–71 . doi : 10.1002/jnr.10882 . PMID 14743429. S2CID 29467544 .
Yeo M, Lee SK, Lee B, Ruiz EC, Pfaff SL, Gill GN (2005年1月). 「低分子CTDホスファターゼは神経細胞の遺伝子発現をサイレンシングする」. Science . 307 ( 5709): 596– 600. Bibcode : 2005Sci...307..596Y . doi : 10.1126/science.11 00801. PMID 15681389. S2CID 39722809 .
Sapkota G, Knockaert M, Alarcón C, Montalvo E, Brivanlou AH, Massagué J (2006年12月). 「Smad1およびSmad2/3リンカー領域の低分子C末端ドメインホスファターゼによる脱リン酸化は、骨形成タンパク質（BMP）経路と形質転換成長因子β（TGF-β）経路に異なる影響を及ぼす」 . The Journal of Biological Chemistry . 281 (52): 40412–9 . doi : 10.1074/jbc.M610172200 . PMID 17085434 .

外部リンク

UCSC ゲノムブラウザのヒトCTDSP1ゲノムの位置とCTDSP1遺伝子の詳細ページ。

ヒト2番染色体上の遺伝子に関するこの記事はスタブです。不足している情報を追加してWikipediaに貢献してください。

[refGRCh38Ensembl-1] GRCh38: Ensemblリリース89: ENSG00000144579 – Ensembl、2017年5月

[refGRCm38Ensembl-2] GRCm38: Ensemblリリース89: ENSMUSG00000026176 – Ensembl、2017年5月

[3] 「ヒトPubMedリファレンス：」。米国国立医学図書館、国立生物工学情報センター。

[4] 「マウスPubMedリファレンス：」米国国立医学図書館、国立生物工学情報センター。

[pmid11950066-5] Ma X, Wright J, Dou S, Olsen P, Teeter L, Adams G, Graviss E (2002年4月). 「ヒトNLI-IF遺伝子における新規SNPの民族的多様性と連鎖不平衡：ヒト起源の証拠と結核感受性との関連性の欠如」 . Journal of Human Genetics . 47 (3): 140–5 . doi : 10.1007/s100380200016 . PMID 11950066 .

[pmid12721286-6] Yeo M, Lin PS, Dahmus ME, Gill GN (2003年7月). 「セリン5を優先的に脱リン酸化させる新規RNAポリメラーゼII C末端ドメインホスファターゼ」 . The Journal of Biological Chemistry . 278 (28): 26078–85 . doi : 10.1074/jbc.M301791200 . PMID 12721286 .

[entrez-7] 「Entrez遺伝子：CTDSP1 CTD（カルボキシ末端ドメイン、RNAポリメラーゼII、ポリペプチドA）小ホスファターゼ1」。

[pmid19004823-8] Wu Y, Evers BM, Zhou BP (2009年1月). 「小さなC末端ドメインホスファターゼは脱リン酸化を介してカタツムリの活性を高める」 . The Journal of Biological Chemistry . 284 (1): 640–8 . doi : 10.1074 /jbc.M806916200 . PMC 2610500. PMID 19004823 .

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