ゴルジ体再構成スタッキングタンパク質 2 ( GRS2 )は、55 kDaゴルジ体再構成スタッキングタンパク質 ( GRASP55 )としても知られ、ヒトではGORASP2遺伝子によってコードされるタンパク質である。[ 5 ]これはGORASP1との相同性により同定され、その相補 DNAの分子クローンの解析によりタンパク質のアミノ酸配列が決定された。[ 6 ] GORASP2 の最初の ( N 末端) 212アミノ酸残基はGORASP1 のものと高度に相同であるが、残りの 454 アミノ酸残基は GORASP1 とは大きく異なっている。[ 6 ]この保存された領域は GRASP ドメインとして知られ、植物以外のさまざまな真核生物の GRASP 間で保存されている。[ 5 ] [ 7 ]分子のC末端部分はSPRドメイン(セリン、プロリンに富む)と呼ばれる。[ 7 ] GORASP2は他の種のホモログとより密接に関連しており、GORASP2がGORASP1の祖先であることを示唆している。[ 7 ] GORASP2はゴルジ体の内側槽とトランス槽に関連していることがわかっている。[ 7 ]
関数
GORASP2とクリプトコッカス・ネオフォルマンスのGRASPホモログのGRASPドメインアライメントGORASP2はゴルジ体の構造確立に関与している。[ 7 ] [ 5 ]これはゴルジ槽に位置する表在膜タンパク質であり、GRASPドメインを介して隣接する槽に位置する別のGRS2と結合し、複数のタンパク質間相互作用を介して槽を互いに連結することができる。[ 7 ] [ 8 ]
GRS2は2つの方法で膜に付着している。1つはミリスチル化されて脂質二重層に直接付着する方法、もう1つはゴルジン45に結合して間接的に結合する方法である。ゴルジン45はRabタンパク質に結合し、 Rabタンパク質自体が脂質化されて膜に固定される。[ 7 ]
ゴルジ体の構造は有糸分裂中に破壊され、GORASP2とGORASP1のSPRドメインのリン酸化がその破壊を制御します。 [ 9 ] [ 8 ] GORASP2はゴルジリボンの形成にも関与している可能性がありますが、証拠はまちまちです。[ 7 ] [ 9 ]
その他の相互作用
GORASP2はTGFα [ 10 ]、TMED2 [ 10 ]、GOLGA2 [ 6 ] 、[ 10 ] 、[ 11 ]と相互作用することが示されている。
参考文献
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さらに読む
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