GPLD1

GPLD1
識別子
エイリアス	GPLD1、GPIPLD、GPIPLDM、PIGPLD、PIPLD、グリコシルホスファチジルイノシトール特異的ホスホリパーゼD1
外部ID	オミム: 602515 ; MGI : 106604 ;ホモロジーン: 1152 ;ジーンカード: GPLD1 ; OMA : GPLD1 - オルソログ
遺伝子の位置（ヒト） キリスト 6番染色体（ヒト）[ 1 ] バンド 6p22.3 始める 24,424,565 bp [ 1 ] 終わり 24,495,205 bp [ 1 ]
遺伝子の位置（マウス） キリスト 13番染色体（マウス）[ 2 ] バンド 13 A3.1|13 10.79 cM 始める 25,127,135 bp [ 2 ] 終わり 25,176,484 bp [ 2 ]
RNA発現パターン ブギー 人間 マウス（相同遺伝子） 上位の表現 二次卵母細胞 人間のペニス 肝臓 口腔粘膜細胞 肝臓の右葉 小脳の右半球 太ももの皮膚 睾丸 生殖腺 下行胸部大動脈 上位の表現 肝臓の左葉 卵形嚢 背側被蓋核 視床下部背内側核 膀胱の移行上皮 乳頭体 弓状核 視床下部室傍核 食道 脊髄の腰椎亜節 より多くの参照表現データ バイオGPS より多くの参照表現データ
遺伝子オントロジー 分子機能 ナトリウムチャネル調節活性 ホスホリパーゼD活性 グリコシルホスファチジルイノシトールホスホリパーゼD活性 加水分解酵素活性 細胞成分 細胞質 細胞内膜小器官 細胞内解剖学的構造 リソソーム膜 細胞外エクソソーム 細胞外領域 細胞外空間 細胞外マトリックス 生物学的プロセス カルシウムイオンに対する細胞反応 インスリン受容体シグナル伝達経路 トリグリセリド生合成プロセスの正の調節 高密度リポタンパク質粒子のクリアランスの正の調節 軟骨細胞の分化 骨化 トリグリセリドに対する細胞反応 造血幹細胞の骨髄への移動 膜タンパク質細胞外ドメインのタンパク質分解の正の制御 グルコース代謝プロセスの正の調節 造血幹細胞の移動 グルコースに対する反応 コレステロールに対する細胞反応 血管新生の芽生えに関与する細胞移動 経上皮輸送 内皮細胞遊走の正の調節 GPIアンカーリリース 細胞溶解の正の調節 pHに対する細胞反応 分泌の正の調節 インスリン刺激に対する細胞応答の調節 アルカリホスファターゼ活性の正の調節 インスリン刺激に対する細胞反応 補体受容体を介したシグナル伝達経路 アポトーシス過程の正の調節 グルコース刺激に対する細胞応答に関与するインスリン分泌の正の調節 トリグリセリド分解プロセスの負の調節 ホスファチジルコリン代謝プロセス 細胞集団増殖の負の調節 C末端タンパク質の脂質化 出典：Amigo / QuickGO
オーソログ 種 人間 ねずみ エントレズ 2822 14756 アンサンブル ENSG00000112293 ENSMUSG00000021340 ユニプロット P80108 O70362 RefSeq (mRNA) NM_001503 NM_177483 NM_008156 RefSeq（タンパク質） NP_001494 該当なし 場所（UCSC） 6章: 24.42 – 24.5 Mb 13章: 25.13 – 25.18 Mb PubMed検索 [ 3 ] [ 4 ]
ウィキデータ
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ホスファチジルイノシトールグリカン特異的ホスホリパーゼDは、ヒトではGPLD1遺伝子によってコードされている酵素である。^{[ 5 ] [ 6 ]}

多くのタンパク質は、グリコシルホスファチジルイノシトール（GPI）アンカーによって真核生物の細胞膜の細胞外面に繋留されています。GPIアンカーは、多くの血液細胞に存在する糖脂質です。GPLD1遺伝子によってコードされるタンパク質は、GPI分解酵素であり、ホスファチジルイノシトールグリカンによって繋留されたタンパク質中のイノシトールリン酸結合を加水分解し、それによって結合したタンパク質を細胞膜から遊離させます。^{[ 6 ]}

マウスの血漿中のGPLD1濃度は運動後に増加し、認知機能の改善と相関していることが判明しており、活動的な高齢者では血中GPLD1濃度が増加していた。^{[ 7 ] [ 8 ]}

相互作用

GPLD1はアポリポタンパク質A1 ^{[ 9 ]}およびAPOA4と相互作用することが示されている。^{[ 9 ]}

参考文献

1. GRCh38: Ensemblリリース89: ENSG00000112293 – Ensembl、2017年5月
2. GRCm38: Ensemblリリース89: ENSMUSG00000021340 – Ensembl、2017年5月
3. 「ヒトPubMedリファレンス：」。米国国立医学図書館、国立生物工学情報センター。
4. 「マウスPubMedリファレンス：」米国国立医学図書館、国立生物工学情報センター。
5. Schofield JN, Rademacher TW (2000年11月). 「ヒトグリコシルホスファチジルイノシトールホスホリパーゼD1 (GPLD1) 遺伝子の構造と発現」. Biochimica et Biophysica Acta (BBA) - 遺伝子構造と発現. 1494 ( 1–2 ): 189–94 . doi : 10.1016/s0167-4781(00)00194-9 . PMID 11072085 . 
6. 「Entrez遺伝子：GPLD1グリコシルホスファチジルイノシトール特異的ホスホリパーゼD1」。
7. Horowitz AM, Fan X, Bieri G, Smith LK, Sanchez-Diaz CI, Schroer AB, et al. (2020年7月). 「血液因子は運動による神経新生と認知機能への有益な効果を高齢者の脳に伝える」 . Science . 369 ( 6500): 167– 173. Bibcode : 2020Sci...369..167H . doi : 10.1126 / science.aaw2622 . PMC 7879650. PMID 32646997. S2CID 220428681 .   
8. Harris R (2020年6月9日). 「運動で増加する酵素はマウス、そしておそらく人間の記憶力を向上させる可能性がある」ナショナル・パブリック・ラジオ.
9. Deeg MA, Bierman EL, Cheung MC (2001年3月). 「GPI特異的ホスホリパーゼDはアポA-IおよびアポA-IV含有複合体と会合する」 . Journal of Lipid Research . 42 (3): 442– 51. doi : 10.1016/S0022-2275(20)31669-2 . PMID 11254757 . 

さらに読む

• Hoener MC, Brodbeck U (1992年6月). 「ホスファチジルイノシトールグリカン特異的ホスホリパーゼDは両親媒性糖タンパク質であり、血清中では高密度リポタンパク質と会合している」 . European Journal of Biochemistry . 206 (3): 747–57 . doi : 10.1111/j.1432-1033.1992.tb16981.x . PMID  1606959 .
• Scallon BJ, Fung WJ, Tsang TC, Li S, Kado-Fong H, Huang KS, Kochan JP (1991年4月). 「ホスファチジルイノシトールグリカン特異的ホスホリパーゼDの一次構造と機能活性」. Science . 252 (5004): 446–8 . Bibcode : 1991Sci...252..446S . doi : 10.1126/science.2017684 . PMID  2017684 .
• Metz CN, Brunner G, Choi-Muira NH, Nguyen H, Gabrilove J, Caras IW, et al. (1994年4月). 「細胞関連GPI特異的ホスホリパーゼDによるGPIアンカー型膜タンパク質の遊離」 . The EMBO Journal . 13 (7): 1741–51 . doi : 10.1002/j.1460-2075.1994.tb06438.x . PMC  395007. PMID  7512501 .
• 神内 秀、中村 誠（1999年8月）. 「無細胞系におけるGM2活性化因子によるホスホリパーゼD活性化の特性解析」.神戸医学雑誌. 45 ( 3–4 ): 181–90 . PMID  10752311 .
• Deeg MA, Bierman EL, Cheung MC (2001年3月). 「GPI特異的ホスホリパーゼDはアポA-IおよびアポA-IV含有複合体と会合する」 . Journal of Lipid Research . 42 (3): 442– 51. doi : 10.1016/S0022-2275(20)31669-2 . PMID  11254757 .
• Tang J, Li W (2002). 「血清中のグリコシルホスファチジルイノシトール特異的ホスホリパーゼD活性の測定に関する方法論的研究」.湖南医科大学紀要. 24 (2): 119–22 . PMID  11938765 .
• Slomiany A, Nishikawa H, Slomiany BL (2002年3月). 「粘液バリアによる細胞外シグナルのスクリーニングと調節．血清グリコシルホスファチジルイノシトールホスホリパーゼD（GPI-PLD）は口腔粘膜から保護粘液バリアを解放する」. Journal of Physiology and Pharmacology . 53 (1): 21– 38. PMID  11939716 .
• Jaworek J, Bonio J, Leja-Szpa A, Nawrot K, Tomaszewska MR, Stachura J, et al. (2002年3月). 「レプチンとメラトニンによる膵臓機能の中枢および末梢制御における感覚神経」. Journal of Physiology and Pharmacology . 53 (1): 51– 74. PMID  11939719 .
• Deeg MA, Bowen RF (2002). 「リン酸化はトリプシン活性化およびアポリポタンパク質とグリコシルホスファチジルイノシトール特異的ホスホリパーゼDとの結合を減少させる」.生化学および細胞生物学. 80 (2): 253–60 . doi : 10.1139/o02-004 . PMID  11989719 .
• Xiaotong H, Hannocks MJ, Hampson I, Brunner G (2002). 「異なる悪性度を持つ腫瘍細胞におけるGPI特異的ホスホリパーゼD mRNAの発現」. Clinical & Experimental Metastasis . 19 (4): 291–9 . doi : 10.1023 / A:1015545407700 . PMID  12090469. S2CID  2868010 .
• Magnusson P, Sharp CA, Farley JR (2002年11月). 「ヒト骨アルカリホスファターゼアイソフォームの血清および骨組織抽出物における異なる分布」Clinica Chimica Acta; International Journal of Clinical Chemistry . 325 ( 1– 2): 59– 70. doi : 10.1016/S0009-8981(02)00248-6 . PMID  12367767 .
• Tang JH, Gu SL, Zhang XJ (2001年4月). 「ヒトグリコシルホスファチジルイノシトール特異的ホスホリパーゼDの遺伝子構造に関する予備的研究」.湖南医科大学紀要. 26 (2): 95–7 . PMID  12536633 .
• Kurtz TA, Fineberg NS, Considine RV, Deeg MA (2004年2月). 「インスリン抵抗性は血清中のグリコシルホスファチジルイノシトール特異的ホスホリパーゼD値の上昇と関連する」. Metabolism . 53 (2): 138–9 . doi : 10.1016/j.metabol.2003.09.004 . PMID  14767861 .
• Lugli EB, Pouliot M, Portela M, Loomis MR, Raper J (2004年11月). 「霊長類トリパノソーマ溶解因子の特性解析」.分子生化学寄生虫学. 138 (1): 9– 20. doi : 10.1016/j.molbiopara.2004.07.004 . PMID  15500911 .
• Everett PB, Senogles SE (2004年11月). 「D3ドーパミン受容体は百日咳毒素非感受性経路を介してホスホリパーゼDを活性化する」Neuroscience Letters . 371 (1): 34–9 . doi : 10.1016/j.neulet.2004.08.033 . PMID  15500962 . S2CID  27173449 .
• Mead KI, Zheng Y, Manzotti CN, Perry LC, Liu MK, Burke F, et al. (2005年4月). 「CTLA-4のエキソサイトーシスはホスホリパーゼDとADPリボシル化因子-1に依存し、制御性T細胞の活性化時に刺激される」 . Journal of Immunology . 174 (8): 4803–11 . doi : 10.4049/jimmunol.174.8.4803 . PMID  15814706 .

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