マルターゼグルコアミラーゼ

MGAM
利用可能な構造
PDBヒトUniProt検索：PDBe RCSB
識別子
別名MGAM、MG、MGA、マルターゼグルコアミラーゼ
外部IDOMIM : 154360; MGI : 1203495; HomoloGene : 130099; GeneCards : MGAM; OMA :MGAM - オーソログ
オーソログ
種ヒトマウス
Entrez

8972

232714

アンサンブル

ENSG00000257335
ENSG00000282607

ENSMUSG00000068587

UniProt

O43451

該当なし

RefSeq (mRNA)

NM_004668
NM_001365693

NM_001171003
NM_001368875

RefSeq（タンパク質）

NP_004659
NP_001352622

該当なし

場所（UCSC）7章: 141.91 – 142.11 Mb6章: 40.61 – 40.75 Mb
PubMed検索[3][4]
ウィキデータ
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マルターゼグルコアミラーゼは、ヒトではMGAM 遺伝子によってコードされている酵素である。[5] [6]

マルターゼグルコアミラーゼは、α-グルコシダーゼ消化酵素です。基質特異性の異なる2つのサブユニットから構成されています。組換え酵素を用いた研究では、N末端触媒ドメインはマルトースに対して最も高い活性を示し、C末端ドメインはより広範な基質特異性とグルコースオリゴマーに対する活性を示すことが示されています。[7]小腸において、この酵素はスクラーゼイソマルターゼおよびα-アミラーゼと相乗的に作用し、あらゆる種類の食物デンプンを消化します。

遺伝子

MGAM遺伝子は染色体7q34 [8]に位置し、マルターゼグルコアミラーゼというタンパク質をコードしています。マルターゼグルコアミラーゼの別名はグルカン1,4-α-グリコシダーゼです。[9]

組織分布

マルターゼグルコアミラーゼは、腸壁に存在する膜結合酵素です。腸の内壁は刷子縁を形成しており、腸が食物を吸収するためには、食物はこの刷子縁を通過しなければなりません。[10]

酵素機構

この酵素は、グリコシド加水分解酵素ファミリー31 （GH31）と呼ばれる酵素ファミリーの一部です。これは、酵素の消化機構によるものです。GH31酵素は、コシュランド二重置換機構[11]として知られる機構を経て、グリコシル化と脱グリコシル化の段階を経て、アノマー中心の全体的な配置が保持されます。[12]

構造

N末端マルターゼ

N末端マルターゼグルコアミラーゼ酵素単位は、5つの特定のタンパク質ドメインから構成されています。5つのタンパク質ドメインの1つ目は、システインに富むドメインを含むP型トレフォイルドメイン[13]で構成されています。2つ目は、2つの逆平行のβプリーツシートで識別されるN末端βサンドイッチドメインです。3番目で最大のドメインは、2つの挿入されたループを含む触媒（β/α）バレル型ドメインで構成されています。4番目と5番目のドメインは、N末端βサンドイッチドメインに似たC末端ドメインです。N末端マルターゼグルコアミラーゼには、+2/+3糖結合活性部位がないため、より大きな基質には結合できません。N末端ドメインは、基質マルトース、マルトトリオース、マルトテトロース、マルトペントースに対して最適な酵素親和性を示します。

C末端グルカーゼ

C末端グルカーゼ酵素単位には追加の結合部位が含まれており、より大きな基質に結合して触媒消化を行うことができます。[10]当初、マルターゼ-グルコアミラーゼの結晶構造は、N末端とC末端全体で本質的に類似していると理解されていました。さらなる研究により、C末端はN末端よりも21個多いアミノ酸残基で構成されており、これが機能の違いの原因であることがわかりました。染色体3q26に位置するスクラーゼ-イソマルターゼは、マルターゼ-グルコアミラーゼと同様の結晶構造を持ち、ヒトの小腸で連携して働きます。これらは同じGH31ファミリーに属しているため、共通の祖先に由来しています。[8]類似した特性を持つ結果、これらの酵素は両方とも小腸で連携して働き、摂取したデンプンを代謝エネルギーのためのグルコースに変換しますこれら2つの酵素の違いは、マルターゼグルコアミラーゼは糖の1-4結合に特異的な活性を持つのに対し、SIは1-6結合に特異的な活性を持つという点である。[10]

参照

参考文献

  1. ^ abc ENSG00000282607 GRCh38: Ensemblリリース89: ENSG00000257335, ENSG00000282607 – Ensembl、2017年5月
  2. ^ abc GRCm38: Ensemblリリース89: ENSMUSG00000068587 – Ensembl、2017年5月
  3. ^ 「Human PubMed Reference:」。米国国立医学図書館、国立生物工学情報センター。
  4. ^ 「マウスPubMedリファレンス：」。米国国立医学図書館、国立生物工学情報センター。
  5. ^ 「Entrez Gene: マルターゼグルコアミラーゼ（アルファグルコシダーゼ）」。
  6. ^ Nichols BL, Eldering J, Avery S, Hahn D, Quaroni A, Sterchi E (1998年1月). 「ヒト小腸マルターゼ-グルコアミラーゼcDNAクローニング。スクラーゼ-イソマルターゼとの相同性」. The Journal of Biological Chemistry . 273 (5): 3076–81 . doi : 10.1074/jbc.273.5.3076 . PMID  9446624.
  7. ^ Quezada-Calvillo R, Sim L, Ao Z, Hamaker BR, Quaroni A, Brayer GD, et al. (2008年4月). 「マルターゼ-グルコアミラーゼ活性に対する内腔デンプン基質の『ブレーキ』はグルコアミラーゼサブユニット内に存在する」. The Journal of Nutrition . 138 (4): 685–92 . doi : 10.1093/jn/138.4.685 . PMID  18356321.
  8. ^ ab Nichols BL, Avery S, Sen P, Swallow DM, Hahn D, Sterchi E (2003年2月). 「マルターゼ-グルコアミラーゼ遺伝子：補完的なデンプン分解活性を持つスクラーゼ-イソマルターゼとの共通祖先」. Proceedings of the National Academy of Sciences of the United States of America . 100 (3): 1432–7 . Bibcode :2003PNAS..100.1432N. doi : 10.1073/pnas.0237170100 . PMC 298790. PMID  12547908 . 
  9. ^ Ao Z, Quezada-Calvillo R, Sim L, Nichols BL, Rose DR, Sterchi EE, Hamaker BR (2007年5月). 「ヒト小腸マルターゼグルコアミラーゼ（組換え）による天然デンプン分解の証拠」. FEBS Letters . 581 (13): 2381–8 . doi : 10.1016/j.febslet.2007.04.035 . PMID  17485087.
  10. ^ abc Sim L, Quezada-Calvillo R, Sterchi EE, Nichols BL, Rose DR (2008年1月). 「ヒト腸管マルターゼ-グルコアミラーゼ：N末端触媒サブユニットの結晶構造と阻害および基質特異性の基礎」. Journal of Molecular Biology . 375 (3): 782– 92. doi :10.1016/j.jmb.2007.10.069. PMID  18036614.
  11. ^ 「グリコシド加水分解酵素」CAZypedia . 2021年4月30日閲覧。
  12. ^ Frandsen TP, Svensson B (1998年5月). 「グリコシド加水分解酵素ファミリー31に属する植物α-グルコシダーゼ。分子特性、基質特異性、反応機構、および異なる起源のファミリーメンバーとの比較」. Plant Molecular Biology . 37 (1): 1– 13. doi :10.1023/A:1005925819741. PMID  9620260. S2CID  42054886.
  13. ^ Otto B, Wright N (1994年9月). 「トレフォイルペプチド。クローバーの出現」. Current Biology . 4 (9): 835–8 . Bibcode :1994CBio....4..835O. doi :10.1016/S0960-9822(00)00186-X. PMID  7820556. S2CID  11245174.

参考文献

  • Nichols BL, Avery S, Sen P, Swallow DM, Hahn D, Sterchi E (2003年2月). 「マルターゼ-グルコアミラーゼ遺伝子：補完的なデンプン消化活性を持つスクラーゼ-イソマルターゼとの共通祖先」.米国科学アカデミー紀要. 100 (3): 1432–7 .書誌コード: 2003PNAS..100.1432N. doi : 10.1073/ pnas.0237170100 . PMC  298790. PMID  12547908
  • 竹下 文雄、石井 健治、小桧山 健、小島 雄一、コバン 千代子、佐々木 誠、他 (2005年8月). 「TRAF4はTRAF6およびTRIFとの会合を介してTLRを介したシグナル伝達においてサイレンサーとして機能する」. European Journal of Immunology . 35 (8): 2477–85 . doi :10.1002/eji.200526151. PMID  16052631. S2CID  560536.
  • Danielsen EM (1987年10月). 「チロシン硫酸化：小腸上皮細胞における微絨毛酵素の翻訳後修飾」. The EMBO Journal . 6 (10): 2891–6 . doi :10.1002/j.1460-2075.1987.tb02592.x. PMC  553723. PMID  3121301 .
  • Korpela MP, Paetau A, Löfberg MI, Timonen MH, Lamminen AE, Kiuru-Enari SM (2009年7月). 「フィンランド人の晩発性ポンペ病患者におけるGAA遺伝子の新規変異：臨床表現型と酵素補充療法による追跡調査」Muscle & Nerve . 40 (1): 143–8 . doi :10.1002/mus.21291. PMID  19472353. S2CID  20120101.
  • Sim L, Quezada-Calvillo R, Sterchi EE, Nichols BL, Rose DR (2008年1月). 「ヒト腸管マルターゼ-グルコアミラーゼ：N末端触媒サブユニットの結晶構造と阻害および基質特異性の基礎」. Journal of Molecular Biology . 375 (3): 782–92 . doi :10.1016/j.jmb.2007.10.069. PMID  18036614.
  • Naim HY, Sterchi EE, Lentze MJ (1988年12月). 「ヒト小腸マルターゼ-グルコアミラーゼの構造、生合成、およびグリコシル化」. The Journal of Biological Chemistry . 263 (36): 19709–17 . doi : 10.1016/S0021-9258(19)77693-5 . PMID  3143729.
  • Ao Z, Quezada-Calvillo R, Sim L, Nichols BL, Rose DR, Sterchi EE, Hamaker BR (2007年5月). 「ヒト小腸マルターゼ-グルコアミラーゼ（組換え）による天然デンプン分解の証拠」. FEBS Letters . 581 (13): 2381–8 . doi : 10.1016/j.febslet.2007.04.035 . PMID  17485087. S2CID  23891882.
  • Tuğrul S, Kutlu T, Pekin O, Bağlam E, Kiyak H, Oral O (2008年10月). 「α-グルコシダーゼ阻害剤アカルボースの、過体重および非過体重の多嚢胞性卵巣症候群患者における臨床、内分泌、および代謝への影響」. Fertility and Sterility . 90 (4): 1144–8 . doi : 10.1016/j.fertnstert.2007.07.1326 . PMID  18377903.
  • PDBe-KBは、ヒトマルターゼグルコアミラーゼ（腸管）のPDBに登録されているすべての構造情報の概要を提供します
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