前骨髄球性白血病タンパク質

PML
利用可能な構造
PDBオーソログ検索: PDBe RCSB
識別子
エイリアスPML、MYL、PP8675、RNF71、TRIM19、前骨髄球性白血病タンパク質、前骨髄球性白血病、推定転写因子PML核小体スキャフォールド
外部IDOMIM : 102578 ; MGI : 104662 ; HomoloGene : 13245 ; GeneCards : PML ; OMA : PML - オルソログ
オーソログ
種人間ねずみ
エントレズ

5371

18854

アンサンブル

ENSG00000140464

ENSMUSG00000036986

ユニプロット

P29590

Q60953

RefSeq (mRNA)

NM_008884 NM_178087 NM_001311088

RefSeq（タンパク質）

NP_001298017 NP_032910 NP_835188

場所（UCSC）15章: 73.99 – 74.05 MB9章: 58.13 – 58.16 Mb
PubMed検索[ 3 ][ 4 ]
ウィキデータ
人間の表示/編集マウスの表示/編集

前骨髄球性白血病タンパク質（PML）（MYL、RNF71、PP8675、またはTRIM19 [ 5 ]とも呼ばれる）は、 PML遺伝子のタンパク質産物です。PMLタンパク質は、細胞核のクロマチン[ 5 ]中に形成されるPML核小体と呼ばれる多数の核構造の組み立てに必要な腫瘍抑制タンパク質です。これらの核小体は哺乳類の核に存在し、細胞核あたり約1～30個あります。[ 5 ] PML-NBは、プログラム細胞死、ゲノム安定性、抗ウイルス効果、細胞分裂の制御への関与など、多くの制御細胞機能を持つことが知られています。[ 5 ] [ 6 ] PMLの変異または喪失、およびそれに続くこれらのプロセスの調節不全は、さまざまな癌に関連しています。[ 5 ]

歴史

PMLは、1996年にGrignaniらが急性前骨髄球性白血病（APL）患者を対象に行った研究結果で明らかになるまで、ほとんど理解されていませんでした。APL患者の90%の核型に相互転座が見られ、その結果、17番染色体のレチノイン酸受容体α（RARA ）をコードする遺伝子と、それまで特徴付けられていなかった15番染色体のPML遺伝子が融合していることがわかりました。結果として生じたPML/RARalpha腫瘍融合遺伝子は、正常なPMLおよびRARalphaの機能を阻害し、血液前駆細胞の最終分化を阻害し、癌の進行のための未分化細胞の予備を維持することが示されました。[ 7 ]病理学的な文脈におけるPML遺伝子のこの意味合いにより、その後、この遺伝子への注目が高まりました。

構造

PML遺伝子はおよそ53キロ塩基対の長さで、15番染色体のq腕に位置している。10個のエクソンで構成され、選択的スプライシングによってシャッフルされ、15種類以上のPMLタンパク質アイソフォームが知られている。[ 8 ] [ 9 ]アイソフォームはC末端ドメインが異なっているが、いずれも遺伝子の最初の3つのエクソンによってコードされているTRIpartiteモチーフを含んでいる。 [ 10 ] TRIpartiteモチーフは、亜鉛RINGフィンガー、B1ボックスとB2ボックスと呼ばれる2つの亜鉛結合ドメイン、および2つのαヘリカルコイルドコイルドメインからなるRBCC二量体化ドメインで構成されている。 [ 9 ]

PML遺伝子は、転写、翻訳、翻訳後の制御下にある。遺伝子のプロモーター領域には、シグナル伝達および転写活性化因子（STAT）、インターフェロン調節因子、p53タンパク質の標的が含まれており、細胞機能への関与の複雑さを示している。[ 11 ]選択的スプライシングによる調節に加えて、タンパク質産物は、アセチル化やリン酸化などの翻訳後修飾を受ける。C末端には、カゼインキナーゼによってリン酸化されるセリン残基が含まれており、リン酸化の標的となるチロシンおよびトレオニン残基もいくつかある。[ 9 ] PMLのリン酸化は、細胞周期依存的に起こるUBC9 SUMO結合酵素によるRINGドメインへのSUMOタンパク質の結合を介してさらなる修飾を誘発する[ 5 ]。PMLには、それ自体や他の多くのSUMO化されたタンパク質との相互作用に必要なSUMO結合ドメインが含まれている。[ 9 ] PMLタンパク質のユビキチン化とSUMO化はどちらもプロテアソームによる分解を誘発し、細胞内のPMLタンパク質の不安定性を調節する手段を提供します。[ 11 ]

PMLは細胞の細胞質で翻訳されるが、そのN末端には核局在シグナルが含まれており、これが核への輸送を引き起こす。[ 9 ]核内では、SUMO化されたPMLタンパク質はRBCCドメインでの相互作用を介して互いに多量体を形成する。これはリング状の構造を形成し、核マトリックスに結合してPML核体（PML-NB）を形成する。リング状のタンパク質多量体の端には、リングから伸びてクロマチン繊維と接触するタンパク質糸が見られる。[ 5 ]これにより、核内でのPML-NBの位置とタンパク質の安定性が維持される。アポトーシスなど、クロマチンにストレスがかかると、PML-NBは不安定になり、PML体は微細構造に再分布する。これらの微細構造にはPMLタンパク質が含まれるが、通常PML-NBに関連する多くの相互作用タンパク質は含まれない。[ 5 ] [ 12 ]

PML-NBは核全体にランダムに分布しているのではなく、核内に存在し、スプライシングスペックルや核小体といった他の核小体や、遺伝子が豊富で転写が活発な領域と一般的に関連しています。特に、PML-NBはMHC I遺伝子クラスターやp53遺伝子などの遺伝子と関連することが示されています。この関連性の正確な意義は不明ですが、PML-NBがこれらの特定の遺伝子部位における転写に影響を与える可能性を示唆する証拠があります。[ 13 ]

関数

PML-NBは多様な機能を有し、細胞制御において重要な役割を果たしています。PML-NBは、PML-NBに局在する様々なタンパク質との相互作用を通じて、幅広い作用を発揮します。PML-NBの具体的な生化学的機能は、他のタンパク質のSUMO化のためのE3リガーゼとして機能すると考えられています。 [ 5 ]しかし、その真の機能は未だ解明されておらず、PML-NBの機能については、タンパク質の核内貯蔵、翻訳後修飾を受けるための他のタンパク質が蓄積するドックとしての機能、転写への直接的な関与、クロマチン制御など、いくつかのモデルが提唱されています。[ 5 ]

PML-NBは転写制御にも関与している。PML-NBは一部の遺伝子の転写を増加させる一方で、他の遺伝子の転写を抑制することが示されている。[ 5 ] PML-NBがこれを実現するメカニズムはクロマチンリモデリングプロセスを介していると示唆されているが、これは確実ではない。[ 5 ]

この明らかな矛盾により、PML-NB は、核内の位置、核の特定の領域で相互作用するタンパク質、またはそれらを構成する特定の PML タンパク質アイソフォームに基づいて異なる機能を持つ異種構造である可能性があります。

この転写の調節に加えて、PML-NB の観察から、このタンパク質複合体がDNA 損傷応答の媒介においても役割を果たしていることが強く示唆されています。たとえば、DNA 損傷センサーATMおよびATRの活性が増加すると、PML-NB の数とサイズが増加します。核小体は DNA 損傷部位に局在し、そこでDNA の修復と細胞周期の停止に関連するタンパク質が共局在します。 [ 5 ] [ 13 ] PML-NB と DNA 修復機構との相互作用の機能的目的はまだ明らかになっていませんが、DNA が損傷してからしばらくして DNA 修復タンパク質と PML-NBが共局在することから、PML-NB が DNA を直接修復する役割を果たす可能性は低いと思われます。むしろ、PML-NB は DNA 修復に関与するタンパク質の保管場所として機能したり、修復を直接調節したり、DNA 修復とチェックポイント応答を媒介したりすることで、DNA 損傷への応答を調節しているのではないかと考えられています。[ 5 ]しかし、PML-NBがチェックポイント応答の媒介、特にアポトーシスの誘導に役割を果たしていることは明らかである。

PMLはp53依存性およびp53非依存性アポトーシス経路の両方で重要な役割を果たしている。PMLはp53をPML-NB部位にリクルートして活性化を促進することでp53を活性化し、MDM2やHAUSPなどのタンパク質調節因子を阻害する。[ 5 ]アポトーシス誘導にp53を使用しない経路では、PMLはCHK2と相互作用し、自己リン酸化を誘導して活性化することが示されている。[ 5 ]これら2つのアポトーシス経路に加えて、Fas誘導アポトーシスはPML-NBに依存してFLICE関連巨大タンパク質を放出し、それがミトコンドリアに局在してカスパーゼ8の活性化を促進する。[ 5 ]

アポトーシス以外にも、PML-NBが細胞老化、特にその誘導に関与していることが示唆されている。[ 5 ] PML-NBは、老化細胞の特定のクロマチン構造、例えば成長促進因子や遺伝子の発現を抑制すると考えられている老化関連ヘテロクロマチンフォーカス（SAHF）の形成に関与していることが示されている。これらの構造の形成はヒストンシャペロンであるHIRAとASF1によるもので、これらのクロマチンリモデリング活性はPML-NBによって媒介されている。HIRAは、DNAと他の相互作用が起こる前にPML-NBに局在する。[ 5 ]

がんにおける役割

PMLタンパク質の機能喪失変異、特に急性前骨髄球性白血病におけるPML遺伝子とRARA遺伝子の融合に起因する変異は、いくつかの腫瘍抑制アポトーシス経路、特に前述のp53に依存する経路の調節異常に関与している。 [ 5 ] [ 14 ]したがって、PML機能の喪失は細胞の生存と増殖に有利に働き、SAHFの喪失を通じて細胞老化を阻害し、細胞分化を阻害する。[ 14 ]

ヒトとマウスの両方において、PML機能の喪失により腫瘍形成の傾向が高まることが分かっています。PMLの機能不全は様々な癌種で発生し、転移性腫瘍の増加とそれに伴う予後不良を引き起こします。[ 14 ] PMLはアポトーシス誘導において重要な役割を果たしているだけでなく、不活性化によって細胞にさらなる遺伝子損傷が蓄積され、腫瘍の進行が促進される可能性があると考えられています。ゲノム安定性の維持に関与する多くのタンパク質は、標的タンパク質としてPML-NBに依存しており、PMLの喪失は細胞内の修復効率の低下につながります。[ 14 ]

細胞周期の役割

PML-NBの分布と濃度は、細胞が細胞周期を進むにつれて変化する。G0期にはSUMO化されたPML-NBはほとんど存在しないが、細胞がG1期、S期、G2期と進むにつれてその数は増加する。有糸分裂中に起こるクロマチン凝縮の過程で、PMLの脱SUMO化により多くの関連因子が解離し、PMLタンパク質は自己凝集して少数の大きな凝集体を形成し、これを有糸分裂期PMLタンパク質蓄積物（MAPP）と呼ぶ。[ 5 ]数の変化に加えて、PML-NBは周期を通して様々なタンパク質と会合し、その組成に大きな生化学的変化を起こす。[ 5 ]

細胞周期のS期では、複製中にクロマチン骨格が変化するため、PML-NB複合体は分解されます。PML-NBが物理的に小さな断片に分解されることで、G2期に存在するPML-NBの生成が増加しますが、PMLタンパク質の発現レベルは上昇しません。[ 5 ]これは、PML-NBが結合している染色分体の配向を維持するため、あるいは複製フォークの完全性を監視するために機能していると考えられています。[ 5 ]

抗ウイルス機能

PMLの転写は、インターフェロンα/βおよびγの存在によって促進されます。PMLタンパク質の発現増加に伴うPML-NB数の増加は、ウイルスタンパク質をPML-NBに隔離する結果となると考えられています。その結果、ウイルスはそれらを利用できなくなります。PML-NBに保持されたタンパク質はSUMO化され、ウイルス粒子は永久に不活化されます。[ 6 ]

相互作用

前骨髄球性白血病タンパク質は、以下のものと相互作用することが示されています。

参照

参考文献

  1. ^ a b c GRCh38: Ensemblリリース89: ENSG00000140464 – Ensembl、2017年5月
  2. ^ a b c GRCm38: Ensemblリリース89: ENSMUSG00000036986 – Ensembl、2017年5月
  3. ^ 「ヒトPubMedリファレンス：」。米国国立医学図書館、国立生物工学情報センター。
  4. ^ 「マウスPubMedリファレンス：」米国国立医学図書館、国立生物工学情報センター。
  5. ^ a b c d e f g h i j k l m n o p q r s t u v w x Bernardi R, Pandolfi PP (2007年12月). 「前骨髄球性白血病核小体の構造、ダイナミクス、機能」. Nature Reviews. Molecular Cell Biology . 8 (12): 1006–16 . doi : 10.1038/nrm2277 . PMID 17928811. S2CID 8623635 .  
  6. ^ a b Sahin U, Lallemand-Breitenbach V, de Thé H (2014年11月). 「PML核小体：制御、機能、および治療的観点」. The Journal of Pathology . 234 (3): 289–91 . doi : 10.1002/path.4426 . PMID 25138686. S2CID 34066050 .  
  7. ^ Grignani F, Testa U, Rogaia D, Ferrucci PF, Samoggia P, Pinto A, Aldinucci D, Gelmetti V, Fagioli M, Alcalay M, Seeler J, Grignani F, Nicoletti I, Peschle C, Pelicci PG (1996年9月). 「前骨髄球性白血病PML/RARalphaタンパク質による分化への影響は、PMLタンパク質二量体化とRARalpha DNA結合ドメインの融合に依存する」 . The EMBO Journal . 15 (18): 4949–58 . doi : 10.1002 /j.1460-2075.1996.tb00875.x . PMC 452232. PMID 8890168 .  
  8. ^ 「PML前骨髄球性白血病 [Homo sapiens (ヒト)] - 遺伝子 - NCBI」 www.ncbi.nlm.nih.gov . 2016年12月6日閲覧。
  9. ^ a b c d e Pearson M, Pelicci PG (2001). 「PMLとp53の相互作用とアポトーシスおよび複製老化におけるその役割」 . Oncogene . 20 (49): 7250–6 . doi : 10.1038/sj.onc.1204856 . PMID 11704853 . 
  10. ^ Tang MK, Liang YJ, Chan JY, Wong SW, Chen E, Yao Y, Gan J, Xiao L, Leung HC, Kung HF, Wang H, Lee KK (2013-03-21). 「前骨髄球性白血病（PML）タンパク質は細胞接着、形態、増殖、遊走の制御において重要な役割を果たす」 . PLOS ONE . 8 (3) e59477. Bibcode : 2013PLoSO...859477T . doi : 10.1371/journal.pone.0059477 . PMC 3605454. PMID 23555679 .  
  11. ^ a b Zhou W, Bao S (2014年3月). 「PMLを介したシグナル伝達と癌幹細胞におけるその役割」 . Oncogene . 33 (12): 1475–84 . doi : 10.1038/onc.2013.111 . PMID 23563177 . 
  12. ^ Ching RW, Dellaire G, Eskiw CH, Bazett-Jones DP (2005年3月). 「PMLボディ：ゲノム遺伝子座の会合場所か？」Journal of Cell Science . 118 (Pt 5): 847–54 . doi : 10.1242/jcs.01700 . PMID 15731002 . S2CID 9065789 .  
  13. ^ a b Dellaire G, Bazett-Jones DP (2004年9月). 「PML核小体：DNA損傷と細胞ストレスの動的センサー」. BioEssays . 26 (9): 963–77 . doi : 10.1002/bies.20089 . PMID 15351967. S2CID 25929452 .  
  14. ^ a b c d Gurrieri C, Capodieci P, Bernardi R, Scaglioni PP, Nafa K, Rush LJ, Verbel DA, Cordon-Cardo C, Pandolfi PP (2004年2月). 「ヒトにおける多発性組織学的起源の癌における腫瘍抑制因子PMLの消失」 . Journal of the National Cancer Institute . 96 (4): 269–79 . doi : 10.1093/jnci/djh043 . PMID 14970276 . 
  15. ^ Kojic S, Medeot E, Guccione E, Krmac H, Zara I, Martinelli V, Valle G, Faulkner G (2004年5月). 「骨格筋におけるサルコメアと核をつなぐAnkrd2タンパク質」. Journal of Molecular Biology . 339 (2): 313–25 . doi : 10.1016/j.jmb.2004.03.071 . PMID 15136035 . 
  16. ^ a b Zhong S, Delva L, Rachez C, Cenciarelli C, Gandini D, Zhang H, Kalantry S, Freedman LP, Pandolfi PP (1999年11月). 「RA依存性の腫瘍増殖抑制転写複合体はPML-RARalphaおよびT18オンコタンパク質の標的である」. Nature Genetics . 23 (3): 287–95 . doi : 10.1038/15463 . PMID 10610177. S2CID 23613492 .  
  17. ^ a b松崎和、南T、東條M、本多Y、斉藤N、長広S、沙耶H、中尾M (2003年3月)。「PML核小体は細胞の血清応答に関与しています。 」遺伝子から細胞へ。8 (3): 275–86 .土井: 10.1046/j.1365-2443.2003.00632.x。PMID 12622724。S2CID 9697837。  
  18. ^ Doucas V, Tini M, Egan DA, Evans RM (1999年3月). 「前骨髄球性（PML）腫瘍性タンパク質によるCREB結合タンパク質機能の調節は、核小体がホルモンシグナル伝達に果たす役割を示唆する」 . Proceedings of the National Academy of Sciences of the United States of America . 96 (6): 2627–32 . Bibcode : 1999PNAS...96.2627D . doi : 10.1073 / pnas.96.6.2627 . PMC 15819. PMID 10077561 .  
  19. ^ Marcello A, Ferrari A, Pellegrini V, Pegoraro G, Lusic M, Beltram F, Giacca M (2003年5月). 「PMLタンパク質との直接相互作用によるヒトサイクリンT1の核小体へのリクルートメント」 . The EMBO Journal . 22 (9): 2156–66 . doi : 10.1093/emboj/cdg205 . PMC 156077. PMID 12727882 .  
  20. ^ Ishov AM, Sotnikov AG, Negorev D, Vladimirova OV, Neff N, Kamitani T, Yeh ET, Strauss JF, Maul GG (1999年10月). 「PMLはND10の形成に重要であり、SUMO-1による修飾を受けるとPML相互作用タンパク質daxxをこの核構造にリクルートする」. The Journal of Cell Biology . 147 (2): 221–34 . doi : 10.1083/jcb.147.2.221 . PMC 2174231. PMID 10525530 .  
  21. ^ Li H, Leo C, Zhu J, Wu X, O'Neil J, Park EJ, Chen JD (2000年3月). 「PMLによるDaxxを介した転写抑制の隔離と阻害」 . Molecular and Cellular Biology . 20 ( 5): 1784–96 . doi : 10.1128/mcb.20.5.1784-1796.2000 . PMC 85360. PMID 10669754 .  
  22. ^ Lehembre F, Müller S, Pandolfi PP, Dejean A (2001年1月). 「SUMO-1修飾PMLによるPax3転写活性の制御」. Oncogene . 20 ( 1): 1– 9. doi : 10.1038/sj.onc.1204063 . PMID 11244500. S2CID 23610476 .  
  23. ^ゾン S、サロモニ P、ロンケッティ S、郭 A、ルッジェーロ D、パンドルフィ PP (2000 年 2 月)。「前骨髄球性白血病タンパク質 (PML) と Daxx は、アポトーシスの新しい核経路に関与しています。 」実験医学ジャーナル。191 (4): 631–40 .土井: 10.1084/jem.191.4.631。PMC 2195846。PMID 10684855。  
  24. ^都築 誠、戸渡 正之、斎藤 秀、Enver T (2000年9月). 「前骨髄球性白血病タンパク質（PML）およびt(15;17)によって生成されるPML-レチノイン酸受容体αオンコタンパク質との相互作用によるGATA-2活性の増強」 .分子細胞生物学. 20 (17): 6276–86 . doi : 10.1128 / mcb.20.17.6276-6286.2000 . PMC 86102. PMID 10938104 .  
  25. ^ a b c d e Khan MM, Nomura T, Kim H, Kaul SC, Wadhwa R, Shinagawa T, Ichikawa-Iwata E, Zhong S, Pandolfi PP, Ishii S (2001年6月). 「Madを介した転写抑制におけるPMLおよびPML-RARalphaの役割」 . Molecular Cell . 7 (6): 1233–43 . doi : 10.1016/s1097-2765(01)00257-x . PMID 11430826 . 
  26. ^ a b Wu WS, Vallian S, Seto E, Yang WM, Edmondson D, Roth S, Chang KS (2001年4月). 「成長抑制因子PMLはヒストン脱アセチル化酵素と機能的かつ物理的に相互作用することで転写を抑制する」 . Molecular and Cellular Biology . 21 (7): 2259–68 . doi : 10.1128/ MCB.21.7.2259-2268.2001 . PMC 86860. PMID 11259576 .  
  27. ^ Topcu Z, Mack DL, Hromas RA, Borden KL (1999年11月). 「前骨髄球性白血病タンパク質PMLはプロリンリッチホメオドメインタンパク質PRHと相互作用する：RINGが造血と増殖制御に関与する可能性がある」. Oncogene . 18 ( 50): 7091–100 . doi : 10.1038/sj.onc.1203201 . PMID 10597310. S2CID 24305691 .  
  28. ^ Shin J, Park B, Cho S, Lee S, Kim Y, Lee SO, Cho K, Lee S, Jin BS, Ahn JH, Choi EJ, Ahn K (2004年9月). 「前骨髄球性白血病はSAPK2/p38ミトゲン活性化プロテインキナーゼの直接的な阻害剤である」 . The Journal of Biological Chemistry . 279 (39): 40994– 1003. doi : 10.1074/jbc.M407369200 . PMID 15273249 . 
  29. ^ Dahle Ø, Bakke O, Gabrielsen OS (2004年7月). 「c-Mybは造血細胞の核小体におけるPMLと関連する」. Experimental Cell Research . 297 (1): 118–26 . doi : 10.1016/j.yexcr.2004.03.014 . PMID 15194430 . 
  30. ^ a b Kurki S, Latonen L, Laiho M (2003年10月). 「細胞ストレスとDNA損傷は、時間的に異なるMdm2、p53、PML複合体の形成と損傷特異的な核再局在化を引き起こす」 . Journal of Cell Science . 116 (Pt 19): 3917–25 . doi : 10.1242/jcs.00714 . PMID 12915590 . 
  31. ^ a b Bernardi R, Scaglioni PP, Bergmann S, Horn HF, Vousden KH, Pandolfi PP (2004年7月). 「PMLはMdm2を核小体に隔離することでp53の安定性を制御する」Nature Cell Biology . 6 (7): 665– 72. doi : 10.1038/ncb1147 . PMID 15195100 . S2CID 26281860 .  
  32. ^ Zhu H, Wu L, Maki CG (2003年12月). 「MDM2と前骨髄球性白血病はp53との直接的な相互作用を通じて拮抗する」 . The Journal of Biological Chemistry . 278 (49): 49286–92 . doi : 10.1074/jbc.M308302200 . PMID 14507915 . 
  33. ^ Wei X, Yu ZK, Ramalingam A, Grossman SR, Yu JH, Bloch DB, Maki CG (2003年8月). 「PMLとMDM2の物理的および機能的相互作用」 . The Journal of Biological Chemistry . 278 (31): 29288–97 . doi : 10.1074/jbc.M212215200 . PMID 12759344 . 
  34. ^ Wu WS, Xu ZX, Ran R, Meng F, Chang KS (2002年5月). 「前骨髄球性白血病タンパク質PMLは特定の機能的相互作用を介してNur77を介した転写を阻害する」. Oncogene . 21 ( 24): 3925–33 . doi : 10.1038/sj.onc.1205491 . PMID 12032831. S2CID 23367035 .  
  35. ^ Hong SH, Yang Z, Privalsky ML (2001年11月). 「三酸化ヒ素は、SMRTコリプレッサーとその転写因子パートナー（ヒト急性前骨髄球性白血病で認められるPML-レチノイン酸受容体αオンコプロテインを含む）との相互作用を強力に阻害する」. Molecular and Cellular Biology . 21 (21): 7172–82 . doi : 10.1128/MCB.21.21.7172-7182.2001 . PMC 99892. PMID 11585900 .  
  36. ^ Fogal V, Gostissa M, Sandy P, Zacchi P, Sternsdorf T, Jensen K, Pandolfi PP, Will H, Schneider C, Del Sal G (2000年11月). 「特定のPMLアイソフォームによる核小体におけるp53活性の制御」 . The EMBO Journal . 19 (22): 6185–95 . doi : 10.1093/emboj/19.22.6185 . PMC 305840. PMID 11080164 .  
  37. ^ Guo A、Salomoni P、Luo J、Shih A、Zhong S、Gu W、Pandolfi PP (2000 年 10 月)。 「p53依存性アポトーシスにおけるPMLの機能」。自然の細胞生物学。2 (10): 730– 6.土井: 10.1038/35036365。PMID 11025664。S2CID 13480833。  
  38. ^ Alcalay M, Tomassoni L, Colombo E, Stoldt S, Grignani F, Fagioli M, Szekely L, Helin K, Pelicci PG (1998年2月). 「前骨髄球性白血病遺伝子産物（PML）は網膜芽細胞腫タンパク質と安定な複合体を形成する」 . Molecular and Cellular Biology . 18 (2): 1084–93 . doi : 10.1128 /mcb.18.2.1084 . PMC 108821. PMID 9448006 .  
  39. ^ Kawasaki A, Matsumura I, Kataoka Y, Takigawa E, Nakajima K, Kanakura Y (2003年5月). 「PMLとPML/RARαのSTAT3活性に対する相反する作用」 . Blood . 101 (9): 3668–73 . doi : 10.1182/blood-2002-08-2474 . PMID 12506013 . 
  40. ^ Lin DY, Shih HM (2002年7月). 「核小体隔離によって明らかになったDaxx依存性転写抑制の調節における58kDaミクロスフェアタンパク質の重要な役割」 . The Journal of Biological Chemistry . 277 (28): 25446–56 . doi : 10.1074/jbc.M200633200 . PMID 11948183 . 
  41. ^ Kamitani T, Nguyen HP, Kito K, Fukuda-Kamitani T, Yeh ET (1998年2月). 「セントリンファミリーのユビキチン様タンパク質によるPMLの共有結合修飾」 . The Journal of Biological Chemistry . 273 (6): 3117–20 . doi : 10.1074/jbc.273.6.3117 . PMID 9452416 . 
  42. ^ Vallian S, Chin KV, Chang KS (1998年12月). 「前骨髄球性白血病タンパク質はSp1と相互作用し、上皮成長因子受容体プロモーターのトランス活性化を阻害する」. Molecular and Cellular Biology . 18 (12): 7147–56 . doi : 10.1128/MCB.18.12.7147 . PMC 109296. PMID 9819401 .  
  43. ^ Xu ZX, Timanova-Atanasova A, Zhao RX, Chang KS (2003年6月). 「PMLはDNA損傷応答タンパク質TopBP1と共局在し、それを安定化させる」 . Molecular and Cellular Biology . 23 (12): 4247–56 . doi : 10.1128/mcb.23.12.4247-4256.2003 . PMC 156140. PMID 12773567 .  
  44. ^高橋 浩、畠山 誠、斉藤 秀、中山 紀之 (2005年2月). 「チミンDNAグリコシラーゼ（TDG）の非共有結合SUMO-1結合活性は、SUMO-1修飾および前骨髄球性白血病タンパク質との共局在に必要である」 . The Journal of Biological Chemistry . 280 (7): 5611–21 . doi : 10.1074/jbc.M408130200 . PMID 15569683 . 
  45. ^ Koken MH, Reid A, Quignon F, Chelbi-Alix MK, Davies JM, Kabarowski JH, Zhu J, Dong S, Chen S, Chen Z, Tan CC, Licht J, Waxman S, de Thé H, Zelent A (1997年9月). 「白血病関連レチノイン酸受容体αの融合パートナーであるPMLとPLZFはヘテロ二量体を形成し、核小体と共局在する」 . Proceedings of the National Academy of Sciences of the United States of America . 94 (19): 10255–60 . Bibcode : 1997PNAS...9410255K . doi : 10.1073/pnas.94.19.10255 . PMC 23349. PMID 9294197 .  
  46. ^ a b c Miki T, Zhao Z, Lee CC (2016年7月). 「概日リズムコア制御因子PER2、BMAL1、CLOCK、PMLの相互作用的組織化」. Scientific Reports . 6 29174. Bibcode : 2016NatSR...629174M . doi : 10.1038/srep29174 . PMC 4935866. PMID 27383066 .  

さらに読む

「 https://en.wikipedia.org/w/index.php?title=前骨髄球性白血病タンパク質&oldid =1327938843」より取得