フェルスター共鳴エネルギー移動

FRETのヤブロンスキー図。典型的な時間スケールが示されている。黒い破線は仮想光子を示す。

フェルスター共鳴エネルギー移動（FRET）、蛍光共鳴エネルギー移動、共鳴エネルギー移動（RET）、または電子エネルギー移動（EET ）は、2つの光感受性分子（発色団）間のエネルギー移動を説明するメカニズムです。^{[ 1 ]}ドナー発色団は、最初は電子励起状態にあり、非放射双極子間結合を介してアクセプター発色団にエネルギーを移動することができます。^{[ 2 ]}このエネルギー移動の効率は、ドナーとアクセプター間の距離の6乗に反比例するため、FRETは距離の小さな変化に非常に敏感です。^{[ 3 ] [ 4 ]}

FRET効率の測定は、2つの蛍光体が互いに一定の距離内にあるかどうかを判断するために使用できます。 ^{[ 5 ]}このような測定は、生物学や化学などの分野で研究ツールとして使用されています。

FRETは、相互作用半径が放出される光の波長よりもはるかに小さいという点で、近接場通信に類似しています。近接場領域では、励起された発色団が仮想光子を放出し、これは受信側の発色団によって瞬時に吸収されます。これらの仮想光子は、その存在がエネルギーと運動量の保存則に反するため検出できません。そのため、FRETは無放射機構として知られています。量子電磁力学計算により、無放射FRETと放射エネルギー移動は、単一の統一された機構の短距離および長距離漸近線であることが明らかにされています。^{[ 6 ] [ 7 ] [ 8 ]}

用語

フェルスター共鳴エネルギー移動 (FRET) の概念を示す漫画図。

フェルスター共鳴エネルギー移動は、ドイツの科学者テオドール・フェルスターにちなんで名付けられました。^{[ 9 ]}両方の発色団が蛍光性である場合、「蛍光共鳴エネルギー移動」という用語がしばしば使用されますが、実際には蛍光によってエネルギーが移動することはありません。^{[ 10 ] [ 11 ]}常に非放射性のエネルギー移動である現象（2つの蛍光発色団間で発生する場合でも）の誤った解釈を避けるため、「蛍光共鳴エネルギー移動」という名称よりも「フェルスター共鳴エネルギー移動」という名称が好まれます。ただし、科学文献では後者が一般的に使用されています。^{[ 12 ]} FRETは蛍光に限定されず、リン光との関連でも発生します。^{[ 10 ]}

理論的根拠

FRET効率（）はエネルギー移動遷移の量子収率、すなわちドナー励起イベントごとにエネルギー移動イベントが発生する確率である： ^{[ 13 ]} ${\displaystyle E}$

${\displaystyle E={\frac {k_{\text{ET}}}{k_{f}+k_{\text{ET}}+\sum {k_{i}}}},}$

ここで、ドナーの放射崩壊率はエネルギー移動の速度であり、他のアクセプターへのエネルギー移動を除く他の脱励起経路の速度である。^{[ 14 ] [ 15 ]} ${\displaystyle k_{f}}$ ${\displaystyle k_{\text{ET}}}$ ${\displaystyle k_{i}}$

FRET効率は多くの物理的パラメータに依存し^{[ 16 ]}、それらは以下のように分類できる：1)ドナーとアクセプター間の距離（通常1～10nmの範囲）、2)ドナー発光スペクトルとアクセプター吸収スペクトルのスペクトル重なり、3)ドナー発光双極子モーメントとアクセプター吸収双極子モーメントの相対的な向き。

${\displaystyle E}$は、ドナーとアクセプターの分離距離に依存し、双極子間結合機構により逆6乗則に従います。 ${\displaystyle r}$

${\displaystyle E={\frac {1}{1+(r/R_{0})^{6}}}}$

はドナーとアクセプターのフェルスター距離、すなわちエネルギー移動効率が50%となる距離である。[ ^{14 ]フェル}スター距離は、ドナー発光スペクトルとアクセプター吸収スペクトルの重なり積分とそれらの相互分子配向に依存し、SI単位で次式で表される。^{[ 17 ] [ 18 ] [ 19 ]} ${\displaystyle R_{0}}$

${\displaystyle {R_{0}}^{6}={\frac {2.07}{128\,\pi ^{5}\,N_{A}}}\,{\frac {\kappa ^{2}\,Q_{D}}{n^{4}}}{\int F_{\rm {D}}(\lambda )\,\epsilon _{\rm {A}}(\lambda )\,\lambda ^{4}\,d\lambda }}$

ここで、 はアクセプターがない場合のドナーの蛍光量子収率、は双極子配向係数、は媒質の屈折率、はアボガドロ定数、 は次のように計算されるスペクトル重なり積分である。 ${\displaystyle Q_{\text{D}}}$ ${\displaystyle \kappa ^{2}}$ ${\displaystyle n}$ ${\displaystyle N_{\text{A}}}$ ${\displaystyle J}$

${\displaystyle J={\frac {\int f_{\text{D}}(\lambda )\epsilon _{\text{A}}(\lambda )\lambda ^{4}\,d\lambda }{\int f_{\text{D}}(\lambda )\,d\lambda }}=\int {\overline {f_{\text{D}}}}(\lambda )\epsilon _{\text{A}}(\lambda )\lambda ^{4}\,d\lambda ,}$

ここで、はドナー発光スペクトル、は面積1に規格化されたドナー発光スペクトル、はアクセプターのモル吸光係数であり、通常は吸収スペクトルから得られる。^{[ 20 ]}配向係数κは次のように与えられる。 ${\displaystyle f_{\text{D}}}$ ${\displaystyle {\overline {f_{\text{D}}}}}$ ${\displaystyle \epsilon _{\text{A}}}$

${\displaystyle \kappa ={\hat {\mu }}_{\text{A}}\cdot {\hat {\mu }}_{\text{D}}-3({\hat {\mu }}_{\text{D}}\cdot {\hat {R}})({\hat {\mu }}_{\text{A}}\cdot {\hat {R}}),}$

ここで、はそれぞれの蛍光体の正規化された遷移双極子モーメント、 は正規化された蛍光体間変位を表す。^{[ 21 ]} = 2/3 と仮定されることが多い。この値は、両方の色素が自由に回転し、励起状態の寿命中は等方的に配向していると考えられる場合に得られる。どちらかの色素が固定されているか自由に回転できない場合、= 2/3 は有効な仮定ではない。しかし、ほとんどの場合、色素のわずかな再配向でさえ十分な配向平均化をもたらし、 の 6 乗依存性により、 = 2/3 は推定エネルギー移動距離に大きな誤差をもたらさない。が 2/3 と大きく異なる場合でも、誤差は のシフトと関連付けられる可能性があるため、特定のシステムにおける相対距離の変化の決定は依然として有効である。蛍光タンパク質は、その蛍光寿命よりも速い時間スケールで再配向することはない。この場合、 0 ≤ ≤ 4 である。 ^{[ 20 ]} ${\displaystyle {\hat {\mu }}_{i}}$ ${\displaystyle {\hat {R}}}$ ${\displaystyle \kappa ^{2}}$ ${\displaystyle \kappa ^{2}}$ ${\displaystyle \kappa ^{2}}$ ${\displaystyle R_{0}}$ ${\displaystyle \kappa ^{2}}$ ${\displaystyle \kappa ^{2}}$ ${\displaystyle R_{0}}$ ${\displaystyle \kappa ^{2}}$

データの単位は通常SI単位系ではありません。フェルスター距離を計算する際には、元の単位系を使用する方が便利な場合が多いです。例えば、波長はnm単位、吸光係数は濃度を単位とすることが多いです。これらの単位系から得られる吸光係数の単位は となります。吸光係数の単位をÅ ( )とするには、式を次のように調整します^{[ 17 ] [ 22 ] [ 23 ] [ 24 ]} ${\displaystyle M^{-1}cm^{-1}}$ ${\displaystyle M}$ ${\displaystyle mol/L}$ ${\displaystyle J}$ ${\displaystyle M^{-1}cm^{-1}nm^{4}}$ ${\displaystyle 10^{-10}m}$ ${\displaystyle R_{0}}$

${\displaystyle {R_{0}}^{6}=8.785\times 10^{-5}{\frac {\kappa ^{2}\,Q_{D}}{n^{4}}}J}$ （Å ） ${\displaystyle ^{6}}$

FRETの時間依存解析では、代わりにエネルギー移動速度（）を直接使用することができる：^{[ 17 ]} ${\displaystyle k_{\text{ET}}}$

${\displaystyle k_{\text{ET}}=\left({\frac {R_{0}}{r}}\right)^{6}\,{\frac {1}{\tau _{D}}}}$

アクセプターが存在しないときのドナーの蛍光寿命は どこにあるか。 ${\displaystyle \tau _{D}}$

FRET効率はドナー分子の量子収率と蛍光寿命と以下のように関係している：^{[ 25 ]}

${\displaystyle E=1-\tau '_{\text{D}}/\tau _{\text{D}},}$

ここで、およびはそれぞれアクセプターの存在下および不在下のドナーの蛍光寿命であり、 ${\displaystyle \tau _{\text{D}}'}$ ${\displaystyle \tau _{\text{D}}}$

${\displaystyle E=1-F_{\text{D}}'/F_{\text{D}},}$

ここで、およびはそれぞれアクセプターがある場合とない場合のドナーの蛍光強度です。 ${\displaystyle F_{\text{D}}'}$ ${\displaystyle F_{\text{D}}}$

FRET理論の実験的確認

フェルスター共鳴エネルギー移動の逆6乗距離依存性は、トリプトフィルペプチドを用いてウィルチェク、エーデルホッホ、ブランド^{[ 26 ]}によって実験的に確認された。また、ストライアー、ハウグランド、イゲラバイド^{[ 27 ] [ 28 ]}も、縮合インドロステロイドをドナー、ケトンをアクセプターとして用いて、フェルスター共鳴エネルギー移動の重なり積分に対する理論的依存性を実験的に実証した。いくつかの色素ペア例のFRET距離の計算については、ここを参照のこと。^{[ 22 ] [ 24 ]}しかし、分子の配向や量子収率を推定することが難しい複雑な環境下では、特別な実験と理論の間に多くの矛盾が観察された。^{[ 29 ]}

FRET効率を測定する方法

蛍光顕微鏡、蛍光共焦点レーザー走査顕微鏡、分子生物学において、FRETは、タンパク質間相互作用、タンパク質-DNA相互作用、DNA-DNA相互作用、^{[ 30 ]}やタンパク質の構造変化など、生物物理学および生化学における分子動態を定量化する有用なツールです。2つの分子間の複合体形成をモニタリングするために、一方をドナーで標識し、もう一方にアクセプターで標識します。FRET効率を測定し、標識された複合体間の相互作用を同定するために使用されます。ドナーまたはアクセプターから放出される蛍光の変化をモニタリングすることにより、FRET効率を測定する方法はいくつかあります。^{[ 31 ]}

増感放出

FRET効率を測定する1つの方法は、アクセプターの発光強度の変化を測定することである。^{[ 18 ]}ドナーとアクセプターが2つの分子の相互作用により近接している場合（1～10 nm）、ドナーからアクセプターへの分子間FRETによりアクセプターの発光が増加する。タンパク質の構造変化をモニタリングするために、標的タンパク質は2つの場所でドナーとアクセプターで標識される。タンパク質のねじれや曲がりによってドナーとアクセプターの距離や相対的な向きが変化すると、FRETの変化が観察される。分子相互作用またはタンパク質の構造変化がリガンド結合に依存する場合、このFRET技術はリガンド検出用の蛍光指示薬に適用できる。

光退色FRET

FRET効率は、アクセプターの有無におけるドナーの光退色速度からも推定できる。 ^{[ 18 ]}この方法はほとんどの蛍光顕微鏡で実施できる。ドナーを励起し、アクセプターを著しく励起しない周波数の励起光を、アクセプター蛍光体の有無にかかわらず標本に照射し、ドナーの蛍光（通常はバンドパスフィルターを用いてアクセプターの蛍光から分離する）を経時的にモニタリングする。時間スケールは光退色速度（数秒から数分）であり、各曲線の蛍光は次のように表される。

${\displaystyle {\text{background}}+{\text{constant}}\cdot e^{-{\text{time}}/\tau _{\text{pb}}},}$

ここで、は光退色減衰時定数であり、アクセプターの有無に依存します。光退色は励起蛍光体の永久的な不活性化によって起こるため、励起ドナーからアクセプター蛍光体への共鳴エネルギー移動はドナー蛍光体の光退色を阻害します。したがって、FRET効率が高いほど光退色減衰時定数は長くなります。 ${\displaystyle \tau _{\text{pb}}}$

${\displaystyle E=1-\tau _{\text{pb}}/\tau _{\text{pb}}',}$

ここで、およびはそれぞれ、アクセプターが存在する場合と存在しない場合のドナーの光退色減衰時間定数です。（分数は寿命測定に使用されるものの逆数であることに注意してください）。 ${\displaystyle \tau _{\text{pb}}'}$ ${\displaystyle \tau _{\text{pb}}}$

この手法は1989年にJovinによって導入されました。^{[ 32 ]}時間定数を抽出するために点の曲線全体を使用するため、他の手法よりも精度面で優れています。また、時間測定がナノ秒単位ではなく秒単位であるため、蛍光寿命測定よりも容易です。また、光退色減衰率は一般にドナー濃度に依存しないため（アクセプター飽和が問題にならない限り）、強度測定に必要な濃度の慎重な制御は不要です。ただし、入射光強度が強くなるほど光退色は著しく増加するため、アクセプターの有無にかかわらず測定時の照明を同じに保つことが重要です。

寿命測定

FRET効率は、ドナーの蛍光寿命の変化からも決定できます。 ^{[ 18 ]}ドナーの寿命はアクセプターの存在下で減少します。FRETドナーの寿命測定は、蛍光寿命イメージング顕微鏡法（FLIM）で用いられます。

単一分子FRET（smFRET）

smFRETは、様々な顕微鏡技術を用いて、単一分子レベルで励起・検出される一対のドナー蛍光体とアクセプター蛍光体を測定する一連の手法です。多数の分子のFRET信号を提供する「アンサンブルFRET」や「バルクFRET」とは対照的に、単一分子FRETは個々の分子のFRET信号を分離することができます。smFRET信号の変化は、特に系が平衡状態にある場合、アンサンブル測定では得られない運動学的情報を明らかにするのに役立ちます。また、異なる分子間の不均一性も観察できます。この手法は、DNA/RNA/タンパク質のフォールディング/アンフォールディングなどの構造変化、そして反応、結合、吸着、脱離などの分子間ダイナミクスの多くの測定に応用されており、特に化学センシング、バイオアッセイ、バイオセンシングにおいて有用です。

FRETに使用される蛍光体

リンカーが損傷を受けていない場合、CFPの吸収波長（414 nm）で励起すると、FRETによりYFP（525 nm）の発光が起こります。リンカーがプロテアーゼによって切断されると、FRETは消失し、CFPの吸収波長（475 nm）で発光が起こります。

CFP-YFPペア

生物学的用途でよく用いられる蛍光色素ペアの一つは、シアン蛍光タンパク質（CFP）と黄色蛍光タンパク質（YFP）のペアです。^{[ 33 ]}どちらも緑色蛍光タンパク質（GFP）の色素変異体です。有機蛍光色素による標識には、精製、化学修飾、そして宿主タンパク質の細胞内注入が必要です。GFP変異体は遺伝子工学によって宿主タンパク質に結合させることができ、より簡便です。さらに、プロテアーゼ切断配列によって連結されたCFPとYFPの融合体（「タンデムダイマー」）は、切断アッセイとして用いることができます。^{[ 34 ]}

ブレット

蛍光体ドナーを用いたFRETの限界は、蛍光転移を開始するために外部照射が必要であることです。このため、アクセプターの直接励起によるバックグラウンドノイズや光退色が生じる可能性があります。この欠点を回避するために、生物発光共鳴エネルギー移動（BRET）が開発されました。^{[ 35 ] [ 36 ]}この技術では、CFPではなく生物発光ルシフェラーゼ（通常はウミシイタケ由来のルシフェラーゼ）を使用して、YFPと互換性のある初期光子放出を生成します。

BRETは、深海エビOplophorus gracilirostrisから改変された別のルシフェラーゼ酵素を使用しても実装されています。このルシフェラーゼは、より一般的に使用されているRenilla reniformisのルシフェラーゼよりも小さく（19 kD）、明るく、^{[ 37 ] [ 38 ] [ 39 ] [ 40 ] 、NanoLuc [ 41 ]}またはNanoKAZと命名されています。^{[ 42 ]} Promegaは、NanoLucの特許取得済み基質であるフリマジンを開発しました。^{[ 43 ] [ 41 ]}ただし、NanoLuc用の他の有用なセレンテラジン基質も公開されています。^{[ 42 ] [ 44 ]} Promegaによって開発されたNanoLucの分割タンパク質バージョン^{[ 45 ]}も、タンパク質間相互作用を測定する実験でBRETドナーとして使用されています。^{[ 46 ]}

ホモFRET

一般的に「FRET」とは、ドナータンパク質とアクセプタータンパク質（または「蛍光体」）が異なる2種類のタンパク質間、あるいは同じ種類のタンパク質同士の相互作用を調べる必要がある場合が多い。例えば、タンパク質が折り畳まれているか、あるいはタンパク質のポリマー鎖の一部を形成しているか^{[ 47 ]}、あるいは生物細胞における定量分析^{[ 48 ]}やin vitro実験^{[ 49 ]などである。}

当然のことながら、従来のUV-visスペクトルの差は、アクセプターとドナーの両方が同じ波長の光を発するため、均一なFRETを検出・測定するためのツールとしては利用できません。しかしながら、特定の非線形分光法は、線形スペクトルでは検出できない均一なFRETの特徴を示す可能性があるという証拠があります。^{[ 50 ]}しかし、研究者はFRET異方性イメージングと呼ばれる手法を用いて、蛍光体を励起する光と放出される光の偏光の違いを検出することができます。定量化された異方性のレベル（励起ビームと発光ビームの偏光の差）は、発生したFRETイベントの数を示す指標となります。^{[ 51 ]}

ナノフォトニクスの分野では、FRETは励起子エネルギーを欠陥サイトに送り込むため有害となる可能性があるが、有機太陽電池や量子ドット増感太陽電池における電荷収集にも不可欠であり、様々な光電子デバイス向けにFRETを利用した様々な戦略が提案されている。そのため、孤立したナノエミッターが高密度層に積み重ねられたときにどのように振る舞うかを理解することが不可欠である。ナノプレートレットは、強い面内双極子結合と低いストークスシフトのため、強力なホモFRET励起子拡散の有望な候補である。^{[ 52 ]}このような単一鎖の蛍光顕微鏡研究により、隣接するプレートレット間のFRETによるエネルギー移動は、典型的な500 nmの長さ（約80ナノエミッター）にわたってエネルギーを拡散させ、プレートレット間の移動時間は1 ps程度であることが実証された。^{[ 53 ]}

その他

蛍光タンパク質以外の様々な化合物。^{[ 54 ]}

アプリケーション

蛍光共鳴エネルギー移動（FRET）の応用は過去25年間で飛躍的に拡大し、多くの生物学および生物物理学の分野で必須の技術となっています。FRETは分光法の定規として利用でき、様々なシステムにおける距離の測定や分子間相互作用の検出に利用されており、生物学および生化学の分野で応用されています。^{[ 28 ] [ 55 ]}

タンパク質

FRETは、タンパク質間の相互作用を検出および追跡するためによく使用されます。^{[ 56 ] [ 57 ] [ 58 ] [ 59 ]}さらに、FRETは、タンパク質の異なる領域に蛍光色素をタグ付けし、発光を測定することで距離を決定することにより、単一タンパク質内のドメイン間の距離を測定するために使用できます。これにより、二次構造やタンパク質の折り畳みを含むタンパク質の立体構造に関する情報が得られます。^{[ 60 ] [ 61 ]}これは、ミオシンの活性に関連する立体構造変化など、タンパク質構造の機能的変化の追跡にまで及びます。^{[ 62 ]}生体内での応用では、FRETはインテグリンや膜タンパク質などの細胞構造の位置と相互作用を検出するために使用されています。^{[ 63 ]}

膜

FRETは膜の流動性、膜タンパク質の移動と分散、膜脂質-タンパク質およびタンパク質-タンパク質相互作用、異なる膜の混合の成功を観察するために使用できます。 ^{[ 64 ]} FRETはまた、細胞膜の膜ドメインと脂質ラフトの形成と特性を研究するために使用され^{[ 65 ]}、膜の表面密度を決定します。^{[ 66 ]}

化学センサー

Cd2+との相互作用により活性化するFRETベースのプローブ

FRETベースのプローブは様々な分子の存在を検出することができます。プローブの構造は小分子の結合や活性によって影響を受け、FRETシステムのオン/オフを切り替えることができます。これは、陰イオン、陽イオン、小さな非荷電分子、そして一部の大きな生体高分子の検出によく用いられます。同様に、FRETシステムは、pH、低酸素状態、ミトコンドリア膜電位などの要因による細胞環境の変化を検出するために設計されています。^{[ 67 ]}

シグナル伝達経路

FRETのもう一つの用途は、代謝経路やシグナル伝達経路の研究である。^{[ 68 ]}例えば、FRETとBRETは、Gタンパク質共役受容体の活性化とそれに伴うシグナル伝達機構を特徴付けるために様々な実験で使用されている。^{[ 69 ]}他の例としては、細菌の走化性^{[ 70 ]}やアポトーシスにおけるカスパーゼ活性など、多様なプロセスを解析するためにFRETが使用されている。^{[ 71 ]}

タンパク質とヌクレオチドの折り畳み速度論

タンパク質、DNA、RNA、その他のポリマーのフォールディングダイナミクスは、FRETを用いて測定されてきました。通常、これらの系は平衡状態にあり、その速度論は隠されています。しかし、アクセプター色素とドナー色素を分子上に適切に配置することで、単一分子FRETを測定することで、これらのダイナミクスを測定できます。詳細については、 単一分子FRETを参照してください。

その他のアプリケーション

前述の一般的な用途に加えて、FRETとBRETは生化学反応速度論の研究にも有効です。^{[ 72 ]} FRETはpH依存性の集合と分解のモニタリングにますます使用されており、核酸のカプセル化の分析に貴重です。^{[ 73 ] [ 74 ] [ 75 ] [ 76 ]}この技術は、さまざまな種類のナノ粒子の形成に影響を与える因子を決定するために使用できます。 ^{[ 77 ] [ 78 ]}ナノ医薬品のメカニズムと効果だけでなく。^{[ 79 ]}

その他の方法

異なるが関連したメカニズムは、デクスター電子移動です。

タンパク質間の近接性を検出する代替方法として、二分子蛍光相補性（BiFC）法があります。これは、蛍光タンパク質の2つの部分をそれぞれ他のタンパク質と融合させたものです。これらの2つの部分が出会うと、数分または数時間のタイムスケールで蛍光体を形成します。^{[ 80 ]}

参照

• デクスター電子移動
• フェルスターカップリング
• 表面エネルギー伝達
• 時間分解蛍光エネルギー移動

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外部リンク

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• FRETイメージング（Becker & Hicklのチュートリアル、ウェブサイト）

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