トランスフェラーゼ

サッカロミセス・セレビシエ由来のRNAポリメラーゼとα-アマニチン（赤色）の複合体 。「ポリメラーゼ」という用語が使われているにもかかわらず、RNAポリメラーゼはヌクレオチド転移酵素の一種に分類される。[1]

生化学において、トランスフェラーゼとは、特定の官能基（例えばメチル基やグリコシル基）をある分子（ドナー）から別の分子（アクセプター）へ転移させる酵素の一種です。 [2]トランスフェラーゼは生物学全体を通して 数百もの異なる生化学的経路に関与しており、生命の最も重要なプロセスの一部に不可欠な役割を果たしています。

トランスフェラーゼは細胞内の無数の反応に関与している。これらの反応の3つの例としては、チオールエステルを転移するコエンザイムA（CoA）トランスフェラーゼの活性、[3] 、トリプトファンを代謝する経路の一部であるN-アセチルトランスフェラーゼの作用、[4]、およびピルビン酸をアセチルCoAに変換するピルビン酸脱水素酵素（PDH）の調節がある。[5]トランスフェラーゼは翻訳時にも利用される。この場合、アミノ酸鎖はペプチジルトランスフェラーゼによって転移される官能基である。転移には、リボソームのA部位にあるtRNA分子から成長中のアミノ酸鎖が除去され、続いてP部位でtRNAに結合したアミノ酸に付加されることが含まれる。[6]

機構的には、次の反応を触媒する酵素はトランスフェラーゼになります。

上記の反応（ダッシュは結合を表し、マイナス記号ではない）において、Xは供与体、Yは受容体となる。[7] Rは転移酵素活性の結果として転移される官能基を表す。供与体は多くの場合、補酵素である。

歴史

トランスフェラーゼに関する最も重要な発見のいくつかは、1930年代初頭に行われました。トランスフェラーゼ活性に関する最初の発見は、β-ガラクトシダーゼ、プロテアーゼ、酸塩基ホスファターゼなど、他の酵素分類において行われました。個々の酵素がこのような機能を果たすことが認識される以前は、2つ以上の酵素が官能基転移を行うと考えられていました。[8]

カテコール-O-メチルトランスフェラーゼ（および他の酵素）によるドーパミンの生分解。ドーパミン分解のメカニズムの解明は、1970年のノーベル生理学・医学賞の受賞につながりました。

アミノ基転移、すなわちアミノ基（NH 2）をアミノ基転移酵素（「トランスアミナーゼ」とも呼ばれる）によってアミノ酸からケト酸へ転移させる反応は、1930年にドロシー・M・ニーダムによって初めて指摘されました。ニーダムは、ハトの胸肉に加えたグルタミン酸が消失するのを観察しました。 [9]この観察結果は、後にブラウンシュタインとクリッツマンが1937年にその反応機構を発見したことで検証されました。 [10] 彼らの分析は、この可逆反応が他の組織にも適用できることを示しました。[11]この主張は、 1937年にルドルフ・シェーンハイマーが放射性同位元素をトレーサーとして用いた研究 によって検証されました。 [12] [13]これは、同様の転移がアミノ基転移を介したほとんどのアミノ酸生産の主要な手段である可能性への道を開くものとなりました。[14]

初期のトランスフェラーゼ研究とその後の再分類のもう一つの例は、ウリジルトランスフェラーゼの発見である。1953年、UDP-グルコースピロホスホリラーゼがUDP-グルコースと有機ピロリン酸から可逆的にUTPとG1Pを生成できることが発見され、トランスフェラーゼであることが示された。[15]

トランスフェラーゼに関連する歴史的意義を持つもう一つの例は、カテコール-O-メチルトランスフェラーゼによるカテコールアミン分解機構の発見である。この発見は、ジュリアス・アクセルロッドが1970年のノーベル生理学・医学賞を受賞した大きな要因となった（バーナード・カッツ卿とウルフ・フォン・オイラーと共同受賞）。[16]

転移酵素の分類は今日まで続けられており、新しい酵素が頻繁に発見されている。[17] [18]その一例が、ショウジョウバエ の背腹パターン形成に関与する硫酸基転移酵素であるPipeである。[19] 当初、Pipeの正確なメカニズムは、その基質に関する情報が不足していたため不明であった。[20] Pipeの触媒活性の研究により、それがヘパラン硫酸グリコサミノグリカン である可能性は排除された。[21] さらなる研究により、Pipeは硫酸化のために卵巣構造を標的としていることが明らかになった。[22]現在、Pipeはショウジョウバエの ヘパラン硫酸2-O-硫酸基転移酵素に分類されている。[23]

命名法

転移酵素の系統名は、「供与体：受容体基転移酵素」という形式で構築されます。[24] 例えば、メチルアミン：L-グルタミン酸N-メチル転移酵素は、メチルアミン-グルタミン酸N-メチル転移酵素という転移酵素の標準的な命名規則です。ここで、メチルアミンは供与体、L-グルタミン酸は受容体、メチル転移酵素はECカテゴリーのグループです。この転移酵素による同じ作用は、以下のように図示することができます。

メチルアミン + L-グルタミン酸NH 3 + N-メチル-L-グルタミン酸[25]

しかし、トランスフェラーゼには他の一般的な名称がより多く用いられており、「アクセプター基トランスフェラーゼ」または「ドナー基トランスフェラーゼ」と呼ばれることが多い。例えば、DNAメチルトランスフェラーゼは、 DNAアクセプターへのメチル基の転移を触媒するトランスフェラーゼである。実際には、より一般的な一般名が使われているため、多くの分子はこの用語で呼ばれることはない。[26] 例えば、RNAポリメラーゼは、かつてRNAヌクレオチジルトランスフェラーゼとして知られていたものの現代的な一般名である。これは、伸長中のRNA鎖の3'末端にヌクレオチドを転移するヌクレオチジルトランスフェラーゼの一種である。[27] EC分類システムでは、RNAポリメラーゼの一般的な名称はDNA指向性RNAポリメラーゼである。[28]

分類

転移酵素は、主に転移される生化学的基の種類に基づいて、10のカテゴリーに分類されます（EC番号分類に基づく）。[29] これらのカテゴリーには、450種類以上の異なる酵素が含まれます。[30] EC番号体系では、転移酵素はEC2 に分類されています。転移酵素の標的となる水素は官能基とはみなされません。代わりに、電子伝達の観点から、水素転移は酸化還元酵素に含まれます。 [30]

トランスフェラーゼのサブクラスへの分類
EC番号例転送されたグループ
EC 2.1メチルトランスフェラーゼとホルミルトランスフェラーゼ単一炭素基
EC 2.2トランスケトラーゼとトランスアルドラーゼアルデヒドまたはケトン基
EC 2.3アシルトランスフェラーゼアシル基または転移中にアルキル基になる基
EC 2.4グリコシルトランスフェラーゼ、ヘキソシルトランスフェラーゼ、ペントシルトランスフェラーゼグリコシル基、ヘキソース、ペントース
EC 2.5リボフラビン合成酵素とクロロフィル合成酵素メチル基以外のアルキル基またはアリール基
EC 2.6トランスアミナーゼ、オキシミノトランスフェラーゼ窒素基
EC 2.7ホスホトランスフェラーゼ、ポリメラーゼ、キナーゼリン含有基。サブクラスは受容体に基づきます（例：アルコール、カルボキシルなど）
EC 2.8硫黄転移酵素と硫酸転移酵素硫黄含有基
EC 2.9セレノトランスフェラーゼセレン含有基
EC 2.10モリブデントランスフェラーゼとタングステントランスフェラーゼモリブデンまたはタングステン

役割

EC 2.1: 一炭素転移酵素

アスパラギン酸トランスカルバミラーゼが関与する反応。

EC 2.1には、単炭素基を転移する酵素が含まれます。このカテゴリには、メチル基、ヒドロキシメチル基、ホルミル基、カルボキシ基、カルバモイル基、およびアミド基の転移が含まれます。[31]例えば、カルバモイルトランスフェラーゼは、カルバモイル基をある分子から別の分子に転移します。[32]カルバモイル基は、NH 2 COという化学式で表されます。 [33] ATCaseでは、このような転移はカルバモイルリン酸+ L-アスパラギン酸 L-カルバモイルアスパラギン酸 +リン酸と表記されます。[34]

EC 2.2: アルデヒドおよびケトントランスフェラーゼ

トランスアルドラーゼによって触媒される反応

アルデヒド基またはケトン基を転移する酵素で、EC 2.2に含まれます。このカテゴリには、様々なトランスケトラーゼとトランスアルドラーゼが含まれます。[35] アルデヒドトランスフェラーゼの名称の由来となったトランスアルドラーゼは、ペントースリン酸経路の重要な部分を担っています。[36]この酵素が触媒する反応は、ジヒドロキシアセトン官能基をグリセルアルデヒド3-リン酸（G3Pとも呼ばれる） に転移することです。反応式は以下のとおりです：セドヘプツロース7-リン酸+ グリセルアルデヒド3-リン酸エリスロース4-リン酸+フルクトース6-リン酸[ 37]

EC 2.3: アシルトランスフェラーゼ

アシル基の転移、または転移の過程でアルキル基となるアシル基の転移は、EC 2.3の重要な側面です。さらに、このカテゴリでは、アミノアシル基と非アミノアシル基も区別されます。ペプチジルトランスフェラーゼは、翻訳中にペプチド結合の形成を促進するリボザイムです。[38]アミノアシルトランスフェラーゼとして、ペプチジルtRNA A + アミノアシルtRNA B tRNA A + ペプチジルアミノアシルtRNA B という反応に従って、ペプチドをアミノアシルtRNAに転移する反応を触媒 します。[39]

EC 2.4: グリコシルトランスフェラーゼ、ヘキソシルトランスフェラーゼ、ペントシルトランスフェラーゼ

EC 2.4には、グリコシル基を転移する酵素に加え、ヘキソースとペントースを転移する酵素も含まれます。グリコシルトランスフェラーゼは、EC 2.4トランスフェラーゼのサブカテゴリであり、単糖を他の分子に転移することにより、二糖類および多糖類の生合成に関与します。 [40] 著名なグリコシルトランスフェラーゼの例としては、 2つのタンパク質サブユニットを有する二量体であるラクトースシンターゼが挙げられます。その主な作用は、グルコースとUDP-ガラクトースからラクトースを生成することです。 [41]これは、UDP-β-D-ガラクトース + D-グルコース → UDP + ラクトースという経路で進行します。[42]

EC 2.5: アルキルおよびアリールトランスフェラーゼ

EC 2.5はアルキル基またはアリール基を転移する酵素に関するもので、メチル基は含まれていません。これは、転移後にアルキル基となる官能基とは対照的です。これらの官能基はEC 2.3に含まれています。EC 2.5は現在、アルキルおよびアリールトランスフェラーゼという1つのサブクラスのみを有しています。[43] 例えば、システイン合成酵素は、O 3 -アセチル-L-セリンと硫化水素から酢酸とシステインを生成する反応を触媒します：O 3 -アセチル-L-セリン + H 2 S L-システイン + 酢酸[44]

EC 2.6: 窒素トランスフェラーゼ

アスパラギン酸アミノトランスフェラーゼはいくつかの異なるアミノ酸に作用することができる

窒素基の転移に関与する酵素群はEC 2.6です。これには、トランスアミナーゼ（「アミノトランスフェラーゼ」とも呼ばれる）などの酵素、およびごく少数のオキシミノトランスフェラーゼやその他の窒素基転移酵素が含まれます。EC 2.6には以前はアミジノトランスフェラーゼが含まれていましたが、その後EC 2.1（一炭素転移酵素）のサブカテゴリに再分類されました。[45]チロシン、フェニルアラニン、トリプトファンに作用するアスパラギン酸トランスアミナーゼは、ある分子から別の分子へアミノ基を可逆的に転移します。 [46]

例えば、反応は次の順序で進行します：L-アスパラギン酸 + 2-オキソグルタル酸オキサロ酢酸 + L-グルタミン酸。[47]

EC 2.7: リントランスフェラーゼ

EC 2.7にはリン含有基を転移する酵素が含まれるが、ヌクロチジルトランスフェラーゼも含まれる。[48]サブカテゴリのホスホトランスフェラーゼは、転移を受け入れる基の種類に基づいてカテゴリに分けられる。[24]リン酸受容体として分類される基には、アルコール、カルボキシル基、窒素基、リン酸基などがある。[29]このサブクラスのトランスフェラーゼのさらなる構成要素は、様々なキナーゼである。著名なキナーゼはサイクリン依存性キナーゼ（CDK）であり、これはタンパク質キナーゼのサブファミリーを構成する。その名前が示すように、CDKは活性化のために特定のサイクリン分子に大きく依存している。[49] CDK-サイクリン複合体は結合すると、細胞周期内でその機能を果たすことができる。[50]

CDKによって触媒される反応は以下の通りである：ATP + 標的タンパク質ADP + リン酸化タンパク質[51]

EC 2.8: 硫黄転移酵素

エストロゲン硫酸基転移酵素の変異構造のリボン図（PDB 1aqy EBI）[52]

硫黄含有基の転移はEC 2.8で規定されており、硫黄転移酵素、硫酸転移酵素、CoA転移酵素、そしてアルキルチオ基を転移する酵素というサブカテゴリーに分類されます。[53]硫酸転移酵素の特定のグループとして、PAPSを硫酸基供与体として用いる酵素があります。[54]このグループには、広範な標的化能を持つアルコール硫酸転移酵素が含まれます。 [55]このため、アルコール硫酸転移酵素は、「ヒドロキシステロイド硫酸転移酵素」、「ステロイド硫酸キナーゼ」、「エストロゲン硫酸転移酵素」など、様々な別名で知られています。[56]その活性の低下は、ヒトの肝疾患と関連付けられています。[57]この転移酵素は、以下の反応を介して作用します：3'-ホスホアデニリル硫酸 + アルコールアデノシン3',5'ビスリン酸 + アルキル硫酸。[58]

EC 2.9: セレントランスフェラーゼ

EC 2.9には、セレン含有基を転移する酵素が含まれます。[59]このカテゴリーには2つの転移酵素のみが含まれるため、転移酵素の中で最も小さなカテゴリーの一つです。1999年に初めて分類システムに追加されたセレノシステイン合成酵素は、セリルtRNA（Sec UCA）をセレノシステイルtRNA（Sec UCA）に変換します。[60]

EC 2.10: 金属トランスフェラーゼ

EC 2.10のカテゴリーには、モリブデンまたはタングステン含有基を転移する酵素が含まれます。しかし、2011年現在、モリブドプテリンモリブドトランスフェラーゼという1つの酵素のみが追加登録されています。[61]この酵素は、大腸菌におけるMoCo生合成の構成要素です。[62] この酵素が触媒する反応は、アデニリルモリブドプテリン+モリブデン酸 モリブデン補酵素 + AMPです。[63]

組織学的血液型における役割

AトランスフェラーゼとBトランスフェラーゼは、ヒトのABO式血液型システムの基礎です。AトランスフェラーゼとBトランスフェラーゼはどちらもグリコシルトランスフェラーゼであり、糖分子をH抗原に転移します。[64]これにより、H抗原はA/B抗原として知られる糖タンパク質と糖脂質複合体を合成できます。[64] Aトランスフェラーゼの正式名称は、α1-3-N-アセチルガラクトサミントランスフェラーゼ[65]で、細胞内での機能は、H抗原にN-アセチルガラクトサミンを付加してA抗原を作成することです。[66] : 55  Bトランスフェラーゼの正式名称は、α1-3-ガラクトシルトランスフェラーゼ[65]で、細胞内での機能は、H抗原にガラクトース分子を付加してB抗原を作成することです。[66]

ホモ・サピエンスは、A型（A抗原を発現）、B型（B抗原を発現）、AB型（A抗原とB抗原の両方を発現）、O型（A抗原とB抗原のどちらも発現しない）の4つの異なる血液型のいずれかを持つ可能性があります。[ 67] AおよびBトランスフェラーゼの遺伝子は、9番染色体上に位置しています。[68]この遺伝子は7つのエクソンと6つのイントロンを含み[69]、遺伝子自体は18kb以上の長さです。[70] AおよびBトランスフェラーゼの対立遺伝子は非常に類似しています。結果として生じる酵素は、4つのアミノ酸残基が異なるだけです。[66]異なる残基は、酵素の176、235、266、および268番目の位置にあります。[66] : 82–83 

欠陥

大腸菌ガラクトース-1-リン酸ウリジルトランスフェラーゼ。このトランスフェラーゼのヒトアイソフォームの欠損はガラクトース血症を引き起こす。

。

トランスフェラーゼ欠損症は多くの一般的な病気の根本原因です。トランスフェラーゼ欠損症の最も一般的な結果は、細胞産物の蓄積です。

SCOT欠損症

サクシニルCoA:3-ケト酸CoAトランスフェラーゼ欠損症（SCOT欠損症）は、ケトン体の蓄積につながる。[71]ケトン体は体内で脂肪が分解される際に生成され、重要なエネルギー源である。[72]ケトン体を利用できないと、間欠性ケトアシドーシスにつながり、通常は乳児期に初めて発症する。[72]患者は吐き気、嘔吐、摂食障害、呼吸困難を経験する。[72]極端な場合、ケトアシドーシスは昏睡や死に至る可能性がある。[72]この欠損症は、 OXCT1遺伝子の変異によって引き起こされる。 [73]治療は主に患者の食事管理に依存する。[74]

CPT-II欠損症

カルニチンパルミトイルトランスフェラーゼII欠損症（CPT-II欠損症としても知られる）は、脂肪酸をミトコンドリアに輸送して燃料源として処理する能力が体に欠けるため、長鎖脂肪酸が過剰になる。 [75]この疾患は、CPT2遺伝子の欠陥によって引き起こされる。[76]この欠損症は、患者に3つの形態、すなわち新生児致死性、乳児重症肝心筋性、およびミオパチー性型のいずれかで現れる。[76]ミオパチー型は、この欠損症の中で最も軽症であり、患者の生涯のどの時点でも発現する可能性がある。[76]他の2つの形態は乳児期に現れる。[76]新生児致死性および乳児重症型の共通症状は、肝不全、心臓障害、発作および死亡である。[76] ミオパチー型は、激しい運動後の筋肉痛および筋力低下を特徴とする。[76] 治療には一般的に食事療法とカルニチンサプリメントの摂取が含まれる。[76]

ガラクトース血症

ガラクトース血症は、単純糖であるガラクトースを処理できないことで発生します。[77]この欠損は、ガラクトース-1-リン酸ウリジリルトランスフェラーゼ(GALT) の遺伝子に何らかの変異があり、GALT の産生量が不足することで発生します。[78] [79] ガラクトース血症には、古典型とドゥアルテ型の 2 つの種類があります。[80] ドゥアルテ ガラクトース血症は一般に古典型よりも軽度であり、ガラクトキナーゼの欠損が原因です。[81]ガラクトース血症により、乳児は母乳中の糖を処理できなくなり、生後数日以内に嘔吐や食欲不振を引き起こします。 [81]この疾患の症状のほとんどは、体内にガラクトース-1-リン酸 が蓄積することで発生します。 [81] 一般的な症状には、肝不全、敗血症、発育不全、精神障害などがあります。[82] 第二の毒性物質であるガラクチトールが眼の水晶体に蓄積し、白内障を引き起こします。[83] 現在、唯一の治療法は早期診断とそれに続く乳糖を含まない食事の継続、そして発症する可能性のある感染症に対する抗生物質の処方です。[84]

コリンアセチルトランスフェラーゼ欠損症

コリンアセチルトランスフェラーゼ（ChATまたはCATとも呼ばれる）は、神経伝達物質 アセチルコリンを生成する重要な酵素である。[85] アセチルコリンは、記憶、注意、睡眠、覚醒などの多くの神経精神機能に関与している。[86] [87] [88] この酵素は球形で、単一のアミノ酸鎖からなる。[89] ChATは、神経細胞のシナプスにおいてアセチルコエンザイムAからコリンにアセチル基を転移する働きがあり、可溶性と膜結合性の2つの形態で存在する。[89] ChAT遺伝子は10番染色体に位置する。[90]

アルツハイマー病

ChATの発現低下はアルツハイマー病の特徴の一つである。[91] アルツハイマー病患者は、側頭葉、頭頂葉、前頭葉など脳のいくつかの領域で活動が30～90%低下する。[92]しかし、ChAT欠損がこの疾患の主な原因であるとは考えられていない。[89]

筋萎縮性側索硬化症（ALSまたはルー・ゲーリック病）

ALS患者では、脊髄と脳の運動ニューロンにおけるChAT活性が著しく低下しています。[93] ChAT活性の低下はALSの初期症状であり、運動ニューロンが死滅し始めるずっと前から検出可能です。これは、患者が症状を呈する前でさえ検出されることがあります。[94]

ハンチントン病

ハンチントン病患者では、ChAT産生の顕著な減少も見られます。[95]産生減少の具体的な原因は明らかではありませんが、棘状樹状突起 を持つ中型運動ニューロンの死滅がChAT産生の低下につながると考えられています。[89]

統合失調症

統合失調症患者では、脳の橋中節[96] と側坐核[97]に局在するChATのレベルが低下しており、これがこれらの患者の認知機能の低下と相関していると考えられています。[89]

乳幼児突然死症候群（SIDS）

最近の研究では、SIDS乳児は視床下部と線条体の両方でChATのレベルが低下していることが示されています。[89] SIDS乳児はまた、迷走神経系でChATを産生できるニューロンの数も少なくなっています。[98]延髄におけるこれらの欠陥は、心臓血管系や呼吸器系などの重要な自律神経機能を制御できなくなる可能性があります。[98]

先天性筋無力症候群（CMS）

CMSは、神経筋伝達の欠陥を特徴とする疾患群であり、致命的となる可能性のある無呼吸（呼吸不能）の反復発作を引き起こします。 [99] ChAT欠損は、シナプス前伝達障害が発生する筋無力症症候群に関与しています。[100]これらの症候群は、患者がアセチルコリンを再合成できないことが特徴です。[100]

バイオテクノロジーにおける用途

末端転移酵素

末端転移酵素は、DNAの標識やプラスミドベクターの作製に用いられる転移酵素である。[101]末端転移酵素は、既存のDNA分子の下流末端または3'末端に鋳型の形でデオキシヌクレオチドを付加することにより、これらの両方の目的を達成する。末端転移酵素は、RNAプライマーなしで機能できる数少ないDNAポリメラーゼの一つである。[101]

グルタチオントランスフェラーゼ

グルタチオントランスフェラーゼ（GST）ファミリーは非常に多様性に富んでいるため、多くのバイオテクノロジー目的に利用できます。植物はグルタチオントランスフェラーゼを、毒性金属を細胞の他の部分から分離する手段として利用しています。[102]これらのグルタチオントランスフェラーゼは、除草剤や殺虫剤などの汚染物質を検出するためのバイオセンサー の作成に利用できます。 [103] グルタチオントランスフェラーゼは、生物的ストレスと非生物的ストレスの両方に対する耐性を高めるために、遺伝子組み換え植物にも利用されています。[103] グルタチオントランスフェラーゼは現在、薬剤耐性における役割から、抗がん剤の標的として研究されています。[103]さらに、グルタチオントランスフェラーゼ遺伝子は、酸化的損傷を 防ぐ能力があることから研究されており、遺伝子組み換え栽培植物において耐性の向上が示されています。[104]

ゴムトランスフェラーゼ

現在、天然ゴムの商業的に入手可能な唯一の供給源は、パラゴムノキ（Hevea brasiliensis ）です。天然ゴムは、多くの商業用途において合成ゴムよりも優れています。 [105]タバコやヒマワリ など、天然ゴムを合成できる遺伝子組み換え植物を作出する取り組みが行われています。[106]これらの取り組みは、ゴムトランスフェラーゼ酵素複合体のサブユニットの配列を解析し、これらの遺伝子を他の植物に導入することに重点を置いています。[106]

膜関連トランスフェラーゼ

多くのトランスフェラーゼは、膜タンパク質として生体膜に結合しているか、単一の膜貫通ヘリックスを介して膜に固定されています[107] 。例えば、ゴルジ体中の多くのグリコシルトランスフェラーゼがそうです。また、複数の膜貫通タンパク質を持つトランスフェラーゼもいくつかあり、例えば、特定のオリゴ糖トランスフェラーゼやMAPEGファミリーに属するミクロソームグルタチオンS-トランスフェラーゼなどがあります。

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