ヘムA

ヘムA
名前
	IUPAC名鉄(II) 3-[18-(2-カルボキシエチル)-7-エテニル-17-ホルミル-12-[(1S,4E,8E)-1-ヒドロキシ-5,9,13-トリメチルテトラデカ-4,8,12-トリエニル]-3,8,13-トリメチルポルフィリン-22,24-ジイド-2-イル]プロパン酸
	その他の名前鉄サイトポルフィリンIX、ホルミルポルフィリン
識別子
CAS番号	18535-39-2;
3Dモデル（JSmol）	インタラクティブ画像;
ケムスパイダー	21106444 ;
メッシュ	ヘム+a
PubChem CID	5288529;
CompToxダッシュボード（EPA）	DTXSID50897568;
	InChI InChI=1S/C49H59N4O6.Fe/c1-9-34-31(6)39-25-45-49(46(55)18-12-17-30(5)16-11-15-29(4) 14-10-13-28(2)3)33(8)40(52-45)24-44-37(27-54)36(20-22-48(58)59)43(53-44)26-42-35(1) 9-21-47(56)57)32(7)38(51-42)23-41(34)50-39;/h9,13,15,17,23-27,43,46,55H,1,10-12,14 ,16,18-22H2,2-8H3,(H4-,50,51,52,53,56,57,58,59);/q-1;+2/p-2/b29-15+,30-17+,42-26-; キー: RRRJRRNGYOECDS-ZHOBENDVSA-L ; InChI=1/C49H59N4O6.Fe/c1-9-34-31(6)39-25-45-49(46(55)18-12-17-30(5)16-11-15-29 (4)14-10-13-28(2)3)33(8)40(52-45)24-44-37(27-54)36(20-22-48(58)59)43(53-44)26-4 2-35(19-21-47(56)57)32(7)38(51-42)23-41(34)50-39;/h9,13,15,17,23-27,43,46,55H,1 ,10-12,14,16,18-22H2,2-8H3,(H4-,50,51,52,53,56,57,58,59);/q-1;+2/p-2/b29-15+,30 -17+,42-26-;/rC49H57FeN4O6/c1-9-34-31(6)39-25-45-49(46(56)18-12-17-30(5)16-11-1 5-29(4)14-10-13-28(2)3)33(8)40-24-44-37(27-55)36(20-22-48(59)60)43-26-42-35(19- 21-47(57)58)32(7)38-23-41(34)51(39)50(52(38)42,53(40)45)54(43)44/h9,13,15,17,23-27,43,46,56H,1,10-12,14,16,18-22H2,2-8H3,(H,57,58)(H,59,60)/q-1/b29-15+,30-17+ キー: RRRJRRNGYOECDS-DRKRPJRXBB;
	笑顔 OC(=O)CC/c6c(\C)c3n7c6cc2c(/CCC(O)=O)c(/C=O)c1cc5n8c(cc4n([Fe]78n12)c(c=3)c(C=C)c4c)c(\C(O)CC\C=C(/C)CC\C=C(/C)CC\C=C(C)/C)c5\C;
プロパティ
化学式	C 49 H 56 O 6 N 4 Fe
モル質量	852.837
	特に記載がない限り、データは標準状態（25 °C [77 °F]、100 kPa）における材料のものです。検証する（何ですか？）情報ボックスの参照

ヘムA（またはヘムA）は、鉄原子をキレートするポルフィリンと呼ばれる大環状配位子からなる配位錯体であるヘムです。ヘムAは生体分子であり、多くの生物によって天然に産生されます。ヘムAは、溶液中ではしばしば緑/赤の二色性を示し、血液中の赤色色素であるヘモグロビンの成分であるヘムBの構造類似体です。

他のヘムとの関係

ヘム A は、環位置 8 のメチル側鎖がホルミル基に酸化され、鉄テトラピロールヘムの環位置 2 のビニル側鎖にイソプレノイド鎖であるヒドロキシエチルファルネシル基が結合している点でヘム Bと異なります。ヘム A はヘム Oと類似しており、どちらも 2 位にファルネシル基が付加していますが、ヘム O は 8 位にホルミル基がなく、メチル基が残っています。ヘム A の正しい構造は、還元された Fe(II) 型のヘムの NMR および IR 実験に基づき、1975 年に発表されました。^[¹^]この構造は、鉄を含まない型のジメチルエステルの合成によって確認されました。^[²^]

歴史

ヘムAは1951年にドイツの生化学者オットー・ワールブルクによって初めて単離され、膜貫通型金属タンパク質シトクロムc酸化酵素の活性成分であることが示されました。^{[ 3 ]}

立体化学

環Iの環位置3の最初の炭素（ヒドロキシル基に結合した炭素）の正確な幾何学的配置に関する最終的な構造上の疑問は、キラルなS配置であることが示されている。^{[ 4 ]}

ヘムBと同様に、ヘムAはヘム鉄と保存されたアミノ酸側鎖との間の配位結合を介してアポタンパク質に結合していることが多い。重要な呼吸タンパク質であるシトクロムc酸化酵素（CCO）において、酸素反応中心におけるヘムAのリガンド5はヒスチジン基である。^{[ 5 ]}ヒスチジンは、ヘモグロビンやミオグロビンを含む多くのヘムタンパク質の共通のリガンドである。

シトクロム c 酸化酵素のヘム a は、2 つのヒスチジン残基（ピンク色で表示）によって結合されています。

シトクロムc酸化酵素のシトクロムa部分のヘムAは、2つのヒスチジン残基（ピンク色で表示）によって結合されている^{[ 6 ]}

ヘムAを含む金属タンパク質の一例として、シトクロムc酸化酵素が挙げられます。この非常に複雑なタンパク質は、それぞれ異なる機能を持つ2つの異なる部位にヘムAを含んでいます。シトクロムaのヘムAの鉄は6配位構造をしており、6つの他の原子と結合しています。シトクロムa3のヘムAの鉄は、5つの他の原子と結合することがあり、6番目の部位は二酸素（分子状酸素）と結合するために利用可能です。^{[ 6 ]} さらに、この酵素は3つの銅、マグネシウム、亜鉛、そしていくつかのカリウムイオンとナトリウムイオンと結合します。CCOの2つのヘムA基は、互いに、そして銅イオンと密接に関連するタンパク質であるシトクロムcとの間で、容易に電子を交換すると考えられています。

ホルミル基とイソプレノイド側鎖はともに、シトクロムc酸化酵素による酸素還元のエネルギー保存において重要な役割を果たすと考えられている。CCOは、ミトコンドリア膜間隙にプロトンを送り込むことで、二酸素還元のエネルギー保存に関与していると考えられている。ヘムAのホルミル基とヒドロキシエチルファルネシル基はともに、この重要なプロセスにおいて重要な役割を果たすと考えられており、これはS. Yoshikawaらの有力な研究グループによって発表されている。^{[ 7 ]}

参照

参考文献

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[Yoshikawa-1998-6] 吉川誠; 伊藤健; 中島亮; 他 (1998). 「ウシ心臓シトクロムc酸化酵素における酸化還元反応による結晶構造変化」. Science . 280 ( 5370): 1723– 1729. doi : 10.1126/science.280.5370.1723 . PMID 9624044. S2CID 37147458 .

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