デルタエンドトキシン

デルタエンドトキシン、N末端ドメイン
殺虫性細菌エンドトキシンCry3Bb1の結晶構造バチルス・チューリンゲンシス[ 1 ]
識別子
シンボルエンドトキシン_N
ファムPF03945
インタープロIPR005639
SCOP21dlc /スコープ/ SUPFAM
TCDB1.C.2
利用可能なタンパク質構造:
PDB  IPR005639 PF03945 ( ECOD ; PDBsum )  
アルファフォールド
デルタエンドトキシン、中間ドメイン
識別子
シンボルエンドトキシン_M
ファムPF00555
ファム一族CL0568
インタープロIPR015790
SCOP21dlc /スコープ/ SUPFAM
TCDB1.C.2
利用可能なタンパク質構造:
PDB  IPR015790 PF00555 ( ECOD ; PDBsum )  
アルファフォールド
デルタエンドトキシン、C末端
識別子
シンボルエンドトキシン_C
ファムPF03944
ファム一族CL0202
インタープロIPR005638
SCOP21dlc /スコープ/ SUPFAM
TCDB1.C.2
CDDcd04085
利用可能なタンパク質構造:
PDB  IPR005638 PF03944 ( ECOD ; PDBsum )  
アルファフォールド
細胞溶解性デルタエンドトキシンCyt1/2
識別子
シンボルシトクロムB
ファムPF01338
インタープロIPR001615
SCOP21cby /スコープ/ SUPFAM
TCDB1.C.71
利用可能なタンパク質構造:
PDB  IPR001615 PF01338 ( ECOD ; PDBsum )  
アルファフォールド

デルタエンドトキシン（δ-エンドトキシン）は、バチルス・チューリンゲンシス属細菌によって産生される孔形成毒素の一種である。殺虫作用に優れ、遺伝子組み換え（GM）Btトウモロコシやその他のGM作物によって産生される主要な毒素である。胞子形成期に細菌は、胞子の近傍にパラスポラ体とも呼ばれるタンパク質の結晶（Cry毒素の名称の由来）を産生する。そのため、一部の毒素はパラスポリンと呼ばれる。Cyt （細胞溶解性）毒素群は、細胞質で形成されるデルタエンドトキシンの別のグループである。VIP 毒素（栄養型殺虫タンパク質）は、ライフサイクルの他の段階で形成される。[ 2 ]

作用機序

昆虫がこれらのタンパク質を摂取すると、タンパク質分解による切断によって活性化されます。すべてのタンパク質においてN末端が切断され、一部のタンパク質ではC末端延長部が切断されます。活性化されると、エンドトキシンは腸管上皮に結合し、陽イオン選択性チャネルの形成によって細胞溶解を引き起こし、死に至ります。[ 3 ] [ 1 ]

長年、アミノペプチダーゼNとBt毒素の関係は明確ではありませんでした。AP-Nは試験管内でCryタンパク質に結合するものの[ 4 ]（Soberón et al. 2009 [ 5 ]およびPigott & Ellar 2007 [ 6 ]によるレビュー）、[ 7 ] 2002年までAP-Nの構造変化による耐性例、さらには試験管内での結合の減少例は知られておらず、耐性のメカニズムがそれほど単純であるかどうかは疑問でした。確かに、Luo et al. 1997、Mohammed et al. 1996、およびZhu et al. 2000は、鱗翅目の例ではこれが起こらないことを確実に発見しました。[ 4 ]しかしその後、Herrero et al. 2005は非発現とBt耐性との相関関係を示し、[ 7 ] Zhang et al.はHelicoverpa armigeraで実際の耐性を発見しました。 2009年、[ 7 ] [ 8 ] Khajuriaら2011年によるOstrinia nubilalis、およびBaxterら2011年とTiewsiri & Wang 2011年によるTrichoplusia ni（その他すべてのチョウ目）において。[ 7 ] AP - Nは、毒素が効果を発揮するためには連続的な結合が必要であるため、場合によっては単独では耐性に影響を与えないことが確認され続けている。この一連の結合ステップは理論的には必須ではないが、もしそれが起こった場合、最終的な孔形成の結果に寄与する。[ 8 ]

構造

デルタ毒素の活性化領域は、3つの異なる構造ドメインで構成されています。膜挿入と孔形成に関与するN末端ヘリカルバンドルドメイン（InterPro：  IPR005639 ）、受容体結合に関与するβシート中心ドメイン、およびN末端ドメインと相互作用してチャネルを形成するC末端βサンドイッチドメイン（InterPro：  IPR005638）です。[ 1 ] [ 3 ]

種類

B. thuringiensis はデルタエンドトキシンファミリー（InterPro :  IPR038979）の多くのタンパク質をコードしており、いくつかの株は複数の種類を同時にコードしています。[ 9 ]主にプラスミド上に見られる遺伝子、[ 10 ]デルタエンドトキシンは、 B. thuringiensisに見られるものよりも低い割合ではあるものの、他の種のゲノムにも現れることがあります。[ 11 ]遺伝子名は のように見えますがCry3Bb、この場合はスーパーファミリー3ファミリーBサブファミリーbのCry毒素を示しています。[ 12 ]

癌研究において興味深いCryタンパク質は、Cry命名法に加えて、パラスポリン（PS）命名法にも記載されています。これらは昆虫を殺すのではなく、白血病細胞を殺します。[ 13 ] [ 14 ] [ 15 ] Cyt毒素は、Cry毒素とは異なる独自のグループを形成する傾向があります。[ 16 ]すべてのCry（結晶型）毒素が共通のルーツを直接共有しているわけではありません。[ 17 ] 3ドメインではない毒素でありながらCryという名称を持つ例としては、 Cry34/35Ab1および関連するβサンドイッチバイナリ（Bin様）毒素、Cry6Aa 、そして多くのβサンドイッチパラスポリンが挙げられます。[ 18 ]

遺伝子工学によって導入された特定のデルタエンドトキシンには、トウモロコシ栽培品種であるMON 863に見られるCry3Bb1とMON 810に見られるCry1Abがあります。Cry3Bb1は、コーンルートワームなどの甲虫目昆虫を殺す作用があり、これは他のCryタンパク質には見られない特徴です。[ 1 ]その他の一般的な毒素としては、綿花やトウモロコシに含まれるCry2AbとCry1Fがあります。[ 19 ]さらに、Cry1Acはヒトのワクチンアジュバントとして有効です。[ 20 ]

一部の昆虫個体群はデルタエンドトキシンに対する耐性を獲得し始めており、2013年時点で5種の耐性種が確認されています。2種類のデルタエンドトキシンを持つ植物は、昆虫が両方の毒素を同時に克服するために進化する必要があるため、耐性の発現が遅くなる傾向があります。耐性植物と非Bt植物を混植することで、毒素の発達に対する選択圧を軽減できます。最後に、2種類の毒素を持つ植物は1種類の毒素を持つ植物と混植すべきではありません。1種類の毒素を持つ植物は、この場合、適応の足掛かりとなるからです。[ 19 ]

参考文献

  1. ^ a b c d Galitsky N, Cody V, Wojtczak A, Ghosh D, Luft JR, Pangborn W, English L (2001年8月). 「バチルス・チューリンゲンシスの殺虫性細菌性デルタエンドトキシンCry3Bb1の構造」. Acta Crystallographica. Section D, Biological Crystallography . 57 (Pt 8): 1101– 1109. doi : 10.1107/S0907444901008186 . PMID  11468393 .
  2. ^ Roger Hull 他 (2021). 「リスク評価と管理 - 環境」.遺伝子組み換え植物(第2版).胞子形成後、B. thuringiensisは、それぞれ cry 遺伝子または cyt 遺伝子によってコードされる結晶（Cry 毒素）または細胞質（Cyt 毒素）の形でタンパク質性殺虫性δ-エンドトキシンを生成します。昆虫が毒素結晶を摂取すると、消化管内の酵素によって毒素が活性化されます。毒素は昆虫の腸管膜に結合し、孔を形成して腫脹、細胞溶解を引き起こし、最終的に昆虫を死滅させます。B . thuringiensis は、ライフサイクルの他の段階でも殺虫性タンパク質、特に栄養型殺虫性タンパク質（VIP）を産生します。
  3. ^ a b Grochulski P, Masson L, Borisova S, Pusztai-Carey M, Schwartz JL, Brousseau R, Cygler M (1995年12月). 「バチルス・チューリンゲンシスCryIA(a)殺虫毒素：結晶構造とチャネル形成」. Journal of Molecular Biology . 254 (3): 447– 464. doi : 10.1006/jmbi.1995.0630 . PMID 7490762 . 
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  5. ^ Soberón M, Gill SS, Bravo A (2009年4月). 「シグナル伝達と穴あけ：バチルス・チューリンゲンシス毒素は昆虫中腸細胞をどのように殺すのか？」 .細胞・分子生命科学. 66 (8). Springer : 1337– 1349. doi : 10.1007/s00018-008-8330-9 . PMC 11131463. PMID 19132293. S2CID 5928827 .   
  6. ^ Pigott CR, Ellar DJ (2007年6月). 「バチルス・チューリンゲンシス結晶毒素活性における受容体の役割」 . Microbiology and Molecular Biology Reviews . 71 (2). American Society for Microbiology : 255–281 . doi : 10.1128 / mmbr.00034-06 . PMC 1899880. PMID 17554045. S2CID 13982571 .   
  7. ^ a b c d Pardo-López L, Soberón M, Bravo A (2013年1月). 「バチルス・チューリンゲンシスの殺虫性3ドメインCry毒素：作用機序、昆虫抵抗性、そして作物保護への影響」 . FEMS微生物学レビュー. 37 (1).欧州微生物学会連合( OUP ): 3– 22. doi : 10.1111/j.1574-6976.2012.00341.x . PMID 22540421 . 
  8. ^ a b Vachon V, Laprade R, Schwartz JL (2012年9月). 「バチルス・チューリンゲンシスの殺虫性結晶タンパク質の作用機序に関する最新モデル：批判的レビュー」. Journal of Invertebrate Pathology . 111 (1). Academic Press ( Elsevier ): 1– 12. Bibcode : 2012JInvP.111....1V . doi : 10.1016/j.jip.2012.05.001 . PMID 22617276 . 
  9. ^ 「殺虫性結晶タンパク質（IPR038979）」InterPro . 2019年4月12日閲覧。
  10. ^ Dean DH (1984). 「細菌性昆虫防除剤バチルス・チューリンゲンシスの生化学的遺伝学：基本原理と遺伝子工学への展望」 . Biotechnology & Genetic Engineering Reviews . 2 : 341– 363. doi : 10.1080/02648725.1984.10647804 . PMID 6443645 . 
  11. ^ 「種：殺虫性結晶タンパク質（IPR038979）」InterPro。
  12. ^ 「バチルス・チューリンゲンシス毒素命名法」 Bt毒素特異性データベース。 2019年4月12日閲覧。
  13. ^ Mizuki E, Park YS, Saitoh H, Yamashita S, Akao T, Higuchi K, Ohba M (2000年7月). 「パラスポリン：バチルス・チューリンゲンシスのヒト白血病細胞認識性パラスポラタンパク質」 . Clinical and Diagnostic Laboratory Immunology . 7 (4): 625– 634. doi : 10.1128/CDLI.7.4.625-634.2000 . PMC 95925. PMID 10882663 .  
  14. ^ Ohba M, Mizuki E, Uemori A (2009年1月). 「パラスポリン、バチルス・チューリンゲンシス由来の新規抗癌タンパク質群」 .抗癌研究. 29 (1): 427– 433. PMID 19331182 . 
  15. ^ 「パラスポリン一覧」パラスポリン分類命名法委員会2013年1月4日にアクセス
  16. ^ Crickmore N. 「その他の泣き声シーケンス」（PDF） . 2019年4月12日閲覧。
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  18. ^ Kelker MS, Berry C, Evans SL, Pai R, McCaskill DG, Wang NX, 他 (2014-11-12). 「Bacillus thuringiensisの殺虫タンパク質Cry34Ab1およびCry35Ab1の構造的および生物物理学的特性」 . PLOS ONE . 9 (11) e112555. Bibcode : 2014PLoSO...9k2555K . doi : 10.1371/journal.pone.0112555 . PMC 4229197. PMID 25390338 .  
  19. ^ a b Tabashnik BE, Brévault T, Carrière Y (2013年6月). 「Bt作物に対する昆虫耐性：最初の10億エーカーからの教訓」. Nature Biotechnology . 31 (6): 510– 521. doi : 10.1038/nbt.2597 . PMID 23752438. S2CID 205278530 .  
  20. ^ Rodriguez-Monroy MA, Moreno-Fierros L (2010年3月). 「Cry1Acプロトキシンを用いた鼻腔内免疫によるNALTリンパ球および鼻腔リンパ球の顕著な活性化」 . Scandinavian Journal of Immunology . 71 (3): 159– 168. doi : 10.1111/j.1365-3083.2009.02358.x . PMID 20415781 . 

さらに読む

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