ペントラキシン

ペンタキシンファミリー
PDBから抽出された CRP : 1B09
識別子
シンボルペンタキシン
ファムPF00354
インタープロIPR001759
プロサイトPDOC00261
SCOP21sac /スコープ/ SUPFAM
CDDcd00152
利用可能なタンパク質構造:
PDB  1lim D:32-237 2a3w F:26-219 2a3x H:26-219

1lgn C:26-219 2a3y D:26-219 1gyk A:26-219 1sac C:26-219 1has B:29-222 1crv E:25-220 1lj7 D:25-220 1b09 C:25-220 1gnh A:25-220 IPR001759 PF00354 ( ECOD ; PDBsum )

 
アルファフォールド

ペントラキシン（PTX ）はペンタキシンとも呼ばれ、ペントラキシンタンパク質ドメインを含むことを特徴とする進化的に保存されたタンパク質ファミリーです。ペントラキシンファミリーのタンパク質は急性免疫反応に関与しています。[ 1 ]ペントラキシンファミリーはパターン認識受容体（PRR）の一種です。ペントラキシンファミリーは多機能的に保存されたタンパク質のスーパーファミリーであり、その一部は自然免疫の体液性免疫系の構成要素であり、抗体（Ab）の機能的祖先として機能します。ペントラキシンファミリーは古典的急性期タンパク質（APP）として知られ、1世紀以上前から知られています。[ 2 ]

構造

ペントラキシンは、カルシウム依存性リガンド結合と、マメ科レクチンに類似した特徴的な扁平β-ゼリーロール構造を特徴とする。[ 3 ]「ペントラキシン」という名称は、ギリシャ語で「5」（πέντε、ペンテ）と「軸」（アクスル）を意味する言葉に由来し、このファミリーで最初に同定されたメンバーにおいて、5つのモノマーが放射状に対称に形成され、幅約95Å、深さ約35Åのリングを形成していることに由来する。「短い」ペントラキシンには、血清アミロイドP成分（SAP）とC反応性タンパク質（CRP）が含まれる。「長い」ペントラキシンには、 PTX3（サイトカイン調節分子）といくつかのニューロン性ペントラキシンが 含まれる。

家族

ペントラキシンファミリーの主要メンバーのうち3つは血清タンパク質であり、CRP、[ 4 ] SAP、[ 5 ]ハムスター雌タンパク質（FP）である。[ 6 ] PTX3（またはTSG-14）タンパク質は、 CRPおよびSAPと相同性のあるサイトカイン誘導タンパク質である。

C反応性タンパク質

C反応性タンパク質は、哺乳類において組織損傷や炎症に対する急性期反応時に発現します。このタンパク質は抗体に類似しており、宿主防御に関連するいくつかの機能を果たします。凝集、細菌莢膜の腫脹、貪食を促進し、カルシウム依存性のホスホコリンへの結合を介して古典的補体経路を活性化します。[ 4 ] CRPは無脊椎動物であるカブトガニ（ Limulus polyphemus ）においても配列決定されており、血リンパの正常な構成成分です。

ペントラキシン3

ペントラキシン3（PTX3）は急性期タンパク質であり、ヒトにおける重症感染症の際にそのレベルが上昇します。中枢神経系感染症の場合、PTX3は細菌性髄膜脳炎と無菌性髄膜脳炎の鑑別に役立ちます。細菌性髄膜脳炎ではPTX3の値が有意に高くなります。[ 7 ]

血清アミロイドP成分

血清アミロイドP成分は、組織型アミロイドP成分と同一の脊椎動物タンパク質です。あらゆる種類のアミロイド沈着物、糸球体基底膜、血管の弾性線維に存在します。SAPはカルシウム依存的に様々なリポタンパク質リガンドに結合し、哺乳類においては動脈硬化症やアミロイドーシスに重要な影響を及ぼす可能性が示唆されています。[ 5 ]

ハムスターの雌タンパク質

ハムスター雌タンパク質は、 Mesocricetus auratus （ゴールデンハムスター）に見られるSAPホモログです。この血漿タンパク質の濃度は、性ステロイドや急性期反応を引き起こす刺激によって変化します。[ 6 ]

神経系

神経系で発現するペントラキシンタンパク質は、神経ペントラキシンI（NPTXI）とII（NPTXII）である。[ 8 ] NPTXIとNPTXIIは相同性があり、同一種内で共存することがある。両タンパク質はシナプス高分子の取り込みを媒介し、シナプス可塑性に関与していると考えられている。精子先体タンパク質であるアペキシンは、モルモット（ Cavia porcellus）に見られるNPTXIIの相同体である。[ 9 ]

人間

このドメインを含むタンパク質をコードするヒト遺伝子には以下のものがあります。

参考文献

  1. ^ Gewurz H, Zhang XH, Lint TF (1995年2月). 「ペントラキシンの構造と機能」. Current Opinion in Immunology . 7 (1): 54– 64. doi : 10.1016/0952-7915(95)80029-8 . PMID  7772283 .
  2. ^マルティネス・デ・ラ・トーレ・Y、ファッブリ・M、ジャイヨン・S、バストーネ・A、ネブローニ・M、ヴェッキ・A、他。 (2010 年 5 月)。「ペントラキシンファミリーの進化：新しいエントリーPTX4」。免疫学ジャーナル。184 (9): 5055–64 .土井: 10.4049/jimmunol.0901672。PMID 20357257。 
  3. ^ Emsley J, White HE, O'Hara BP, Oliva G, Srinivasan N, Tickle IJ, et al. (1994年1月). 「ヒト血清アミロイドP五量体成分の構造」. Nature . 367 ( 6461): 338–45 . Bibcode : 1994Natur.367..338E . doi : 10.1038/367338a0 . PMID 8114934. S2CID 4284282 .  
  4. ^ a b Romero IR, Morris C, Rodriguez M, Du Clos TW, Mold C (1998年5月). 「C反応性タンパク質複合体の炎症性ポテンシャルと免疫複合体との比較」.臨床免疫学および免疫病理学. 87 (2): 155–62 . doi : 10.1006/clin.1997.4516 . PMID 9614930 . 
  5. ^ a b Li XA, Yutani C, Shimokado K (1998年3月). 「血清アミロイドP成分は高密度リポタンパク質だけでなく超低密度リポタンパク質とも関連するが、低密度リポタンパク質とは関連しない」.生化学および生物理学的研究通信. 244 (1): 249–52 . doi : 10.1006/bbrc.1998.8248 . PMID 9514915 . 
  6. ^ a b Coe JE, Ross MJ (1997年8月). 「ハムスターペントラキシン雌タンパク質（アミロイドP成分）の電気泳動多型」 . Scandinavian Journal of Immunology . 46 (2): 180–6 . doi : 10.1046 / j.1365-3083.1997.d01-109.x . PMID 9583999. S2CID 6361670 .  
  7. ^ザッタ M、ディ ベラ S、ボッタッツィ B、ロッシ F、ダガロ P、セガト L、他。 （2019年12月）。 「中枢神経系感染症における脳脊髄液中のペントラキシン 3 レベルの測定」。欧州臨床微生物学および感染症ジャーナル。39 (4): 665–670 .土井: 10.1007/s10096-019-03767-w。hdl : 11368/2972747。PMID 31813079。S2CID 208812200。  
  8. ^ Omeis IA, Hsu YC, Perin MS (1996年9月). 「マウスおよびヒトのニューロンにおけるペントラキシン1（NPTX1）：保存性、ゲノム構造、および染色体局在」. Genomics . 36 (3): 543–5 . doi : 10.1006/geno.1996.0503 . PMID 8884281 . 
  9. ^ Reid MS, Blobel CP (1994年12月). 「アペキシン、先体ペンタキシン」 . The Journal of Biological Chemistry . 269 (51): 32615–20 . doi : 10.1016/S0021-9258(18)31678-8 . PMID 7798266 . 
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