Mammalian protein found in humans

この記事はキナーゼ c-Src について説明しています。c-Src をリン酸化させるキナーゼについては、CSKを参照してください。

SRC
利用可能な構造 PDB オーソログ検索: PDBe RCSB PDB IDコードのリスト 1A07、1A08、1A09、1A1A、1A1B、1A1C、1A1E、1FMK、1HCS、1HCT、1KSW、1O41、1O42、1O43、1O44、1O45、1O46、1O47、1O48、1O49、1O4A 、1O4B、1O4C、1O4D、1O4E、1O4F、1O4G、1O4H、1O4I、1O4J、1O4K、1O4L、1O4M、1O4N、1O4O、​​​​​​​​​​​​​​​​​​​​​​​​ 1O4P、1O4Q、1O4R、1SHD、1Y57、1YI6、1YOJ、1YOL、1YOM、2BDF、2H8H、3VRO、3ZMP、3ZMQ、4F59、4F5A、4F5B、4HXJ、4K11、4MXO、4MXX、4MXY、4MXZ​​​​​​​​
識別子
エイリアス	SRC、ASV、SRC1、c-p60-Src、SRCプロトオンコゲン、非受容体チロシンキナーゼ、THC6
外部ID	オミム: 190090 ; MGI : 98397 ;ホモロジーン: 21120 ;ジーンカード: SRC ; OMA : SRC - オルソログ
EC番号	2.7.10.2
遺伝子の位置（ヒト） キリスト 20番染色体（ヒト）[ 1 ] バンド 20q11.23 始める 37,344,685 bp [ 1 ] 終わり 37,406,050 bp [ 1 ]
遺伝子の位置（マウス） キリスト 2番染色体（マウス）[ 2 ] バンド 2 H1|2 78.35 cM 始める 157,418,444 bp [ 2 ] 終わり 157,471,862 bp [ 2 ]
RNA発現パターン ブギー 人間 マウス（相同遺伝子） 上位の表現 胃の体 胆嚢 直腸 膵臓の体 横行結腸 神経節隆起 子宮頸管 子宮体部 S状結腸の筋層 横行結腸粘膜 上位の表現 海馬歯状回顆粒細胞 外頸動脈 上前頭回 一次視覚野 内頸動脈 心室帯 大臼歯 大動脈弁 上行大動脈 空腸 より多くの参照表現データ バイオGPS より多くの参照表現データ
遺伝子オントロジー 分子機能 膜貫通トランスポーター結合 タンパク質ドメイン特異的結合 タンパク質含有複合体結合 SH2ドメイン結合 キナーゼ活性 シグナル伝達受容体結合 エストロゲン受容体結合 ATP結合 タンパク質キナーゼ活性 インスリン受容体結合 非膜貫通型タンパク質チロシンキナーゼ活性 キナーゼ結合 ヘム結合 酵素結合 トランスフェラーゼ活性 エフリン受容体結合 足場タンパク質結合 インテグリン結合 タンパク質結合 タンパク質キナーゼ結合 細胞接着分子の結合 プロテインキナーゼC結合 ホルモン受容体結合 ヌクレオチド結合 成長因子受容体結合 リン酸化タンパク質結合 タンパク質チロシンキナーゼ活性 タンパク質C末端結合 ユビキチンタンパク質リガーゼ結合 カドヘリン結合 コネキシン結合 ホスファチジルイノシトール-4,5-ビスリン酸3-キナーゼ活性 細胞成分 細胞質 細胞質 膜 細胞膜の細胞質側の外因性成分 フリル膜 ミトコンドリア 細胞質の核周囲領域 カベオラ ニューロン投射 細胞骨格 核 リソソーム 細胞外エクソソーム 後期エンドソーム 細胞膜 アクチンフィラメント シナプス後密度 ミトコンドリア内膜 ポドソーム 核質 グルタミン酸作動性シナプス シナプス後部の特殊化、細胞内成分 生物学的プロセス ミネラルコルチコイドに対する反応 テロメラーゼを介したテロメア維持の負の制御 インターロイキン-1への反応 MAPキナーゼ活性の正の調節 標準的なWntシグナル伝達経路の正の制御 テロメラーゼ活性の負の調節 プロゲステロン刺激に対する細胞反応 細胞内エストロゲン受容体シグナル伝達経路の調節 ストレスファイバーアセンブリ タンパク質セリン/スレオニンキナーゼ活性の正の調節 血小板活性化 平滑筋細胞の移動の正の調節 タンパク質リン酸化 血管透過性の調節 血管内皮増殖因子受容体シグナル伝達経路 ERK1およびERK2カスケードの正の制御 ポドソームの組み立ての制御 細胞周期 基質接着依存性細胞伸展 破骨細胞の発達 細胞集団の増殖 トランスフォーミング成長因子β受容体シグナル伝達経路 低酸素に対する細胞反応 トランスフォーミング成長因子β刺激に対する細胞応答 タンパク質ホモオリゴマー化の負の制御 プロテインキナーゼBシグナル伝達の正の制御 ラメリポディウム形態形成の正の調節 上皮成長因子受容体シグナル伝達経路 乳腺管の形態形成に関与する分岐 貪食作用に関与するFc-γ受容体シグナル伝達経路 内因性アポトーシスシグナル伝達経路の負の制御 外因性アポトーシスシグナル伝達経路の負の制御 機械的刺激に対する反応 ウイルスへの対応 上皮細胞の移動の正の調節 シグナル複合体の組み立て 刺激性C型レクチン受容体シグナル伝達経路 血小板由来成長因子受容体シグナル伝達経路の正の調節 卵形成 転写の正の制御、DNAテンプレート 上皮細胞の移動の調節 栄養レベルへの反応 DNA生合成プロセスの正の調節 インスリン刺激に対する細胞反応 タンパク質の自己リン酸化 ウイルスプロセス 接着斑集合体の負の調節 酸性pHへの反応 脂肪酸への反応 細胞投射アセンブリの調節 リン酸化 免疫システムのプロセス ミトコンドリアの脱分極の負の制御 インテグリン活性化の正の制御 アポトーシス過程の負の調節 血小板由来成長因子刺激に対する細胞応答 ポドソームの組み立ての正の制御 グルコース代謝プロセスの正の調節 トランスサイトーシス 流体せん断応力に対する細胞応答 電気刺激への反応 タンパク質輸送の正の調節 子宮の発達 タンパク質の不安定化 細胞間接着の調節 ペプチジルチロシン自己リン酸化 インテグリンを介したシグナル伝達経路 インスリン受容体シグナル伝達経路の正の調節 プロゲステロン受容体シグナル伝達経路 転写の負の制御、DNAテンプレート 接着結合組織 アノイキスの負の調節 過酸化水素に対する反応 白血球遊走 プロテインキナーゼB活性の活性化 アポトーシス過程に関与するシステイン型エンドペプチダーゼ活性の負の制御 細胞内シグナル伝達 早期エンドソームから後期エンドソームへの輸送の調節 エフリン受容体シグナル伝達経路 T細胞共刺激 細胞内シグナル伝達の正の調節 カベオリンを介したエンドサイトーシスの調節 細胞周期の調節 ホスファチジルイノシトール3キナーゼ活性の正の調節 活性酸素種に対する細胞反応 ペプチドホルモン刺激に対する細胞応答 遺伝子発現の正の調節 脂肪酸に対する細胞反応 細胞集団の増殖の調節 心臓プロセスに関与するアンジオテンシン活性化シグナル伝達経路 ペプチジルセリンリン酸化 タンパク質の自己リン酸化の正の制御 サイクリン依存性タンパク質セリン/スレオニンキナーゼ活性の正の調節 アポトーシス過程の正の調節 前脳の発達 タンパク質結合の調節 リポ多糖に対する細胞反応 骨吸収の調節 細胞移動 シグナル伝達 細胞接着の正の調節 細胞接着 タンパク質処理の正の調節 自然免疫反応 ペプチジルチロシンリン酸化の正の制御 神経栄養因子TRK受容体シグナル伝達経路 低分子量GTPaseを介したシグナル伝達の正の制御 骨吸収 中枢神経系の発達 タンパク質の核への局在の正の制御 血小板由来成長因子受容体シグナル伝達経路 ERBB2シグナル伝達経路 細胞内エストロゲン受容体シグナル伝達経路 軸索誘導 マクロオートファジー ペプチジルチロシンリン酸化 細菌の宿主細胞への侵入 細胞間接着 一次卵胞の成長 卵胞発育の正の調節 膜貫通受容体タンパク質チロシンキナーゼシグナル伝達経路 ホスファチジルイノシトール3キナーゼシグナル伝達の正の制御 細胞分化 ホスファチジルイノシトールリン酸の生合成プロセス シナプス後神経伝達物質受容体の活性調節 非膜貫通型タンパク質チロシンキナーゼ活性の正の調節 Gタンパク質共役受容体シグナル伝達経路 過酸化水素に対する細胞反応 血小板由来成長因子受容体βシグナル伝達経路の正の調節 歯牙形成 出典：Amigo / QuickGO
オーソログ 種 人間 ねずみ エントレズ 6714 20779 アンサンブル ENSG00000197122 ENSMUSG00000027646 ユニプロット P12931 P05480 RefSeq (mRNA) NM_005417 NM_198291 NM_001025395 NM_009271 RefSeq（タンパク質） NP_005408 NP_938033 NP_001020566 NP_033297 場所（UCSC） 20章: 37.34 – 37.41 MB 2番目の文字: 157.42 – 157.47 Mb PubMed検索 [ 3 ] [ 4 ]
ウィキデータ
人間の表示/編集 マウスの表示/編集

プロトオンコゲンチロシンタンパク質キナーゼSrcは、プロトオンコゲンc-Src、あるいは単にc-Src （細胞性Src、サルコーマの略称であるため「サーク」と発音）とも呼ばれ、ヒトではSRC遺伝子によってコードされる非受容体チロシンキナーゼタンパク質である。Srcファミリーキナーゼファミリーに属し、ラウス肉腫ウイルスのv-Src（ウイルス性Src）遺伝子に類似している。SH2ドメイン、SH3ドメイン、およびチロシンキナーゼドメインを含む。この遺伝子には、同じタンパク質をコードする2つの転写バリアントが見つかっている。^{[ 5 ]}

c-Srcは他のチロシンキナーゼの特定のチロシン残基をリン酸化します。c-Srcは胚発生と細胞増殖の調節に役割を果たします。c-Srcの活性レベルの上昇は、他のシグナルを促進することで癌の進行と関連している可能性が示唆されています。^{[ 6 ]} c-Srcの変異は、大腸癌の悪性進行に関与している可能性があります。c-Srcは、 c-SrcのC末端をリン酸化してSrcの酵素活性を負に制御する酵素であるCSK（C末端Srcキナーゼ）と混同しないでください。

c-Srcはもともとアメリカの科学者J・マイケル・ビショップとハロルド・E・ヴァーマスによって発見され、彼らは1989年のノーベル生理学・医学賞を受賞しました。^{[ 7 ]}

発見

[編集]

1979年、J・マイケル・ビショップとハロルド・E・ヴァーマスは、正常なニワトリがv-Srcと構造的に近縁の遺伝子を持っていることを発見した。^{[ 8 ]}正常な細胞遺伝子はc-src（細胞-src）と呼ばれた。^{[ 9 ]}この発見により、がんに対する当時の考え方が、がんは外来物質（ウイルス遺伝子）によって引き起こされるというモデルから、細胞内に通常存在する遺伝子ががんを引き起こす可能性があるというモデルへと変わった。ある時点で、祖先のウイルスが誤って細胞宿主のc-Src遺伝子を取り込んだと考えられている。最終的に、この正常な遺伝子はラウス肉腫ウイルス内で異常に機能するがん遺伝子に変異した。このがん遺伝子がニワトリに再導入されると、がんを引き起こす可能性がある。

構造

[編集]

Srcファミリーキナーゼには、c-Src、Yes、Fyn、Fgr、Yrk、Lyn、Blk、Hck、Lckの9つのメンバーがあります。^{[ 10 ]}これらのSrcファミリーメンバーの発現は、すべての組織および細胞型で同じではありません。Src、Fyn、Yesはすべての細胞型で普遍的に発現していますが、その他のキナーゼは一般的に造血細胞に見られます。^{[ 11 ] [ 12 ] [ 13 ] [ 14 ]}

c-Srcは6つの機能領域から構成されています：Src相同性4ドメイン（SH4ドメイン）、固有領域、SH3ドメイン、SH2ドメイン、触媒ドメイン、短い調節テール。^{[ 15 ]} Srcが不活性な場合、527番目のリン酸化チロシン基がSH2ドメインと相互作用し、SH3ドメインが柔軟なリンカードメインと相互作用するのを助け、それによって不活性ユニットがしっかりと結合した状態を保ちます。c-Srcが活性化されると、527番目のチロシンが脱リン酸化されます。これにより、タンパク質ドメインダイナミクスを介して長距離アロステリーが誘導され、構造が不安定化して、SH3、SH2、キナーゼドメインが開き、残基チロシン416が自己リン酸化されます。^{[ 16 ] [ 17 ] [ 18 ]}

c-Srcは、接着受容体、受容体型チロシンキナーゼ、Gタンパク質共役受容体、サイトカイン受容体など、多くの膜貫通タンパク質によって活性化されます。多くの研究は受容体型チロシンキナーゼに焦点を当てており、その例としては、血小板由来成長因子受容体（PDGFR）経路や上皮成長因子受容体（EGFR）などが挙げられます。

Srcには少なくとも3つの柔軟なタンパク質ドメインが含まれており、ミリストイル化と相まって膜への付着を媒介し、細胞内局在を決定することができる。^{[ 19 ]}

関数

[編集]

この癌原遺伝子は、胚の発達と細胞の成長の調節に役割を果たす可能性があります。

SRCが活性化されると、生存、血管新生、増殖、浸潤経路が促進されます。また、局所脳虚血再灌流後の血管新生因子と血管透過性も調節します^{[ 20 ] [ 21 ]。}また、脳内出血後のマトリックスメタロプロテアーゼ-9の活性も調節します^{[ 22 ] 。}

がんにおける役割

[編集]

c-Src経路の活性化は、結腸、肝臓、肺、乳房、膵臓の腫瘍の約50%で観察されています。^{[ 23 ]} c-Srcの活性化は、生存、血管新生、増殖、浸潤経路の促進につながるため、癌における腫瘍の異常な増殖が観察されます。一般的なメカニズムとしては、c-Srcの活性増加または過剰発現につながる遺伝子変異があり、それがc-Srcの恒常的な活性化につながることが挙げられます。

大腸がん

[編集]

c-Srcの活性は大腸癌において最もよく特徴づけられています。研究者らは、前癌性ポリープにおけるSrcの発現が正常粘膜の5～8倍高いことを示してい^{[ 24 ] [ 25 ] [ 26 ]} 。また、c-Srcレベルの上昇は、腫瘍の進行期、腫瘍の大きさ、そして腫瘍の転移能と相関関係にあることも示されています^{[ 27 ] [ 28 ] 。}

乳癌

[編集]

EGFRはc-Srcを活性化し、EGFもc-Srcの活性を高めます。さらに、c-Srcの過剰発現はEGFRを介したプロセスの応答を増強します。つまり、EGFRとc-Srcは互いの効果を増強するのです。ヒト乳がん組織では、正常組織と比較してc-Srcの発現レベルが上昇していることが観察されました。^{[ 29 ] [ 30 ] [ 31 ]}

erbB2としても知られるヒト上皮成長因子受容体2（HER2）の過剰発現は、乳がんの予後不良と相関している。^{[ 32 ] [ 33 ]}このように、c-Srcは乳がんの腫瘍進行において重要な役割を果たしている。

前立腺がん

[編集]

SrcファミリーキナーゼのメンバーであるSrc、Lyn、Fgrは、正常前立腺細胞と比較して悪性前立腺細胞で高く発現しています。^{[ 34 ]}原発性前立腺細胞をLynの阻害剤であるKRX-123で処理すると、in vitroでの細胞の増殖、移動、浸潤能が減少しました。^{[ 35 ]}そのため、チロシンキナーゼ阻害剤の使用は、前立腺癌の進行を減らす可能性のある方法です。

薬剤ターゲットとして

[編集]

c-Srcチロシンキナーゼ（および関連チロシンキナーゼ）を標的とする多くのチロシンキナーゼ阻害剤が治療目的で開発されている。^{[ 36 ]}注目すべき例としては、慢性骨髄性白血病（CML）およびフィラデルフィア染色体陽性（PH+）急性リンパ性白血病（ALL）の治療薬として承認されているダサチニブがある。 ^{[ 37 ]}ダサチニブは、非ホジキンリンパ腫、転移性乳がん、前立腺がんの治療薬としても臨床試験が行われている。臨床試験中のその他のチロシンキナーゼ阻害剤には、ボスチニブ、^{[ 38 ]}バフェチニブ、サラカチニブ（AZD-0530）、XLl-999、KX01、XL228などがある。^{[ 6 ]} HSP90阻害剤NVP-BEP800はSrcチロシンキナーゼの安定性とT細胞およびB細胞急性リンパ芽球性白血病の増殖に影響を及ぼすことが報告されている。^{[ 39 ]}

相互作用

[編集]

Src (遺伝子) は、次のシグナル伝達経路と相互作用することが示されています。

生存

[編集]

• PI3K
• アクト
• IKK
• NFκB
• カスパーゼ9

血管新生

[編集]

• STAT3
• p38 MAPK
• VEGF
• IL-8

増殖

[編集]

• シュック
• Grb2 /SOS
• ラス
• ラフ
• MEK1 / MEK2
• エルク1/2

運動性

[編集]

• ファック
• p190Rho/GAP
• パキシリン
• p130CAS
• RhoA
• JNK
• c-jun
• MLCK
• ミオシン

追加画像

[編集]

アポトーシスに関与するシグナル伝達経路の概要。

脂質 結合 ​ ​ ​ ​ ​ ​ ​ ​ ​ ​ ​ リン ​ ​ ​ ​ ​ ​ ​ ​ ​ ​ ​ ​ リン ​ ​ ​ ​ ​ ​ ​ ​ ​ ​ ​ ​ SH3 スプライシング バリアント ​ ​ ​ ​ ​ ​ ​ ​ ​ ​ ​ ​ ​ SH2 変異 体 ​ ​ ​ ​ ​ リン酸チロシン ​​​​​​​​​​​​ 防水 ポケット ​ ​ ​ ​ ​ ​ ​ ​ ​ ​ ​ ​ ​ ​ ​ ​ ​ ​ ​ ​ ​ ​ 変異 体 ​ ​ ​ ​ ​ チロシンキナーゼ アクティブ サイト ​ ​ ​ ​ ​ ​ ​ ​ SH 3 / SH 2ドメインインターフェース ​​​​​​​​​​​​​​​ A T P プロトン 受容 体 ​ ​ ​ ​ ​ ​ ​ ​ ​ ​ ​ アク ティベーションループ ​​​​​​​​​​​ リン酸チロシン ​​​​​​​​​​​​ S-ニトロソシステイン ​​​​​​​​​​​​​​ ホスホトレオニン ​​​​​​​​​​​​​​ リン酸チロシン ​​​​​​​​​​​​ リン酸チロシン ​​​​​​​​​​​​ P S / P T / P S ( CD K 5 ) ​ 写真F A K 2 /自動 ​ ​ ​ ​ ​ ​ ​​​​​​ スワップさ れ たダイマー/ペプチド結合​​​​​​​​​​​​​​​​ 自動 禁止装置 ​ ​ ​ ​ ​ ​ ​ ​ ​ ​ ​ ​ ​ ​ ​ 上段：    βストランド領域   水素結合ターン  らせん領域 サイト 2 2 脂質結合 サイト 17 17 ホスホセリン サイト 35 35 ホスホセリン サイト 69 69 ホスホセリン サイト 74 74 ホスホトレオニン サイト 75 75 ホスホセリン; CDK5による 地域 87 93 ベータストランド領域 地域 88 143 SH3 サイト 88 88 交換された二量体界面[ポリペプチド結合] サイト 93 93 ペプチドリガンド結合部位[ポリペプチド結合] 地域 99 102 ベータストランド領域 地域 110 114 ベータストランド領域 地域 117 117 スプライシングバリアント 地域 118 126 ベータストランド領域 地域 127 129 水素結合ターン 地域 132 136 ベータストランド領域 地域 137 139 らせん領域 地域 140 142 ベータストランド領域 地域 146 148 らせん領域 地域 147 247 SH2 地域 152 154 ベータストランド領域 サイト 158 158 自己阻害部位[ポリペプチド結合] サイト 158 158 リン酸化チロシン結合ポケット[ポリペプチド結合] 地域 158 165 らせん領域 地域 167 170 ベータストランド領域 地域 174 179 ベータストランド領域 地域 176 176 変異体 地域 181 183 ベータストランド領域 地域 187 195 ベータストランド領域 サイト 187 187 ホスホチロシン（類似性による） 地域 196 198 水素結合ターン 地域 199 209 ベータストランド領域 サイト 205 205 疎水性結合ポケット[ポリペプチド結合] 地域 211 213 ベータストランド領域 地域 215 218 ベータストランド領域 地域 221 225 ベータストランド領域 地域 226 233 らせん領域 地域 237 237 変異体 地域 240 242 ベータストランド領域 地域 256 259 ベータストランド領域 地域 267 269 らせん領域 地域 270 519 チロシンキナーゼ 地域 270 278 ベータストランド領域 サイト 276 276 活性部位（ATP結合） 地域 283 289 ベータストランド領域 サイト 290 290 SH3/SH2ドメインインターフェース[ポリペプチド結合] 地域 290 292 水素結合ターン 地域 293 299 ベータストランド領域 サイト 298 298 ATP 地域 302 304 水素結合ターン 地域 307 319 らせん領域 地域 328 332 ベータストランド領域 地域 334 336 ベータストランド領域 地域 338 341 ベータストランド領域 地域 349 353 らせん領域 地域 355 358 らせん領域 地域 363 382 らせん領域 サイト 389 389 プロトン受容体 地域 392 394 らせん領域 地域 395 397 ベータストランド領域 地域 399 401 らせん領域 地域 403 405 ベータストランド領域 サイト 406 406 活性化ループ（Aループ） 地域 410 413 らせん領域 地域 417 420 らせん領域 サイト 419 419 ホスホチロシン; 自己触媒により; 交互 サイト 419 419 ホスホチロシン; FAK2による; 代替（類似性による） 地域 423 426 水素結合ターン 地域 429 431 らせん領域 地域 434 439 らせん領域 サイト 439 439 ホスホチロシン 地域 444 459 らせん領域 地域 460 462 水素結合ターン 地域 471 479 らせん領域 地域 492 501 らせん領域 サイト 501 501 S-ニトロソシステイン（類似性による） 地域 506 508 らせん領域 サイト 511 511 ホスホトレオニン 地域 512 520 らせん領域 地域 521 523 水素結合ターン サイト 522 522 ホスホチロシン サイト 530 530 ホスホチロシン; CSK製

参考文献

[編集]

1. GRCh38: Ensemblリリース89: ENSG00000197122 – Ensembl、2017年5月
2. GRCm38: Ensemblリリース89: ENSMUSG00000027646 – Ensembl、2017年5月
3. 「ヒトPubMedリファレンス：」。米国国立医学図書館、国立生物工学情報センター。
4. 「マウスPubMedリファレンス：」。米国国立医学図書館、国立生物工学情報センター。
5. 「Entrez Gene: SRC v-src肉腫（Schmidt-Ruppin A-2）ウイルス性癌遺伝子ホモログ（鳥類）」。
6. Wheeler DL, Iida M, Dunn EF (2009年7月). 「固形腫瘍におけるSrcの役割」 . Oncologist . 14 (7): 667–78 . doi : 10.1634/theoncologist.2009-0009 . PMC 3303596. PMID 19581523 .  
7. 「1989年ノーベル生理学・医学賞：J・マイケル・ビショップ、ハロルド・E・ヴァーマス」 Nobelprize.org、1989年10月9日。「レトロウイルスがん遺伝子の細胞起源」の発見に対して
8. Stehelin D, Fujita DJ, Padgett T, Varmus HE, Bishop JM (1977). 「分子ハイブリダイゼーションによる鳥肉腫ウイルスの形質転換欠損株の検出と列挙」.ウイルス学. 76 (2): 675–84 . doi : 10.1016/0042-6822(77)90250-1 . PMID 190771 . 
9. Oppermann H, Levinson AD, Varmus HE, Levintow L, Bishop JM (1979年4月). 「未感染脊椎動物細胞は、鳥肉腫ウイルスのトランスフォーミング遺伝子（src）の産物と密接に関連するタンパク質を含む」 . Proc. Natl. Acad. Sci. USA . 76 (4): 1804–8 . Bibcode : 1979PNAS...76.1804O . doi : 10.1073 / pnas.76.4.1804 . PMC 383480. PMID 221907 .  
10. Thomas SM, Brugge JS (1997). 「Srcファミリーキナーゼによる細胞機能の制御」. Annu. Rev. Cell Dev. Biol . 13 : 513–609 . doi : 10.1146/annurev.cellbio.13.1.513 . PMID 9442882 . 
11. Cance WG, Craven RJ, Bergman M, Xu L, Alitalo K, Liu ET (1994年12月). 「Rak、上皮細胞で発現する新規核チロシンキナーゼ」. Cell Growth Differ . 5 (12): 1347–55 . PMID 7696183 . 
12. Lee J, Wang Z, Luoh SM, Wood WI, Scadden DT (1994年1月). 「ヒト細胞内SRC様チロシンキナーゼをコードする新規遺伝子FRKのクローニング」. Gene . 138 ( 1– 2): 247– 51. doi : 10.1016/0378-1119(94)90817-6 . PMID 7510261 . 
13. Oberg-Welsh C, Welsh M (1995年1月). 「特異的な組織分布パターンを示すマウスFRKホモログ、BSKのクローニング」. Gene . 152 (2): 239–42 . doi : 10.1016/0378-1119(94)00718-8 . PMID 7835707 . 
14. Thuveson M, Albrecht D, Zürcher G, Andres AC, Ziemiecki A (1995年4月). 「マウス乳腺および腸管において特異的に発現する新規細胞内タンパク質チロシンキナーゼ、iyk」. Biochem. Biophys. Res. Commun . 209 (2): 582–9 . Bibcode : 1995BBRC..209..582T . doi : 10.1006/bbrc.1995.1540 . PMID 7733928 . 
15. Arbesú M, Maffei M, Cordeiro TN, Teixeira JM, Pérez Y, Bernadó P, Roche S, Pons M (2017年3月). 「Srcファミリーキナーゼにおいて、特異ドメインが曖昧な分子内複合体を形成する」 . Structure . 25 (4): 630–640.e4. doi : 10.1016/j.str.2017.02.011 . PMID 28319009 . 
16. Cooper JA, Gould KL, Cartwright CA, Hunter T (1986年3月). 「pp60c-srcにおけるTyr527のリン酸化：制御への影響」. Science . 231 (4744): 1431–4 . Bibcode : 1986Sci...231.1431C . doi : 10.1126/science.2420005 . PMID 2420005 . 
17. Okada M, Nakagawa H (1989年12月). 「pp60c-srcの機能制御に関与するタンパク質チロシンキナーゼ」 . J. Biol. Chem . 264 (35): 20886–93 . doi : 10.1016/S0021-9258(19)30019-5 . PMID 2480346 . 
18. Nada S, Okada M, MacAuley A, Cooper JA, Nakagawa H (1991年5月). 「p60c-srcの負の調節部位を特異的にリン酸化させるタンパク質チロシンキナーゼの相補DNAのクローニング」. Nature . 351 ( 6321): 69– 72. Bibcode : 1991Natur.351...69N . doi : 10.1038/351069a0 . PMID 1709258. S2CID 4363527 .  
19. Kaplan JM, Varmus HE, Bishop JM (1990年3月). 「srcタンパク質は膜への特異的結合のための複数のドメインを含む」 . Molecular and Cellular Biology . 10 (3): 1000–9 . doi : 10.1128 /mcb.10.3.1000 . PMC 360952. PMID 1689455 .  
20. Zan L、Wu H、Jiang J、Zhao S、Song Y、Teng G、Li H、Jia Y、Zhou M、Zhang X、Qi J、Wang J (2011)。「局所脳虚血後の Src、SSeCKS、および血管新生因子の時間的プロファイル: 血管新生および脳浮腫との相関関係」。神経化学。 INT。58 (8): 872–9 .土井: 10.1016/j.neuint.2011.02.014。PMC 3100427。PMID 21334414。  
21. Zan L, Zhang X, Xi Y, Wu H, Song Y, Teng G, Li H, Qi J, Wang J (2013). 「Srcは局所脳虚血再灌流後の血管新生因子と血管透過性を制御する」 . Neuroscience . 262 (3): 118– 128. doi : 10.1016/j.neuroscience.2013.12.060 . PMC 3943922. PMID 24412374 .  
22. Zhao X, Wu T, Chang CF, et al. (2015). 「マウスの脳内出血後におけるプロスタグランジンE2受容体EP1の毒性役割」 . Brain Behav. Immun . 46 : 293–310 . doi : 10.1016 / j.bbi.2015.02.011 . PMC 4422065. PMID 25697396 .  
23. Dehm SM, Bonham K (2004年4月). 「ヒト癌におけるSRC遺伝子発現：転写活性化の役割」. Biochem. Cell Biol . 82 (2): 263–74 . Bibcode : 2004BCB....82..263D . doi : 10.1139/o03-077 . PMID 15060621 . 
24. Bolen JB, Rosen N, Israel MA (1985年11月). 「ヒト神経芽腫におけるpp60c-srcチロシルキナーゼ活性の上昇は、src遺伝子産物のアミノ末端チロシンリン酸化と関連する」 . Proc. Natl. Acad. Sci. USA . 82 (21): 7275–9 . Bibcode : 1985PNAS...82.7275B . doi : 10.1073/ pnas.82.21.7275 . PMC 390832. PMID 2414774 .  
25. Cartwright CA, Kamps MP, Meisler AI, Pipas JM , Eckhart W (1989年6月). 「ヒト大腸癌におけるpp60c-srcの活性化」 . J. Clin. Invest . 83 (6): 2025–33 . doi : 10.1172/JCI114113 . PMC 303927. PMID 2498394 .  
26. Talamonti MS, Roh MS, Curley SA, Gallick GE (1993年1月). 「ヒト大腸癌の進行期におけるpp60c-srcの活性およびレベルの増加」 . J. Clin. Invest . 91 (1): 53– 60. doi : 10.1172/JCI116200 . PMC 329994. PMID 7678609 .  
27. Aligayer H, Boyd DD, Heiss MM, Abdalla EK, Curley SA, Gallick GE (2002年1月). 「原発性大腸癌におけるSrcキナーゼの活性化：臨床予後不良の指標」 . Cancer . 94 ( 2): 344–51 . doi : 10.1002/cncr.10221 . PMID 11900220. S2CID 2103781 .  
28. Cartwright CA, Meisler AI, Eckhart W (1990年1月). 「pp60c-srcタンパク質キナーゼの活性化は結腸発癌の初期段階である」 . Proc . Natl. Acad. Sci. USA . 87 (2): 558–62 . Bibcode : 1990PNAS...87..558C . doi : 10.1073/pnas.87.2.558 . PMC 53304. PMID 2105487 .  
29. オッテンホフ＝カルフ AE、ライクセン G、ファン ビューデン EA、ヘニップマン A、ミシェルズ AA、スタール GE (1992 年 9 月)。 「ヒト乳がん由来のプロテインチロシンキナーゼの特性評価: c-src がん遺伝子産物の関与」。がん研究所52 (17): 4773–8 . PMID 1380891。 
30. Biscardi JS, Belsches AP, Parsons SJ (1998年4月). 「ヒト乳がん細胞におけるヒト上皮成長因子受容体とc-Srcの相互作用の特性評価」. Mol. Carcinog . 21 (4): 261–72 . doi : 10.1002/(SICI)1098-2744(199804)21:4<261::AID-MC5 > 3.0.CO;2-N . PMID 9585256. S2CID 24236532 .  
31. ファーベーク BS、ヴルーム TM、アドリアンセン＝スロット SS、オッテンホフ＝カルフ AE、ゲルツェマ JG、ヘンニップマン A、ライクセン G (1996 年 12 月)。 「ヒト乳がんでは c-Src タンパク質の発現が増加しています。免疫組織化学的および生化学的分析」。J.パソール。180 (4): 383– 8.土井: 10.1002/(SICI)1096-9896(199612)180:4<383::AID-PATH686>3.0.CO;2-N。PMID 9014858。S2CID 26892937。  
32. Slamon DJ, Clark GM, Wong SG, Levin WJ, Ullrich A, McGuire WL (1987年1月). 「ヒト乳がん：HER-2/neuがん遺伝子の増幅と再発および生存率の相関」. Science . 235 (4785): 177–82 . Bibcode : 1987Sci...235..177S . doi : 10.1126/science.3798106 . PMID 3798106 . 
33. スラモン DJ、ゴドルフィン W、ジョーンズ LA、ホルト JA、ウォン SG、キース DE、レビン WJ、スチュアート SG、ウドーブ J、ウルリッヒ A (1989 年 5 月)。 「ヒトの乳がんおよび卵巣がんにおけるHER-2/neu原がん遺伝子の研究」。科学。244 (4905): 707–12 . Bibcode : 1989Sci...244..707S。土井：10.1126/science.2470152。PMID 2470152。 
34. Nam S, Kim D, Cheng JQ, Zhang S, Lee JH, Buettner R, Mirosevich J, Lee FY, Jove R (2005年10月). 「Srcファミリーキナーゼ阻害剤ダサチニブ（BMS-354825）のヒト前立腺癌細胞に対する作用」 . Cancer Res . 65 (20): 9185–9 . doi : 10.1158/0008-5472.CAN-05-1731 . PMID 16230377 . 
35. Chang YM, Bai L, Yang I (2002). 「前立腺癌細胞株におけるSrc活性とSrc関連増殖・遊走の調査」Proc Am Assoc Cancer Res 62 : 2505a.
36. Musumeci F, Schenone S, Brullo C, Botta M (2012年4月). 「Src/Abl二重阻害剤の最新情報」Future Med Chem . 4 (6): 799– 822. doi : 10.4155/fmc.12.29 . PMID 22530642 . 
37. Breccia M, Salaroli A, Molica M, Alimena G (2013). 「慢性骨髄性白血病におけるダサチニブの系統的レビュー」 . OncoTargets Ther . 6 : 257–65 . doi : 10.2147/OTT.S35360 . PMC 3615898. PMID 23569389 .  
38. Amsberg GK, Koschmieder S (2013). 「ボスチニブのプロファイルと慢性骨髄性白血病治療における臨床的可能性」 . OncoTargets Ther . 6 : 99–106 . doi : 10.2147/OTT.S19901 . PMC 3594007. PMID 23493838 .  
39. ムシャイク R、シモネ J、ゲオルギエフスキー A、ジャマール L、ベシューア S、バレリーニ P、ベライエ PS、ムラムラ Z、パイス デ バロス JP、ガイスラー A、フランサン PJ、ジロドン F、ガリード C、ケレ R (2021 年 3 月)。「HSP90 阻害剤 NVP-BEP800 は、SRC キナーゼの安定性と T 細胞および B 細胞急性リンパ性白血病の増殖に影響を与えます。 」血液がんJ. 3 (11) 61.土井: 10.1038/s41408-021-00450-2。PMC 7973815。PMID 33737511。  

外部リンク

[編集]

• 米国国立医学図書館医学件名表題集（MeSH）のsrc+Gene
• 米国国立医学図書館医学件名表題集（MeSH）のsrc-ファミリー+キナーゼ
• プロテオペディア SRC - SRCの構造のインタラクティブな3Dモデル
• ベガ遺伝子ビュー
• セルマイグレーションゲートウェイ のリンクを含むソース情報（2014年12月11日、 Wayback Machineにアーカイブ）
• PDBe-KBのUniProt : P12931 (プロトオンコ遺伝子チロシンタンパク質キナーゼ Src)のPDBで利用可能なすべての構造情報の概要。

Retrieved from "https://en.wikipedia.org/w/index.php?title=Proto-oncogene_tyrosine-protein_kinase_Src&oldid=1303527027"