EPH受容体B2

ホモサピエンスにおけるタンパク質コード遺伝子

EPHB2
利用可能な構造 PDB オーソログ検索: PDBe RCSB PDB IDコードのリスト 1B4F、1F0M、2QBX、3ZFM
識別子
エイリアス	EPHB2、Ephb2、Cek5、Drt、ETECK、Erk、Hek5、Nuk、Prkm5、Qek5、Sek3、Tyro5、CAPB、EK5、EPHT3、PCBC、EPH受容体B2、DRT、ERK、BDPLT22
外部ID	オミム：600997; MGI : 99611;ホモロジーン: 37925;ジーンカード：EPHB2; OMA :EPHB2 - オルソログ
遺伝子の位置（ヒト） キリスト 染色体1（ヒト）[1] バンド 1p36.12 始める 22,710,839 bp [1] 終わり 22,921,500 bp [1]
遺伝子の位置（マウス） キリスト 4番染色体（マウス）[2] バンド 4 D3|4 69.0 cM 始める 1億3637万4850bp [2] 終わり 136,563,299 bp [2]
RNA発現パターン ブギー 人間 マウス（相同遺伝子） 上位の表現 神経節隆起 心室帯 直腸 横行結腸粘膜 軟骨組織 S状結腸粘膜 口腔粘膜細胞 上腕二頭筋腱 十二指腸 ランゲルハンス島 上位の表現 吻側回遊流 内頸動脈 小腸のリーベルキューン陰窩 胚の尾 心室帯 性器結節 外頸動脈 パネートセル 神経節隆起 輸出管 より多くの参照表現データ バイオGPS より多くの参照表現データ
遺伝子オントロジー 分子機能 トランスフェラーゼ活性 ヌクレオチド結合 タンパク質キナーゼ活性 膜貫通エフリン受容体活性 キナーゼ活性 タンパク質結合 同一のタンパク質結合 膜貫通受容体タンパク質チロシンキナーゼ活性 タンパク質チロシンキナーゼ活性 シグナル伝達受容体結合 ATP結合 軸索誘導受容体の活性 エフリン受容体活性 アミロイドβ結合 シグナル伝達受容体の活性 タンパク質含有複合体結合 細胞成分 膜の不可欠な構成要素 細胞質 細胞投影 膜 細胞膜の不可欠な構成要素 細胞外領域 軸索 ソーマ 樹状突起 核 細胞膜 ニューロン投射 受容体複合体 シナプス後部 グルタミン酸作動性シナプス シナプス後膜の不可欠な構成要素 シナプス前膜の不可欠な構成要素 生物学的プロセス シナプス形成の正の調節 口蓋の発達 リン酸化 膜貫通受容体タンパク質チロシンキナーゼシグナル伝達経路 視神経の形態形成 エフリン受容体シグナル伝達経路 学ぶ 交連ニューロン軸索誘導 神経系の発達 多細胞生物の発達 軸索形成の調節 樹状突起棘の発達 樹状突起棘の形態形成 軸索形成の負の調節 タンパク質リン酸化 長期的な神経シナプス可塑性の正の調節 体液レベルの調節 内耳の形態形成 血管新生 細胞形態形成 動物の器官の形態形成 神経シナプス可塑性の調節 泌尿生殖器系の発達 ペプチジルチロシンリン酸化 脳梁の発達 中枢神経系投射ニューロン軸索形成 軸索線維束収縮 カメラ型眼の形態形成 網膜神経節細胞の軸索誘導 軸索誘導 シナプス伝達を調節するトランスシナプス複合体によるトランスシナプスシグナル伝達 タンパク質リン酸化の負の制御 学習または記憶 遺伝子発現の正の調節 シナプス可塑性の正の調節 Rasタンパク質シグナル伝達の負の制御 シナプス形成の調節 ERK1およびERK2カスケードの負の制御 シナプス後膜の組み立て ニューロン投射の収縮 長期シナプス増強の正の調節 タンパク質の細胞膜への局在の正の制御 NMDAグルタミン酸受容体の活性の負の調節 NMDAグルタミン酸受容体の活性の正の調節 出典：Amigo / QuickGO
オーソログ 種 人間 ねずみ エントレズ 2048 13844 アンサンブル ENSG00000133216 ENSMUSG00000028664 ユニプロット P29323 P54763 RefSeq (mRNA) NM_001309192 NM_001309193 NM_004442 NM_017449 NM_001290753 NM_010142 RefSeq（タンパク質） NP_001296121 NP_001296122 NP_004433 NP_059145 NP_001277682 NP_034272 場所（UCSC） 1章: 22.71 – 22.92 Mb 4号線: 136.37 – 136.56 Mb PubMed検索 [3] [4]
ウィキデータ
人間の表示/編集 マウスの表示/編集

エフリンB型受容体2は、ヒトではEPHB2遺伝子によってコードされるタンパク質である。^[5]

関数

エフリン受容体とそのリガンドであるエフリンは、特に神経系において、数多くの発生過程を媒介する。その構造と配列関係に基づき、エフリンは、グリコシルホスファチジルイノシトール結合によって膜に固定されるエフリンA（EFNA）クラスと、膜貫通タンパク質であるエフリンB（EFNB）クラスに分類される。Ephファミリーの受容体は、細胞外ドメイン配列の類似性と、エフリンAおよびエフリンBリガンドへの結合親和性に基づいて2つのグループに分けられる。エフリン受容体は、受容体チロシンキナーゼ（RTK）ファミリーの最大のサブグループを構成する。この遺伝子によってコードされるタンパク質は、エフリンBファミリーメンバーの受容体である。^[6]

動物実験

EphB2はNMDAシグナル伝達経路の一部であり、その発現を回復させることでアルツハイマー病の動物モデルにおける認知機能が回復する。^[7]

劣性EphB2遺伝子はハトの紋付き羽毛突然変異の原因である。^[8]

相互作用

EPH 受容体 B2 は以下と相互作用することが示されています。

• Abl遺伝子^[9]
• RAS p21タンパク質活性化因子1 ^[10]
• 出典^{[11] [12]}

参考文献

1. GRCh38: Ensemblリリース89: ENSG00000133216 – Ensembl、2017年5月
2. GRCm38: Ensemblリリース89: ENSMUSG00000028664 – Ensembl、2017年5月
3. 「Human PubMed Reference:」。米国国立医学図書館、国立生物工学情報センター。
4. 「マウスPubMedリファレンス：」。米国国立医学図書館、国立生物工学情報センター。
5. Chan J, Watt VM (1991年8月). 「eekとerk、受容体タンパク質チロシンキナーゼのephサブクラスの新メンバー」. Oncogene . 6 (6): 1057–61 . PMID  1648701.
6. 「Entrez遺伝子：EPHB2 EPH受容体B2」。
7. Cissé M、Halabisky B、Harris J、Devidze N、Dubal DB、Sun B、Orr A、Lotz G、Kim DH、Hamto P、Ho K、Yu GQ、Mucke L (2011 年 1 月)。 「EphB2枯渇を逆転させると、アルツハイマー病モデルの認知機能が回復する」。自然。469 (7328): 47–52。書誌コード:2011Natur.469...47C。土井：10.1038/nature09635. PMC 3030448。PMID  21113149。 
   • 「タンパク質がアルツハイマー病の手がかりとなる」NHS Choices 2010年11月29日。2011年5月18日時点のオリジナルよりアーカイブ。
8. Shapiro MD, Kronenberg Z, Li C, Domyan ET, Pan H, Campbell M, Tan H, Huff CD, Hu H, Vickrey AI, Nielsen SC, Stringham SA, Hu H, Willerslev E, Gilbert MT, Yandell M, Zhang G, Wang J (2013年1月). 「カワラバトの頭冠のゲノム多様性と進化」. Science . 339 (6123): 1063–7 . Bibcode :2013Sci...339.1063S. doi :10.1126/science.1230422. PMC 3778192. PMID 23371554  . 
   • カール・ジマー（2013年2月4日）「ハトの新たな姿」ニューヨーク・タイムズ
9. Yu HH, Zisch AH, Dodelet VC, Pasquale EB (2001年7月). 「AblおよびArgキナーゼとEphB2受容体との多重シグナル伝達相互作用」. Oncogene . 20 (30): 3995– 4006. doi : 10.1038/sj.onc.1204524 . PMID  11494128.
10. Holland SJ, Gale NW, Gish GD, Roth RA, Songyang Z, Cantley LC, Henkemeyer M, Yancopoulos GD, Pawson T (1997年7月). 「膜近傍チロシン残基は神経細胞においてEphファミリー受容体EphB2/Nukを特定のSH2ドメインタンパク質と結合させる」. EMBO J. 16 ( 13): 3877–88 . doi :10.1093/emboj/16.13.3877. PMC 1170012. PMID 9233798  . 
11. Zisch AH, Kalo MS, Chong LD, Pasquale EB (1998年5月). 「EphB2とSrcの複合体形成には、EphB2膜近傍領域のチロシン611のリン酸化が必要である」. Oncogene . 16 (20): 2657–70 . doi : 10.1038/sj.onc.1201823 . PMID  9632142.
12. Zisch AH, Pazzagli C, Freeman AL, Schneller M, Hadman M, Smith JW, Ruoslahti E, Pasquale EB (2000年1月). 「EphB2受容体の保存された2つのチロシンをグルタミン酸に置換すると、キナーゼ活性と生物学的反応を阻害することなく、SH2ドメインへの結合が阻害される」. Oncogene . 19 (2): 177–87 . doi : 10.1038/sj.onc.1203304 . PMID  10644995.

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