Keratin

Microscopy of keratin filaments inside cells

ケラチン（/ ˈ k ɛr ə t ɪ n / [1] [2] ）は、硬タンパク質としても知られる構造線維性タンパク質の1つです。鱗、毛、爪、羽毛、角、鉤爪、ひずめ、および四肢脊椎動物の皮膚の外層を構成する主要な構造物質です。ケラチンはまた、上皮細胞を損傷やストレスから保護します。ケラチンは水や有機溶媒に非常に溶けにくいです。ケラチンモノマーは束になって中間径フィラメントを形成し、これは爬虫類、鳥類、両生類、および哺乳類に見られる強靭で、ミネラルを含まない強い表皮付属器を形成します。[3] [4]過剰な角質化は、牛やサイ の角、アルマジロの皮骨など、特定の組織の強化に関与しています。[5]角質化組織の強度に近いことが知られている唯一の他の生物物質はキチンです。[6] [7] [8]ケラチンには2種類あります。すべての脊椎動物に見られる原始的で柔らかい形態と、竜弓類（爬虫類と鳥類）にのみ見られる硬い派生形態です。

発生例

インパラの角は、骨の芯を覆うケラチンでできています

アルファケラチン（αケラチン）は全ての脊椎動物に存在します。これらは毛（羊毛を含む）、皮膚の外層、哺乳類の角、爪、鉤爪、ひずめ、ヌタウナギの粘液糸を形成します。[4]濾過摂食するクジラのヒゲ板もケラチンでできています。ケラチンフィラメントは表皮の角質層のケラチノサイトに豊富に存在し、これらは角質化したタンパク質です。これらは一般に上皮細胞にも存在します。例えば、マウス胸腺上皮細胞はケラチン5、ケラチン8、ケラチン14に対する抗体と反応します。これらの抗体は、胸腺の遺伝学的研究において、マウス胸腺上皮細胞のサブセットを区別するための蛍光マーカーとして使用されます。

より硬いベータケラチン（βケラチン）は、竜弓類、つまり現生の爬虫類と鳥類にのみ見られます。爬虫類の爪、鱗、爪、一部の爬虫類の殻（カメ類）、そして鳥類の羽毛、くちばし、爪に見られます。[9]これらのケラチンは主にベータシートで形成されます。しかし、ベータシートはαケラチンにも見られます。[10]最近の研究では、竜弓類のβケラチンは遺伝的および構造的レベルでαケラチンとは根本的に異なることが示されています。αケラチンとの混同を避けるために、角質ベータタンパク質（CBP） という新しい用語が提案されています。[11]

ケラチン（サイトケラチンとも呼ばれる）は、脊索動物（脊椎動物、両生類、尾索動物）にのみ見られるI型およびII型中間径フィラメントのポリマーです。線虫や他の多くの非脊索動物は、核を構成する繊維であるV型中間径フィラメントのみを持っているようです。

遺伝子

中性・塩基性ケラチンは、12番染色体（12q13.13）にコードされています
酸性ケラチンは染色体 17 (17q21.2) にコード化されています。

ヒトゲノムは54個の機能的なケラチン遺伝子をコードしており、12番染色体と17番染色体の2つのクラスターに位置しています。これは、これらの遺伝子がこれらの染色体上の一連の遺伝子重複から発生したことを示唆しています。[12]

ケラチンには以下のタンパク質が含まれており、 KRT23、KRT24、KRT25、KRT26、KRT27、KRT28、KRT31、KRT32、KRT33A、KRT33B、KRT34、KRT35、KRT36、KRT37、KRT38、KRT39、KRT40 、 KRT71、KRT72、KRT73、KRT74、KRT75、 KRT76 、KRT77、KRT78、KRT79、KRT8、KRT80、KRT81、KRT82、KRT83、KRT84、KRT85、KRT86は20を超えるケラチンを表すために使用されてきました。[ 13]

ケラチン遺伝子と生物学的プロセスの表（GeneCards）[14]
記号生物学的プロセス
KRT1補体活性化、レクチン経路
KRT1網膜恒常性
KRT1酸化ストレスへの反応
KRT1ペプチド架橋
KRT1角質化
KRT1線溶
KRT1中間径フィラメントの組織化
KRT1血管新生の調節
KRT1炎症反応の負の調節
KRT1タンパク質ヘテロ四量体化
KRT1皮膚バリアの確立
KRT10上皮の形態形成
KRT10表皮の発達
KRT10ペプチド架橋
KRT10ケラチノサイトの分化
KRT10上皮細胞の分化
KRT10表皮の発達の正の調節
KRT10タンパク質ヘテロ四量体化
KRT12上皮の形態形成
KRT12視覚
KRT12表皮の発達
KRT12上皮細胞の分化
KRT12カメラ型眼における角膜の発達
KRT13細胞骨格の組織化
KRT13上皮細胞の分化
KRT13ストレスへの反応における翻訳の調節
KRT13中間径フィラメントの組織化
KRT14老化
KRT14表皮の発達
KRT14ケラチノサイトの分化
KRT14上皮細胞の分化
KRT14毛周期
KRT14中間径フィラメントの組織化
KRT14中間径フィラメント束の組み立て
KRT14幹細胞分化
KRT15表皮の発達
KRT15上皮細胞の分化
KRT15中間径フィラメントの組織化
KRT16上皮の形態形成
KRT16炎症反応
KRT16細胞骨格の組織化
KRT16老化
KRT16ケラチノサイトの分化
KRT16細胞遊走の負の調節
KRT16上皮細胞の分化
KRT16角質化
KRT16毛周期
KRT16自然免疫応答
KRT16中間径フィラメント細胞骨格の形成
KRT16中間径フィラメントの組織化
KRT16ケラチノサイト遊走
KRT16皮膚バリアの確立
KRT17上皮の形態形成
KRT17細胞増殖の正の調節
KRT17上皮細胞の分化
KRT17毛包形態形成
KRT17角質化
KRT17中間径フィラメントの組織化
KRT17翻訳の正の調節
KRT17毛包発達の正の調節
KRT18細胞周期
KRT18解剖学的構造の形態形成
KRT18腫瘍壊死因子を介したシグナル伝達経路
KRT18ゴルジ体から細胞膜へのCFTRタンパク質輸送
KRT18ゴルジ体から細胞膜へのタンパク質輸送
KRT18アポトーシス過程の負の調節
KRT18中間径フィラメント細胞骨格の形成
KRT18外因性アポトーシスシグナル伝達経路
KRT18肝細胞のアポトーシス過程
KRT18細胞間接着
KRT19Notchシグナル伝達経路
KRT19上皮細胞の分化
KRT19エストロゲンへの反応
KRT19中間径フィラメントの組織化
KRT19サルコメアの形成
KRT19胎盤発達に関与する細胞分化
KRT2ケラチノサイトの発達
KRT2表皮の発達
KRT2ペプチド架橋
KRT2角質化
KRT2ケラチノサイトの活性化
KRT2ケラチノサイトの増殖
KRT2中間径フィラメントの組織化
KRT2表皮の発達の正の調節
KRT2ケラチノサイト遊走
KRT20アポトーシス過程
KRT20飢餓に対する細胞応答
KRT20上皮細胞の分化
KRT20中間径フィラメントの組織化
KRT20タンパク質分泌の調節
KRT23上皮細胞の分化
KRT23中間径フィラメントの組織化
KRT24生物学的過程
KRT25細胞骨格の組織化
KRT25老化
KRT25毛包形態形成
KRT25毛周期
KRT25中間径フィラメントの組織化
KRT26
KRT27生物学的過程
KRT27毛包形態形成
KRT27中間径フィラメントの組織化
KRT28生物学的過程
KRT3上皮細胞の分化
KRT3角質化
KRT3中間径フィラメント細胞骨格の形成
KRT3中間径フィラメントの組織化
KRT31表皮の発達
KRT31上皮細胞の分化
KRT31中間径フィラメントの組織化
KRT32表皮の発達
KRT32上皮細胞の分化
KRT32中間径フィラメントの組織化
KRT33A上皮細胞の分化
KRT33A中間径フィラメントの組織化
KRT33B老化
KRT33B上皮細胞の分化
KRT33B毛周期
KRT33B中間径フィラメントの組織化
KRT34表皮の発達
KRT34上皮細胞の分化
KRT34中間径フィラメントの組織化
KRT35解剖学的構造の形態形成
KRT35上皮細胞の分化
KRT35中間径フィラメントの組織化
KRT36生物学的過程
KRT36上皮細胞の分化
KRT36中間径フィラメントの組織化
KRT36ケラチノサイト分化の調節
KRT37上皮細胞の分化
KRT37中間径フィラメントの組織化
KRT38上皮細胞の分化
KRT38中間径フィラメントの組織化
KRT39上皮細胞の分化
KRT39中間径フィラメントの組織化
KRT4細胞骨格の組織化
KRT4上皮細胞の分化
KRT4角質化
KRT4中間径フィラメントの組織化
KRT4上皮細胞増殖の負の調節
KRT40上皮細胞の分化
KRT40中間径フィラメントの組織化
KRT5表皮の発達
KRT5機械的刺激への反応
KRT5細胞遊走の調節
KRT5角質化
KRT5タンパク質局在の調節
KRT5中間径フィラメントの重合
KRT5中間径フィラメントの組織化
KRT6A宿主細胞の共生菌による細胞溶解の旧来の負の調節
KRT6A上皮の形態形成
KRT6A細胞集団増殖の正の調節
KRT6A細胞分化
KRT6A角質化
KRT6A創傷治癒
KRT6A中間径フィラメントの組織化
KRT6Aグラム陽性細菌に対する防御反応
KRT6A宿主による共生細胞の細胞溶解
KRT6A抗菌ペプチドを介した抗菌性体液性免疫応答
KRT6A細菌の宿主細胞への侵入の負の調節
KRT6B外胚葉の発達
KRT6B角質化
KRT6B中間径フィラメントの組織化
KRT6C角質化
KRT6C中間径フィラメント細胞骨格の形成
KRT6C中間径フィラメントの組織化
KRT7角質化
KRT7中間径フィラメントの組織化
KRT71毛包形態形成
KRT71角質化
KRT71中間径フィラメントの組織化
KRT72生物学的過程
KRT72角質化
KRT72中間径フィラメントの組織化
KRT73生物学的過程
KRT73角質化
KRT73中間径フィラメントの組織化
KRT74角質化
KRT74中間径フィラメント細胞骨格の形成
KRT74中間径フィラメントの組織化
KRT75造血前駆細胞の分化
KRT75角質化
KRT75中間径フィラメントの組織化
KRT76細胞骨格の組織化
KRT76表皮の発達
KRT76角質化
KRT76色素沈着
KRT76中間径フィラメントの組織化
KRT76脂腺の発達
KRT77生物学的過程
KRT77角質化
KRT77中間径フィラメントの組織化
KRT78角質化
KRT78中間径フィラメントの組織化
KRT79角質化
KRT79中間径フィラメントの組織化
KRT8角質化
KRT8腫瘍壊死因子を介したシグナル伝達経路
KRT8中間径フィラメントの組織化
KRT8サルコメアの形成
KRT8静水圧への反応
KRT8他の生物への反応
KRT8胎盤発達に関与する細胞分化
KRT8外因性アポトーシスシグナル伝達経路
KRT8肝細胞のアポトーシス過程
KRT80角質化
KRT80中間径フィラメントの組織化
KRT81角質化
KRT81中間径フィラメントの組織化
KRT82生物学的過程
KRT82角質化
KRT82中間径フィラメントの組織化
KRT83老化
KRT83表皮の発達
KRT83角質化
KRT83毛周期
KRT83中間径フィラメントの組織化
KRT84毛包の発達
KRT84角質化
KRT84爪の発達
KRT84中間径フィラメントの組織化
KRT84ケラチノサイト分化の調節
KRT85表皮の発達
KRT85角質化
KRT85中間径フィラメントの組織化
KRT86角質化
KRT86中間径フィラメントの組織化
KRT9精子形成
KRT9表皮の発達
KRT9上皮細胞の分化
KRT9皮膚の発達
KRT9中間径フィラメントの組織化
ヒトケラチン1、2A、3、4、5、6A、7、および8（KRT1 – KRT8）のタンパク質配列アライメント。上記は最初のロッドドメインのみを示しています。アライメントはClustal Omegaを使用して作成されました。

タンパク質構造

ケラチンの最初の配列は、イスラエル・ハヌコグルとエレイン・フックス（1982、1983）によって決定されました。[15] [16]これらの配列から、2つの異なるが相同なケラチンファミリーが存在することが明らかになり、タイプIケラチンとタイプIIケラチンと名付けられました。[16]これらのケラチンと他の中間径フィラメントタンパク質の一次構造を解析することにより、ハヌコグルとフックスは、ケラチンと中間径フィラメントタンパク質が、αヘリックス構造の4つのセグメントを持つ中央の約310残基ドメインを含み、これらのセグメントはβターン構造をとると予測される3つの短いリンカーセグメントによって区切られているというモデルを提唱しました。[16]このモデルは、ケラチンのヘリックスドメインの結晶構造の決定によって確認されました。[17]

タイプIとタイプIIケラチン

ヒトゲノムには54個の機能注釈付きケラチン遺伝子があり、そのうち28個はI型ケラチン、26個はII型ケラチンです。[18]

ウマ肝臓の胆管細胞と卵円形細胞中のケラチン（高分子量）。

繊維状ケラチン分子は超らせん構造を形成し、非常に安定した左巻きの超らせんモチーフを形成して多量体化し、ケラチンモノマーの複数のコピーからなるフィラメントを形成します。[19]

コイルドコイル構造を維持する主な力は、ケラチンのらせんセグメントに沿った無極性残基間の疎水性相互作用です。[20]

皮膚、軟骨、骨に含まれる（無関係な）構造タンパク質コラーゲンの三重らせん構造においても、グリシンの割合が高いのは、内部空間が限られているためです。結合組織タンパク質エラスチンも、グリシンとアラニンの両方の割合が高いです。小さく非反応性の側鎖を持つアミノ酸が優勢なのは構造タンパク質の特徴であり、化学特異性よりも水素結合による密集が重要です。

ジスルフィド結合

分子内および分子間の水素結合に加えて、ケラチンの特徴は、硫黄含有アミノ酸であるシステインを大量に含むことです。システインとは、ジスルフィド結合に必要なもので、ジスルフィド結合は、永続的で熱的に安定した架橋によって強度と剛性を高めます[21] 。これは、非タンパク質硫黄結合が加硫 ゴムを安定化させるのとほぼ同じです。人間の髪の毛は約14%がシステインです。髪や皮膚が燃えるときに感じる刺激臭は、生成される揮発性硫黄化合物によるものです。広範囲にわたるジスルフィド結合は、解離剤や還元剤などの少数の溶媒を除いて、ケラチンの不溶性に寄与しています。

小さな外傷の後、剥がれた人間の足の爪

毛髪のケラチンはより柔軟で弾力性があり、哺乳類の 指の爪、ひずめ、鉤爪（相同構造）のケラチンよりも鎖間ジスルフィド結合が少なく、これらのケラチンはより硬く、他の脊椎動物の類似体に似ています。[22]毛髪やその他のαケラチンは、αらせん状に巻かれた単一のタンパク質鎖（規則的な鎖内水素結合を持つ）で構成されており、これがさらにねじれて超らせん状のロープになり、さらにねじれることもあります。爬虫類や鳥類のβケラチンは、βプリーツシートがねじれ合ってジスルフィド結合によって安定化・硬化しています。

チオール化ポリマー（チオマー）は、ケラチンのシステイン部分構造とジスルフィド結合を形成し、これらのタンパク質に共有結合します。[23]そのため、チオマーは毛髪[24] 、皮膚[25]、[26]、そして多くの細胞表面に存在するケラチンに対して高い結合性を示します。[27]

フィラメント形成

ケラチンは「硬い」ケラチンと「柔らかい」ケラチン、または「サイトケラチン」と「その他のケラチン」に分けられると提案されています。 [説明が必要] [疑わしい-議論が必要]このモデルは現在正しいと理解されています。2006年にケラチンを記述するための新しい核追加は、これを考慮に入れています。[13]

ケラチンフィラメントは中間径フィラメントです。すべての中間径フィラメントと同様に、ケラチンタンパク質は二量体化から始まる一連の組み立て段階を経てフィラメント状のポリマーを形成します。二量体は四量体、八量体に組み立てられ、最終的には、現在の仮説が成り立つ場合、端から端までアニーリングして長いフィラメントになることができる単位長フィラメント（ULF）になります。

対合

A（中性-塩基性）B（酸性）発生
ケラチン1、ケラチン2 ケラチン9 、ケラチン10角質層、ケラチノサイト
ケラチン3ケラチン12角膜
ケラチン4ケラチン13重層上皮
ケラチン5ケラチン14、ケラチン15重層上皮
ケラチン6ケラチン16、ケラチン17扁平上皮
ケラチン7ケラチン19導管上皮
ケラチン8ケラチン18、ケラチン20単純上皮

角化

角化は、重層扁平上皮組織に表皮バリアを形成するプロセスです。細胞レベルでは、角化は以下の特徴を示します。

  • ケラチンの産生
  • 最終的に細胞膜の下に角質化した細胞膜を形成する、低分子プロリンリッチタンパク質（SPRR）とトランスグルタミナーゼの産生
  • 終末分化
  • 角化の最終段階における核と細胞小器官の喪失

代謝が停止し、細胞はほぼ完全にケラチンで満たされます。上皮分化の過程で、ケラチンタンパク質がより長いケラチン中間径フィラメントに組み込まれ、細胞は角質化します。最終的に核と細胞質小器官は消失し、代謝が停止し、細胞は完全に角質化するとプログラム死を迎えます。真皮細胞など、他の多くの細胞種では、ケラチンフィラメントやその他の中間径フィラメントは細胞骨格の一部として機能し、物理的ストレスに対して細胞を機械的に安定化させます。これは、デスモソーム、細胞間接合プラーク、およびヘミデスモソーム、細胞基底膜接着構造との結合を通じて行われます

表皮の細胞はケラチンの構造マトリックスを含んでおり、皮膚の最外層であるこの層はほぼ防水性を備え、コラーゲンやエラスチンと共に皮膚の強度を保っています。摩擦や圧力によって表皮の外側の角質層が厚くなり、保護的な角質層が形成されます。これはアスリートや弦楽器を演奏する音楽家の指先に有用です。角質化した表皮細胞は絶えず脱落し、入れ替わっています。

これらの硬い外皮構造は、皮膚の深部にある特殊な細胞床で生成された死んだ角質細胞から形成された繊維の細胞間接着によって形成されます。毛は絶えず成長し、羽毛は換羽して再生します。構成タンパク質は系統学的に相同である可能性がありますが、化学構造と超分子構造は多少異なります。進化的関係は複雑で、部分的にしか解明されていません。羽毛のβケラチンには複数の遺伝子が同定されており、これはおそらくすべてのケラチンの特徴です。

臨床的意義

ケラチンの異常な増殖は、角化症、角化増殖症、角化皮膚症など、さまざまな状態で発生する可能性があります。

ケラチン遺伝子発現の変異は、特に以下の症状を引き起こす可能性があります。

水虫や白癬などのいくつかの病気は、ケラチンを餌とする感染性真菌によって引き起こされます。 [30]

ケラチンは摂取した場合、消化酸に対して非常に耐性があります。猫は毛づくろい行動の一環として定期的に毛を摂取するため、徐々に毛玉が形成され、経口または排泄されることがあります。ヒトでは、食毛症はラプンツェル症候群を引き起こす可能性があります。これは非常にまれですが、致命的となる可能性のある腸の病気です。

診断用途

Keratin expression is helpful in determining epithelial origin in anaplastic cancers. Tumors that express keratin include carcinomas , thymomas , sarcomas and trophoblastic neoplasms . Furthermore, the precise expression-pattern of keratin subtypes allows prediction of the origin of the primary tumor when assessing metastases . For example, hepatocellular carcinomas typically express CK8 and CK18, and cholangiocarcinomas express CK7, CK8 and CK18, while metastases of colorectal carcinomas express CK20, but not CK7. [31]

参照

参考文献

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ウィキソースには、1920年のアメリカ百科事典のケラチンの記事 のテキストがあります。
  • Hair-Science.comの毛髪の微細構造に関する項目
  • プロテオペディアのケラチンに関するページ
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