UBE2D2

UBE2D2
利用可能な構造 PDB オーソログ検索: PDBe RCSB PDB IDコードのリスト 1UR6、1W4U、2CLW、2ESK、2ESO、2ESP、2ESQ、3A33、3JVZ、3JW0、3L1Y、3TGD、3ZNI、4A49、4A4B、4A4C、4AUQ、4DDG、​​​​​​​​ 4LDT、4V3K、4V3L、4WZ3、5D1L、5D1K、5D0M、5D0K、5D1M、5EDV​​
識別子
エイリアス	UBE2D2、E2(17)KB2、PUBC1、UBC4、UBC4/5、UBCH4、UBCH5B、ユビキチン結合酵素E2 D2
外部ID	オミム: 602962 ; MGI : 1930715 ;ホモロジーン: 2506 ;ジーンカード: UBE2D2 ; OMA : UBE2D2 - オルソログ
EC番号	2.3.2.24
遺伝子の位置（ヒト） キリスト 5番染色体（ヒト）[ 1 ] バンド 5q31.2 始める 139,526,431 bp [ 1 ] 終わり 139,628,434 bp [ 1 ]
遺伝子の位置（マウス） キリスト 18番染色体（マウス）[ 2 ] バンド 18|18 B2 始める 35,904,611 bp [ 2 ] 終わり 35,942,547 bp [ 2 ]
RNA発現パターン ブギー 人間 マウス（相同遺伝子） 上位の表現 心室帯 神経節隆起 右精巣 左精巣 右卵管 腓腹筋 顆粒球 精子 直腸 脛骨動脈 上位の表現 生殖腺隆起 腹側被蓋野 外頸動脈 視床下部背内側核 松果体 乳頭体 視床下部室傍核 人間の胎児 中央隆起 背側被蓋核 より多くの参照表現データ バイオGPS より多くの参照表現データ
遺伝子オントロジー 分子機能 トランスフェラーゼ活性 ヌクレオチド結合 ユビキチンタンパク質転移酵素活性 タンパク質結合 ATP結合 ユビキチン結合酵素活性 ユビキチンタンパク質リガーゼ結合 細胞成分 細胞質 ユビキチンリガーゼ複合体 核質 細胞外エクソソーム タンパク質含有複合体 生物学的プロセス ユビキチン依存性タンパク質分解プロセス タンパク質ポリユビキチン化 刺激性C型レクチン受容体シグナル伝達経路 TRIF依存性Toll様受容体シグナル伝達経路 Fc-ε受容体シグナル伝達経路 タンパク質K48結合ユビキチン化 低酸素状態に対するRNAポリメラーゼIIプロモーターからの転写の制御 T細胞受容体シグナル伝達経路 タンパク質の自己ユビキチン化 タンパク質のユビキチン化 MyD88非依存性Toll様受容体シグナル伝達経路 ペルオキシソームへのタンパク質標的化 タンパク質K11結合ユビキチン化 出典：Amigo / QuickGO
オルソログ 種 人間 ねずみ エントレズ 7322 56550 アンサンブル ENSG00000131508 ENSMUSG00000091896 ユニプロット P62837 P62838 RefSeq (mRNA) NM_003339 NM_181838 NM_019912 RefSeq（タンパク質） NP_003330 NP_862821 NP_064296 場所（UCSC） 5 章: 139.53 – 139.63 Mb 18章: 35.9 – 35.94 MB PubMed検索 [ 3 ] [ 4 ]
ウィキデータ
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ユビキチン結合酵素E2D2は、ヒトではUBE2D2遺伝子によってコードされるタンパク質である。^{[ 5 ] [ 6 ]}

関数

タンパク質をユビキチンで修飾することは、異常なタンパク質や短寿命タンパク質を分解対象とする重要な細胞機構です。ユビキチン化には、少なくとも3種類の酵素が関与します。ユビキチン活性化酵素（E1）、ユビキチン結合酵素（E2）、そしてユビキチンタンパク質リガーゼ（E3）です。この遺伝子は、E2ユビキチン結合酵素ファミリーのメンバーをコードしています。この酵素は、E3ユビキチンタンパク質リガーゼによって誘導される腫瘍抑制タンパク質p53のユビキチン化に作用します。この遺伝子には、2つの選択的スプライシングを受けた転写バリアントが見つかっており、それぞれ異なるアイソフォームをコードしています。^{[ 6 ]}

相互作用

UBE2D2 は以下と相互作用することが示されています:

• バキュロウイルスIAPリピート含有タンパク質3、^{[ 7 ]}
• NEDD4 , ^{[ 8 ] [ 9 ]}
• PJA1 , ^{[ 10 ]}
• PJA2、^{[ 10 ]} および
• UBE3A . ^{[ 8 ] [ 9 ]}

参考文献

1. GRCh38: Ensemblリリース89: ENSG00000131508 – Ensembl、2017年5月
2. GRCm38: Ensemblリリース89: ENSMUSG00000091896 – Ensembl、2017年5月
3. 「ヒトPubMedリファレンス：」。米国国立医学図書館、国立生物工学情報センター。
4. 「マウスPubMedリファレンス：」。米国国立医学図書館、国立生物工学情報センター。
5. Jensen JP, Bates PW, Yang M, Vierstra RD, Weissman AM (1995年12月). 「密接に関連するヒトユビキチン結合酵素ファミリーの同定」 . The Journal of Biological Chemistry . 270 (51): 30408–14 . doi : 10.1074/jbc.270.51.30408 . PMID 8530467 . 
6. 「Entrez遺伝子：UBE2D2ユビキチン結合酵素E2D 2（UBC4/5ホモログ、酵母）」。
7. Mace PD, Linke K, Feltham R, Schumacher FR, Smith CA, Vaux DL, Silke J, Day CL (2008年11月). 「cIAP2 RINGドメインの構造は、ユビキチン結合酵素（E2）のリクルートメントに関連する構造変化を明らかにする」 . The Journal of Biological Chemistry . 283 (46): 31633–40 . doi : 10.1074/jbc.M804753200 . PMID 18784070 . 
8. Anan T, Nagata Y, Koga H, Honda Y, Yabuki N, Miyamoto C, Kuwano A, Matsuda I, Endo F, Saya H, Nakao M (1998年11月). 「ヒトユビキチンタンパク質リガーゼNedd4：発現、細胞内局在、およびユビキチン結合酵素との選択的相互作用」Genes to Cells . 3 (11): 751– 63. doi : 10.1046/j.1365-2443.1998.00227.x . PMID 9990509 . S2CID 1653536 .  
9. Hatakeyama S, Jensen JP, Weissman AM (1997年6月). 「哺乳類HECTファミリーユビキチンタンパク質リガーゼの細胞内局在とユビキチン結合酵素（E2）との相互作用」 . The Journal of Biological Chemistry . 272 (24): 15085–92 . doi : 10.1074/jbc.272.24.15085 . PMID 9182527 . 
10. Yu P, Chen Y, Tagle DA, Cai T (2002年6月). 「RING-H2フィンガーユビキチンリガーゼをコードするPJA1は、脳内で豊富に発現する新規ヒトX染色体遺伝子である」 . Genomics . 79 (6): 869–74 . doi : 10.1006/geno.2002.6770 . PMID 12036302 . 

さらに読む

• Rolfe M, Beer-Romero P, Glass S, Eckstein J, Berdo I, Theodoras A, Pagano M, Draetta G (1995年4月). 「精製成分からのp53ユビキチン化反応の再構成：ヒトユビキチン結合酵素UBC4とE6関連タンパク質（E6AP）の役割」 . Proceedings of the National Academy of Sciences of the United States of America . 92 (8 ) : 3264–8 . Bibcode : 1995PNAS...92.3264R . doi : 10.1073/pnas.92.8.3264 . PMC  42146. PMID  7724550 .
• Scheffner M, Huibregtse JM, Howley PM (1994年9月). 「p53のE6-AP依存性ユビキチン化を媒介するヒトユビキチン結合酵素の同定」 . Proceedings of the National Academy of Sciences of the United States of America . 91 (19): 8797–801 . Bibcode : 1994PNAS...91.8797S . doi : 10.1073/pnas.91.19.8797 . PMC  44693. PMID  8090726 .
• Hatakeyama S, Jensen JP, Weissman AM (1997年6月). 「哺乳類HECTファミリーユビキチンタンパク質リガーゼの細胞内局在とユビキチン結合酵素（E2）との相互作用」 . The Journal of Biological Chemistry . 272 (24): 15085–92 . doi : 10.1074/jbc.272.24.15085 . PMID  9182527 .
• 阿南 剛志、永田 勇、古賀 秀、本田 勇、矢吹 暢志、宮本 千恵子、桑野 暁、松田 郁、遠藤 文雄、佐谷 秀志、中尾 正治 (1998年11月). 「ヒトユビキチンタンパク質リガーゼNedd4：発現、細胞内局在、およびユビキチン結合酵素との選択的相互作用」. Genes to Cells . 3 (11): 751–63 . doi : 10.1046/j.1365-2443.1998.00227.x . PMID  9990509. S2CID  1653536 .
• ゴネン H、ベルコビッチ B、オリアン A、カラーノ A、滝沢 C、山中 K、パガーノ M、岩井 K、チェハノーファー A (1999 年 5 月)。「シグナル誘導結合とそれに続くIκBalphaの分解に関与するユビキチンキャリアタンパク質E2の同定」。生物化学ジャーナル。274 (21): 14823–30 .土井: 10.1074/jbc.274.21.14823。PMID  10329681。
• Joazeiro CA, Wing SS, Huang H, Leverson JD, Hunter T, Liu YC (1999年10月). 「チロシンキナーゼ負性調節因子c-CblはRING型E2依存性ユビキチンタンパク質リガーゼとして機能する」. Science . 286 (5438): 309–12 . doi : 10.1126/science.286.5438.309 . PMID  10514377 .
• Tongaonkar P, Chen L, Lambertson D, Ko B, Madura K (2000年7月). 「ユビキチン結合酵素と26Sプロテアソームとの相互作用の証拠」 . Molecular and Cellular Biology . 20 (13): 4691–8 . doi : 10.1128/MCB.20.13.4691-4698.2000 . PMC  85887. PMID  10848595 .
• Strack P, Caligiuri M, Pelletier M, Boisclair M, Theodoras A, Beer-Romero P, Glass S, Parsons T, Copeland RA, Auger KR, Benfield P, Brizuela L, Rolfe M (2000年7月). 「SCF(beta-TRCP)とUbc3およびUbc4によって触媒されるIκBαのリン酸化依存性ユビキチン化」. Oncogene . 19 ( 3​​1): 3529–36 . doi : 10.1038/sj.onc.1203647 . PMID  10918611. S2CID  24267499 .
• Fang S, Ferrone M, Yang C, Jensen JP, Tiwari S, Weissman AM (2001年12月). 「腫瘍オートクリン運動因子受容体gp78は、小胞体からの分解に関与するユビキチンタンパク質リガーゼである」 . Proceedings of the National Academy of Sciences of the United States of America . 98 (25): 14422–7 . Bibcode : 2001PNAS...9814422F . doi : 10.1073 /pnas.251401598 . PMC  64697. PMID  11724934 .
• Yu P, Chen Y, Tagle DA, Cai T (2002年6月). 「RING-H2フィンガーユビキチンリガーゼをコードするPJA1は、脳で豊富に発現する新規ヒトX染色体遺伝子である」 . Genomics . 79 (6): 869–74 . doi : 10.1006/geno.2002.6770 . PMID  12036302 .
• Xia Y, Pao GM, Chen HW, Verma IM, Hunter T (2003年2月). 「BARD1タンパク質との直接相互作用によるBRCA1 E3ユビキチンリガーゼ活性の増強」 . The Journal of Biological Chemistry . 278 (7): 5255–63 . doi : 10.1074/jbc.M204591200 . PMID  12431996 .
• Takeyama K, Aguiar RC, Gu L, He C, Freeman GJ, Kutok JL, Aster JC, Shipp MA (2003年6月). 「BAL結合タンパク質BBAPおよび関連Deltexファミリーメンバーはユビキチン-タンパク質イソペプチドリガーゼ活性を示す」 . The Journal of Biological Chemistry . 278 (24): 21930–7 . doi : 10.1074/jbc.M301157200 . PMID  12670957 .
• Xu L, Yang L, Moitra PK, Hashimoto K, Rallabhandi P, Kaul S, Meroni G, Jensen JP, Weissman AM, D'Arpa P (2003年8月). 「BTBD1とBTBD2は、RBCC/三者モチーフタンパク質TRIM5deltaと共局在する細胞質小体を形成する」. Experimental Cell Research . 288 (1): 84– 93. doi : 10.1016/S0014-4827(03)00187-3 . PMID  12878161 .
• Subramaniam V、Li H、Wong M、Kitching R、Attisano L、Wrana J、Zubovits J、Burger AM、Seth A (2003 年 10 月)。「RING-H2 タンパク質 RNF11 は乳がんで過剰発現されており、Smurf2 E3 リガーゼの標的となっています。 」英国癌ジャーナル。89 (8): 1538–44 .土井: 10.1038/sj.bjc.6601301。PMC  2394340。PMID  14562029。
• Shimura H, Schwartz D, Gygi SP, Kosik KS (2004年2月). 「CHIP-Hsc70複合体はリン酸化タウをユビキチン化し、細胞生存を促進する」 . The Journal of Biological Chemistry . 279 (6): 4869–76 . doi : 10.1074/jbc.M305838200 . PMID  14612456 .
• Lehner B, Semple JI, Brown SE, Counsell D, Campbell RD, Sanderson CM (2004年1月). 「ハイスループット酵母ツーハイブリッドシステムの解析とヒトMHCクラスIII領域にコードされる細胞内タンパク質の機能予測への応用」. Genomics . 83 (1): 153–67 . doi : 10.1016/S0888-7543(03)00235-0 . PMID  14667819 .
• Winkler GS, Albert TK, Dominguez C, Legtenberg YI, Boelens R, Timmers HT (2004年3月). 「特異性を変化させたユビキチン結合酵素/ユビキチンタンパク質リガーゼペア」. Journal of Molecular Biology . 337 (1): 157– 65. doi : 10.1016/j.jmb.2004.01.031 . PMID  15001359 .

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