UBE2E1

UBE2E1
利用可能な構造
PDBオーソログ検索: PDBe RCSB
識別子
エイリアスUBE2E1、UBCH6、ユビキチン結合酵素E2 E1
外部IDオミム:602916; MGI : 107411;ホモロジーン: 84372;ジーンカード:UBE2E1; OMA :UBE2E1 - オルソログ
EC番号2.3.2.24
オーソログ
人間ねずみ
エントレズ
アンサンブル
ユニプロット
RefSeq (mRNA)

NM_001202476
NM_003341
NM_182666

NM_009455

RefSeq(タンパク質)

NP_001189405
NP_003332
NP_872607
NP_003332.1

NP_033481

場所(UCSC)3章: 23.81 – 23.89 MB14章: 4.14 – 4.19 Mb
PubMed検索[3][4]
ウィキデータ
人間の表示/編集マウスの表示/編集

ユビキチン結合酵素E2 E1は、ヒトではUBE2E1遺伝子によってコードされるタンパク質である[5] [6]

関数

ユビキチンによるタンパク質の修飾は、異常なタンパク質や短寿命タンパク質を分解対象とする重要な細胞機構です。ユビキチン化には、少なくとも3種類の酵素、すなわちユビキチン活性化酵素(E1)、ユビキチン結合酵素(E2)、そしてユビキチンタンパク質リガーゼ(E3)が関与します。この遺伝子は、E2ユビキチン結合酵素ファミリーに属する酵素をコードしています。この遺伝子には、異なるアイソフォームをコードする2つの選択的スプライシング転写バリアントが見つかっています。[6]

相互作用

UBE2E1はアタキシン1 [7]およびNEDD4 [8] [9]相互作用することが示されている

参考文献

  1. ^ abc GRCh38: Ensemblリリース89: ENSG00000170142 – Ensembl、2017年5月
  2. ^ abc GRCm38: Ensemblリリース89: ENSMUSG00000021774 – Ensembl、2017年5月
  3. ^ 「Human PubMed Reference:」。米国国立医学図書館、国立生物工学情報センター
  4. ^ 「マウスPubMedリファレンス:」。米国国立医学図書館、国立生物工学情報センター
  5. ^ Nuber U, Schwarz S, Kaiser P, Schneider R, Scheffner M (1996年3月). 「ヒトユビキチン結合酵素UbcH6およびUbcH7(E2-F1)のクローニングとE6-APおよびRSP5との相互作用特性」. J. Biol. Chem . 271 (5): 2795– 800. doi : 10.1074/jbc.271.5.2795 . PMID  8576257.
  6. ^ ab "Entrez Gene: UBE2E1 ユビキチン結合酵素 E2E 1 (UBC4/5 ホモログ、酵母)".
  7. ^ Hong S, Lee S, Cho SG, Kang S (2008年6月). 「UbcH6はSCA1遺伝子産物アタキシン-1と相互作用し、ユビキチン化する」. Biochem. Biophys. Res. Commun . 371 (2): 256– 60. doi :10.1016/j.bbrc.2008.04.066. PMID  18439907.
  8. ^ Anan T, Nagata Y, Koga H, Honda Y, Yabuki N, Miyamoto C, Kuwano A, Matsuda I, Endo F, Saya H, Nakao M (1998年11月). 「ヒトユビキチンタンパク質リガーゼNedd4:発現、細胞内局在、およびユビキチン結合酵素との選択的相互作用」. Genes Cells . 3 (11): 751– 63. doi :10.1046/j.1365-2443.1998.00227.x. PMID  9990509. S2CID  1653536.
  9. ^ Malakhova OA, Zhang DE (2008年4月). 「ISG15はNedd4ユビキチンE3活性を阻害し、自然抗ウイルス応答を増強する」. J. Biol. Chem . 283 (14): 8783–7 . doi : 10.1074 / jbc.C800030200 . PMC 2276364. PMID  18287095. 

さらに読む

  • Pickart CM (2001). 「ユビキチン化の基盤となるメカニズム」. Annu. Rev. Biochem . 70 : 503–33 . doi :10.1146/annurev.biochem.70.1.503. PMID  11395416.
  • Chen P, Johnson P, Sommer T, Jentsch S, Hochstrasser M (1993). 「複数のユビキチン結合酵素が酵母MATα2リプレッサーの生体内分解に関与する」. Cell . 74 (2): 357–69 . doi :10.1016/0092-8674(93)90426-Q. PMID  8393731. S2CID  205020910.
  • 阿南 剛志、永田 勇、古賀 秀、本田 勇、矢吹 暢志、宮本 千恵子、桑野 暁、松田 郁、遠藤 史朗、佐谷 浩、中尾 正治 (1998). 「ヒトユビキチンタンパク質リガーゼNedd4:発現、細胞内局在、およびユビキチン結合酵素との選択的相互作用」. Genes Cells . 3 (11): 751–63 . doi :10.1046/j.1365-2443.1998.00227.x. PMID  9990509. S2CID  1653536.
  • Nyman TA, Matikainen S, Sareneva T, Julkunen I, Kalkkinen N (2000). 「プロテオーム解析によりユビキチン結合酵素がインターフェロンα制御遺伝子の新たなファミリーであることが明らかになった」Eur. J. Biochem . 267 (13): 4011–9 . doi : 10.1046/j.1432-1327.2000.01433.x . PMID  10866800.
  • Lenk U, Sommer T (2000). 「短寿命調節タンパク質のユビキチンを介したタンパク質分解は細胞内局在に依存する」J. Biol. Chem . 275 (50): 39403–10 . doi : 10.1074/jbc.M006949200 . PMID  10991948.
  • Pringa E, Martinez-Noel G, Muller U, Harbers K (2001). 「核ドットタンパク質のリングフィンガー関連Uボックスモチーフとユビキチン結合酵素との相互作用」J. Biol. Chem . 276 (22): 19617–23 . doi : 10.1074/jbc.M100192200 . PMID  11274149.
  • 伊藤和久、安達晋三、岩上隆、安田弘、武藤裕、関信也、岡野裕一 (2001). 「N末端が伸長したヒトユビキチン結合酵素(E2)は、RINGフィンガータンパク質、ARA54およびRNF8のユビキチン化を媒介する」。ユーロ。 J.Biochem268 (9): 2725–32 .土井: 10.1046/j.1432-1327.2001.02169.xPMID  11322894。
  • Lehner B, Semple JI, Brown SE, Counsell D, Campbell RD, Sanderson CM (2004). 「ハイスループット酵母ツーハイブリッドシステムの解析とヒトMHCクラスIII領域にコードされる細胞内タンパク質の機能予測への応用」Genomics . 83 (1): 153–67 . doi :10.1016/S0888-7543(03)00235-0. PMID  14667819.
  • 竹内 剛志、岩原 聡、佐伯 勇、笹島 秀、横澤 秀 (2005). 「ユビキチン結合システムとISG15結合システムの連携:UbcH6ユビキチンE2酵素へのISG15結合」. J. Biochem . 138 (6): 711–9 . doi :10.1093/jb/mvi172. PMID  16428300.
  • PDBe-KBは、ヒトユビキチン結合酵素E2 E1(UBE2E1)のPDBに登録されているすべての構造情報の概要を提供します。



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