Hsp70

Hsp70タンパク質
70K熱ショック同族タンパク質のATPaseフラグメントの構造。[ 1 ]
識別子
シンボルHSP70
ファムPF00012
ファム一族CL0108
インタープロIPR013126
プロサイトPDOC00269
SCOP23hsc /スコープe / SUPFAM
利用可能なタンパク質構造:
PDB  IPR013126 PF00012 ( ECOD ; PDBsum )  
アルファフォールド
病態におけるHSP70の役割を強調した模式図。細胞内における保護的なHSP70は減少する一方で、細胞外における炎症性のHSP70は増加している。この不均衡が疾患の進行につながる。

70キロダルトンの熱ショックタンパク質（Hsp70またはDnaK）は、普遍的に発現する保存された熱ショックタンパク質ファミリーです。同様の構造を持つタンパク質は、ほぼすべての生物に存在し、がんの発生、神経変性、アポトーシス、睡眠の調節などにおいて重要な役割を果たしています。[ 2 ]細胞内に局在するHsp70は、タンパク質の折り畳み、シャペロン機能の実行、生理的ストレスの悪影響から細胞を保護するのに役立つ細胞機構の重要な部分です。[ 3 ] [ 4 ]さらに、膜結合型Hsp70は、がん治療の潜在的なターゲットとして特定されており[ 5 ]、細胞外に局在するHsp70は、膜結合型と膜非結合型の両方の構造を持つことが判明しています。[ 6 ] Hsp70タンパク質は、睡眠障害、癌、神経変性疾患、その他の関連する病態の治療のための新薬開発の重要な治療標的として大きな可能性を秘めている。[ 2 ]

発見

Hsp70ファミリーのメンバーは、熱ストレスや毒性化学物質、特にヒ素、カドミウム、銅、水銀などの重金属によって非常に強く発現が上昇します。ヒートショックは、 1960年代にフェルッチオ・リトッサによって発見されました。当時、ある研究員がショウジョウバエ（Drosophila）の培養温度を誤って上昇させてしまったことがきっかけでした。リトッサは染色体を検査したところ、未知のタンパク質の遺伝子転写が亢進していることを示す「膨らんだパターン」を発見しました。[ 7 ] [ 8 ]これは後に「ヒートショック応答」と表現され、これらのタンパク質は「ヒートショックタンパク質」（HSP）と名付けられました。

構造

(a) Hsp70s の模式図ドメイン。Hsp70s は、NBD と C 末端基質結合ドメイン (SBD) を含む 2 つの高度に保存された機能ドメインから構成され、C 末端には EEVD モチーフもあります。NBD には、基質が結合する ATP/ADP ポケットがあり、SBD には、基質として伸長したポリペプチドと相互作用する基質結合ポケットがあり、SBD の C 末端側の α ヘリックスサブドメインが柔軟な蓋を形成します。EEVD モチーフは、コシャペロンや他の HSP への結合に関与しています。(b) Hsp70 ファミリーの主要なストレス誘導性メンバーとしてのヒト Hsp70 の完全なアミノ酸配列 (UniProtKB 識別子: P0DMV8)。(c) VMD 1.9.1 ソフトウェアを使用して仮想化された Hsp70 の二次構造。Hsp70、熱ショックタンパク質 70 kDa。NBD、N 末端ヌクレオチド結合ドメイン。 SBDはC末端の基質結合ドメインである。[ 9 ]

Hsp70タンパク質には3つの主要な機能ドメインがあります。

  • N末端ATPaseドメイン– ATP（アデノシン三リン酸）に結合し、ADP（アデノシン二リン酸）へと加水分解する。NBD（ヌクレオチド結合ドメイン）は2つのローブから構成され、ローブ間には深い溝があり、その底部にヌクレオチド（ATPとADP）が結合する。ATPとADPの交換は、他の2つのドメインの構造変化を引き起こす。
  • 基質結合ドメイン– 15 kDaのβシートサブドメインと10 kDaのヘリカルサブドメインから構成されます。βシートサブドメインは、上方に突出したループを持つ鎖状のβシートで構成され、基質のペプチド骨格を囲んでいます。SBDには、中性で疎水性のアミノ酸残基に親和性を持つ溝があります。この溝は、最大7残基長のペプチドと相互作用するのに十分な長さです。
  • C末端ドメイン– αヘリックス構造に富み、基質結合ドメインの「蓋」として機能します。ヘリックスサブドメインは5つのヘリックスで構成され、そのうち2つのヘリックスがβシートサブドメインの両側に密集して内部構造を安定化しています。さらに、ヘリックスの1つは塩橋を形成し、外側のループと複数の水素結合を形成することで、基質結合ポケットを蓋のように閉じています。このドメイン内の3つのヘリックスは、別の疎水性コアを形成しており、これが「蓋」の安定化に寄与している可能性があります。Hsp70タンパク質がATP結合しているとき、蓋は開き、ペプチドは比較的速やかに結合・放出されます。Hsp70タンパク質がADP結合しているとき、蓋は閉じ、ペプチドは基質結合ドメインにしっかりと結合します。 [ 10 ]
タンパク質キナーゼによる単離されたセリン残基のリン酸化。

タンパク質のリン酸化は翻訳後修飾であり、タンパク質機能の調節に役立ち、真核生物では側鎖にヒドロキシル基を持つアミノ酸のリン酸化が関与する。セリン、スレオニン、チロシンのアミノ酸はリン酸化の一般的な標的である。Hsp70のリン酸化は、比較的最近、科学文献でより深く探究されている点となっている。2020年の論文では、酵母Hsp70のNBDと基質結合ドメインの間にあるセリン残基のリン酸化が、通常のHsp70熱ショック応答を劇的に減少させることが示唆されている。[ 11 ]タンパク質のリン酸化によるこの不活性化は、タンパク質調節における一般的なモチーフであり、タンパク質構造の比較的小さな変化がタンパク質機能に生物学的に重要な影響を及ぼす可能性があることを示している。

関数

Hsp70システムは、タンパク質の拡張ペプチドセグメントだけでなく、部分的に折り畳まれたタンパク質とも相互作用して、重要な経路でタンパク質の凝集を引き起こし、活動をダウンレギュレーションします。[ 12 ] [ 9 ]基質ペプチドと相互作用していないときは、Hsp70は通常ATP結合状態にあります。Hsp70自体は非常に弱いATPase活性を特徴としており、自発的な加水分解は数分間は起こりません。新しく合成されたタンパク質がリボソームから出てくると、Hsp70の基質結合ドメインは疎水性アミノ酸残基の配列を認識し、それらと相互作用します。この自発的な相互作用は可逆的であり、ATP結合状態ではHsp70は比較的自由にペプチドに結合して放出することができます。しかし、結合ドメインにペプチドが存在すると、Hsp70のATPase活性が刺激され、通常は遅いATP加水分解速度が増加します。 ATPがADPに加水分解されると、Hsp70の結合ポケットが閉じ、捕捉されたペプチド鎖がしっかりと結合します。ATP加水分解をさらに促進するのは、いわゆるJドメインコシャペロンであり、主に真核生物ではHsp40、原核生物ではDnaJです。これらのコシャペロンは、相互作用するペプチドの存在下でHsp70のATPase活性を劇的に増加させます。

Hsp70は、ミスフォールドしたクライアントタンパク質の（再）フォールディングと分解の両方において機能する。（a）クライアントタンパク質の（再）フォールディングのためのHsp70 ATP-ADPサイクルの模式図。このサイクルはシャペロンの構造変化、ATP加水分解、およびATP交換を引き起こす。（b）クライアントタンパク質のユビキチン化とプロテアソーム分解を促進するHsp70-CHIP複合体。CHIPはHsp70のTPRドメインと相互作用し、クライアントタンパク質のユビキチンリガーゼとして機能する。CHIP、クロマチン免疫沈降；Hsp70、熱ショックタンパク質70 kDa；TPR、テトラトリコペプチドリピートドメイン[ 9 ]

Hsp70は、部分的に合成されたペプチド配列（不完全タンパク質）に強固に結合することで、それらの凝集を防ぎ、機能不全に陥るのを防ぎます。タンパク質全体が合成されると、ヌクレオチド交換因子（原核生物のGrpE、真核生物のBAG1、HspBP1などが同定されています）がADPの放出と新鮮なATPの結合を刺激し、結合ポケットを開きます。その後、タンパク質は自由に折り畳まれるか、他のシャペロンに運ばれてさらなる処理を受けます。[ 13 ] HOP（H sp70/Hsp90組織化タンパク質）は、Hsp70とHsp90の両方に同時に結合し、Hsp70からHsp90へのペプチドの転移を媒介します。[ 14 ]

Hsp70は、タンパク質を部分的に折り畳まれた状態で安定化させることで、膜透過輸送にも関与しています。また、リン酸化されることも知られており[ 15 ]、リン酸化によっていくつかの機能が制御されています。[ 16 ] [ 17 ] [ 18 ]

Hsp70タンパク質は、熱ストレスや酸化ストレスから細胞を保護する働きがあります。これらのストレスは通常、タンパク質を損傷し、部分的な変性や凝集を引き起こす可能性があります。Hsp70は、ストレスによって露出した疎水性残基に一時的に結合することで、これらの部分的に変性したタンパク質の凝集を防ぎ、再折り畳みを阻害します。低ATPは熱ショックの特徴であり、持続的な結合は凝集抑制として見られます。一方、熱ショックからの回復には基質結合とヌクレオチドサイクリングが関与しています。好熱性嫌気性菌（Thermotoga maritima）において、Hsp70はモデルペプチドに酸化還元感受性結合を示し、これは酸化ストレスに基づく結合制御の第二のモードを示唆しています。

細胞質HspA1/Hsc70は、N末端ATPase（ABD）、アロステリックリンカー、基質結合ドメイン（SBDβ）、およびATP/ADP制御蓋をコアドメインとして備えています。Hsp40はミスフォールドしたタンパク質を輸送し、HIPはリフォールディングのためにADP状態/蓋の閉鎖を促進します。この反応が失敗するとアポトーシスが誘発されますが、Hsp70はAPAF1/カスパーゼ-9を阻害することでアポトーシスを阻害します。BAG1/CHIPはユビキチン-プロテアソーム分解を誘導し、BAG3はNEFを阻害して基質をSBDβ（HSF1活性）に保持します。BAG3の減少はNEFを解放し、基質のリフォールディングを可能にします。オートファジーは、ER-Grp78/p62/NBR1（マクロオートファジー）または細胞質Hsc70/HOP/Hsp90（シャペロン介在、リソソーム）を介して起こります。抗アポトーシス：Grp78はBIM/Bcl2を阻害し、mtHsp70はBcl-2を誘導してGRの輸入を助け、EGFR/FGF-1を正に調節しながらp53を抑制する。[ 19 ]

Hsp70は、損傷したタンパク質や欠陥のあるタンパク質の除去に関与しているようです。E3ユビキチンリガーゼであるCHIP（Hsp70相互作用タンパク質のC末端）との相互作用により、Hsp70はタンパク質を細胞のユビキチン化およびタンパク質分解経路に渡すことができます。[ 20 ]

最後に、全体的なタンパク質の完全性を改善することに加えて、Hsp70はアポトーシスを直接阻害する。[ 21 ]アポトーシスの特徴の1つはシトクロム cの放出であり、これがApaf-1とdATP/ATPをアポトーシス複合体にリクルートする。この複合体は次にプロカスパーゼ-9を切断し、カスパーゼ-9を活性化し、最終的にカスパーゼ3の活性化を介してアポトーシスを誘導する。Hsp70は、プロカスパーゼ-9のApaf-1 / dATP /シトクロム c アポトーシス複合体へのリクルートをブロックすることによって、このプロセスを阻害する。Hsp70はプロカスパーゼ-9結合部位に直接結合することはないが、プロカスパーゼ-9の結合に不利になるような構造変化を誘導すると考えられる。Hsp70は小胞体ストレスセンサータンパク質IRE1αと相互作用し、それによって細胞をERストレス誘導性アポトーシスから保護することが示されている。この相互作用により、XBP-1 mRNAのスプライシングが長引いて、EDEM1、ERdj4、P58IPKなどのスプライシングされたXBP-1の標的の転写上方制御が誘導され、細胞がアポトーシスから救われます。[ 22 ]他の研究では、Hsp70は他の段階で抗アポトーシスの役割を果たしている可能性がありますが、Fasリガンド媒介アポトーシスには関与していません（Hsp 27は関与しています）。したがって、Hsp70は細胞の重要な構成要素（タンパク質）を救うだけでなく、細胞全体を直接救います。ストレス応答タンパク質（Hsp70など）はアポトーシス機構の前に進化したことを考慮すると、アポトーシス阻害におけるHsp70の直接的な役割は、より新しい（アポトーシス）機構が以前の機構（Hsp）に適応し、細胞タンパク質の完全性の向上とその特定の細胞の生存の可能性の向上をどのように一致させたかについての興味深い進化図を提供します。

マウスにおいて、鼻腔内投与された外因性組換えヒトHsp70（eHsp70）は寿命を延長させる。最大寿命の延長は中程度であったものの、投与群の動物全体の死亡率は対照群と比較して大幅に低下した。また、このeHsp70投与は老齢マウスの学習能力と記憶力を改善し、好奇心を増進させる。[ 23 ]

癌

Hsp70はメラノーマで過剰発現しており[ 24 ]、腎細胞癌では低発現している。[ 25 ] [ 26 ]乳癌細胞株（MCF7） では、Hsp90がエストロゲン受容体α（ERα）と相互作用するだけでなく、Hsp70-1とHsc70もERαと相互作用することがわかっている。[ 27 ]

熱ショックタンパク質は細胞を安定させ、古くなった細胞や損傷した細胞を除去する古代の防御システムとしての役割を担っていますが、このシステムはがん細胞に利用されて自身の成長を促進してきました。[ 28 ]特にHsp70の増加はがん細胞のアポトーシスを阻害することが示されており、[ 29 ] Hsp70の増加は子宮内膜がん、[ 30 ]肺がん、[ 31 ]結腸がん、[32] 前立腺がん、[ 33 ]乳がん、[ 34 ]がん、および白血病と関連しているか、直接誘発することが示されている。[ 35 ]がん細胞中のHsp70は化学療法に対する抵抗性を与えることで腫瘍形成と腫瘍の進行に関与している可能性がある。Hsp70の阻害は腫瘍のサイズを縮小することが示されており、腫瘍を完全に退縮させることができる。[ 36 ] Hsp70/Hsp90は、他のHSPがヌクレオチドによって制御されるのに対し、ATPase活性の阻害によって制御されるため、特に魅力的な治療標的です。[ 37 ] Hsp70を標的としたいくつかの阻害剤が設計されており、現在臨床試験が行われていますが、[ 38 ]現時点ではHSP90阻害剤の方が成功しています。[ 39 ]さらに、Hsp70は免疫系の制御因子であり、抗原として免疫系を活性化することが示されています。[ 40 ]そのため、腫瘍由来Hsp70は潜在的なワクチン[ 41 ]または免疫療法の標的として示唆されています。[ 42 ]癌におけるHsp70の発現増加を考えると、高レベルは予後不良の前兆となるため、癌の予後バイオマーカーとして示唆されています。[ 43 ]発癌メカニズムは、増殖性急性リンパ性白血病細胞によってHSP70を発現する細胞外小胞が産生され、白血病の発症中に健康な造血系を標的にして障害を起こす可能性があることを示している。[ 44 ]

皮膚組織における発現

Hsp70とHSP47はともにレーザー照射後の真皮と表皮で発現することが示されており、HSP発現パターンの空間的・時間的変化はレーザー誘発熱損傷領域と組織の治癒過程を定義する。Hsp70は細胞が破壊される熱損傷領域を生化学的に定義し、HSP47は熱誘発損傷からの回復過程を説明する可能性がある。[ 45 ] HSP70は紫外線曝露によって引き起こされるメラニンの増加やシワの形成から皮膚を保護するのに役立つ。[ 46 ]

神経変性

Hsp90の阻害はHsp70とHsp40の発現を上方制御し、ミスフォールドしたタンパク質をプロテアソームによる分解に導き、神経変性疾患の進行を阻害する可能性があります。[ 47 ]例えば、変異α-シヌクレインを導入したヒト神経膠腫細胞におけるHsp70の過剰発現は、オリゴマーα-シヌクレイン種が50%減少したことから、[ 48 ]その発現増加がパーキンソン病の蔓延を減少させる可能性を示唆しています。同様に、Hsp70の過剰発現は、細胞培養、酵母、[ 49 ]ハエ、[ 50 ]マウス[ 51 ]モデルにおいてポリQ依存性凝集と神経変性を抑制し、hsp70の欠失はポリQ封入体のサイズを増加させました。[ 52 ]このことから、Hsp70の発現増加はハンチントン病の予防に役立つ可能性があります。同様に、ALSのトランスジェニックマウスモデルおよび散発性ALS患者においてHsp70の減少が示されている。[ 53 ]最後に、Hsp70の発現または活性の増加は、Hsp70のノックダウンがAβ毒性を促進したことから、アルツハイマー病の進行を防ぐ方法として提案されており、[ 54 ] Hsp70はタウの安定性を促進することが示されており、アルツハイマー病などのタウオパチーではHsp70レベルが低下する。[ 55 ]異なるシャペロンタンパク質間の複雑な相互作用を考えると、この分野での治療法開発は、シャペロンネットワーク全体を操作する方法と、この操作が神経変性疾患の進行に及ぼす影響を調査することを目的としているが、Hsp70とHsp90レベルのバランスがこの病態生理学において中心的な役割を果たしていると思われる。

糖尿病の場合

シャペロンHSP70のレベルの変動は恒常性維持に影響を及ぼします。糖尿病は網膜症などの様々な微小血管疾患を引き起こします。Toll様受容体は自然免疫系に不可欠な要素であり、eHSP70はToll様受容体に結合してMyD88経路を活性化し、NF-κB、TNFα、IL-1βなどのサイトカインをさらに刺激し、インスリン抵抗性と糖尿病に寄与する活性酸素種の産生を増加させます。一方、iHSP70のレベルは低下します。[ 56 ]

心血管疾患

HSP70 は遍在するシャペロンである。[ 57 ]これは心血管系において極めて重要である。HSP70 は通常、タンパク質の折り畳みと凝集を助け、細胞内に存在する場合は抗炎症分子として機能するが、ストレス条件下では細胞外環境に存在し、炎症経路の誘導に関与し、疾患の発症に寄与する。[ 58 ]細胞内 HSP70 (iHSP70) レベルが保護的な役割を果たすことはよく知られているが、循環血液中の細胞外 HSP70 (eHSP70) レベルは血管系の病態生理に関連し、さまざまな心血管疾患を引き起こす。ヒトの細胞質で同定されている HSP70 ホモログには HSPA1A、HSPA1B、HSPA1L、HSPA12B、HSPA13、HSPA14 があり、ミトコンドリアでは HSPA9 がある。 HSP70は損傷関連分子パターン（DAMP）として作用し、心血管疾患の進行に関与する自然免疫応答を活性化します。[ 59 ]

シャペロンタンパク質は動脈硬化において自己抗原として作用する。酸化ストレスの増加は高密度酸化LDLの形成を引き起こし、これがプラーク形成の最初の過程となる。これは内皮細胞および平滑筋細胞においてHSP70とそのプロモーターを活性化し、JAK/STAT経路の発現を誘導することで動脈硬化に寄与する。[ 60 ] [ 61 ]

HSP70は高血圧に関連している。[ 62 ] HSPA1A、HSPA1B、およびHSPA1Lは、ヒトにおいてHSP70をコードする3つの遺伝子であり、その多型は高血圧および心血管疾患の発症に関連している。[ 63 ]アンジオテンシンII、エンドセリン-1、またはフェニレピネフリンはHSP70の過剰発現を引き起こし、それがいくつかの分子経路を活性化し、結果としてROS、CRP、IL-10、TNF-α、およびIL-6の産生増加をもたらす。[ 64 ] [ 63 ]これらの炎症性シグナルは抗酸化機構を妨害し、急速な疾患進行をもたらす。

冠動脈バイパス手術後、HSP70の発現が増加します。運動は心血管疾患にプラスの影響を与え、心臓保護作用のあるシャペロンタンパク質の産生を促進します。

家族

原核生物は3つのHsp70タンパク質を発現する：DnaK、HscA（Hsc66）、HscC（Hsc62）。[ 65 ]

真核生物は、わずかに異なる複数のHsp70タンパク質を発現します。全て共通のドメイン構造を共有していますが、それぞれが独自の発現パターンや細胞内局在を示します。例えば、以下のようなものがあります。

  • Hsc70（Hsp73/HSPA8）は恒常的に発現するシャペロンタンパク質です。通常、細胞タンパク質全体の1～3%を占めます。
  • Hsp70 （ HSPA1A、HSPA1B、HSPA1Lという3つの非常に近縁なパラログによってコードされている）は、ストレス誘導性タンパク質です。細胞は、高体温、酸化ストレス、 pH変化に反応して高レベルに産生されることがあります。
  • 結合免疫グロブリンタンパク質（BiPまたはGrp78 ）は、小胞体に局在するタンパク質です。小胞体におけるタンパク質のフォールディングに関与し、ストレスや飢餓に反応して発現が上昇することがあります。
  • mtHsp70またはGrp75はミトコンドリアHsp70です

以下はヒトHsp70遺伝子とそれに対応するタンパク質のリストである: [ 3 ]

遺伝子 タンパク質 同義語 細胞内位置
HSPA1AHsp70 HSP70-1、Hsp72 核/サイト
HSPA1BHsp70 HSP70-2 核/細胞
HSPA1LHsp70 ?
HSPA2Hsp70-2 ?
HSPA5Hsp70-5 BiP/Grp78 救急外来
HSPA6Hsp70-6 ?
HSPA7Hsp70-7 ?
HSPA8Hsp70-8 Hsc70 核/細胞
HSPA9Hsp70-9 Grp75/mtHsp70 水戸
HSPA12AHsp70-12a ?
HSPA14Hsp70-14 ?

HSP70は、シロイヌナズナ、大豆（Glycine max）、大麦（Hordeum vulgare）、小麦（Triticum aestivum ）など多くの植物に含まれています。[ 66 ]

HSP90と110

Hsp90はHsp70タンパク質と同様にタンパク質リモデリングに必須であり、特に真核生物において重要な役割を果たしています。真核生物では、Hsp90がDnaKシステム（DnaK、GrpE、およびDnaJまたはCbpAのいずれかで構成）と相互作用してタンパク質リモデリングのプロセスを促進することが示唆されています。[ 67 ]大腸菌では、Hsp90はHsp70と共同してタンパク質のリモデリングと活性化を促進します。Hsp90EcとDnaKはそれぞれHsp90とHsp70のシャペロンです。DnaKは最初にミスフォールドしたタンパク質に結合して安定化させ、その後Hsp90Ecと共同してこの基質をリフォールディングして活性化を引き起こします。過剰なDnaK条件下では、このシャペロンはタンパク質のリモデリングを阻害することがわかっています。しかし、Hsp90Ecの存在はこの効果を軽減し、過剰なDnaK条件下でもタンパク質のリモデリングを可能にします。[ 68 ]

Hsp70スーパーファミリーには、Hsp70に関連するより大きなタンパク質であるHsp110 / Grp170 （Sse）タンパク質のファミリーも含まれています。 [ 69 ] Hsp110ファミリーのタンパク質は多様な機能を持っています。酵母のSse1pはATPase活性がほとんどありませんが、それ自体はシャペロンであり、Hsp70のヌクレオチド交換因子でもあります。一方、密接に関連するSse2pはアンフォールダーゼ活性がほとんどありません。[ 13 ]

以下は現在命名されているヒトHSP110遺伝子のリストである。HSPH2-4は提案された名前であり、現在の名前はリンクされている：[ 69 ]

遺伝子 同義語 細胞内位置
HSPH1HSP105 サイト
HSPH2HSPA4 ; APG-2; HSP110 サイト
HSPH3HSPA4L ; APG-1 ヌック
HSPH4HYOU1 /Grp170; ORP150; HSP12A 救急外来

参照

参考文献

  1. ^ Flaherty KM, DeLuca-Flaherty C, McKay DB (1990年8月). 「70K熱ショックコグネイトタンパク質のATPaseフラグメントの3次元構造」. Nature . 346 (6285): 623–8 . Bibcode : 1990Natur.346..623F . doi : 10.1038/346623a0 . PMID  2143562. S2CID  4338916 .
  2. ^ a b Ghosh, Shampa; Vashisth, Kshitij; Ghosh, Soumya; Han, Sung Soo; Bhaskar, Rakesh; Sinha, Jitendra Kumar (2024年11月). 「睡眠から癌、神経変性疾患へ：細胞恒常性維持におけるHsp70の重要な役割と潜在的な治療的意義」. Journal of Biomolecular Structure & Dynamics . 42 (18): 9812– 9823. doi : 10.1080/07391102.2023.2252509 . ISSN 1538-0254 . PMID 37643058 .  
  3. ^ a b Tavaria M, Gabriele T, Kola I, Anderson RL (1996年4月). 「ヒトHsp70ファミリーへのヒッチハイクガイド」 . Cell Stress & Chaperones . 1 (1): 23–8 . doi : 10.1379/1466-1268(1996)001<0023:ahsgtt>2.3.co;2 (2025年7月12日現在非アクティブ) . PMC 313013. PMID 9222585 .  {{cite journal}}: CS1 maint: DOIは2025年7月時点で非アクティブです（リンク）
  4. ^ Morano KA (2007年10月). 「老犬のための新しい技：Hsp70の進化する世界」. Annals of the New York Academy of Sciences . 1113 (1): 1– 14. Bibcode : 2007NYASA1113....1M . doi : 10.1196/annals.1391.018 . PMID 17513460. S2CID 20917046 .  
  5. ^ギリ B、セティ V、モディ S、ガーグ B、バナジー S、サルージャ A、ドゥデージャ V (2017 年 7 月)。」「膵臓疾患における熱ショックタンパク質70：味方か敵か」「 .外科腫瘍学ジャーナル. 116 (1): 114– 122. doi : 10.1002 / jso.24653 . PMC  5714583. PMID  28543919 .
  6. ^ De Maio A (2014年5月). 「細胞外Hsp70：輸出と機能」. Current Protein & Peptide Science . 15 (3): 225–31 . doi : 10.2174/1389203715666140331113057 . PMID 24694368 . 
  7. ^ Ritossa F (1962). 「ショウジョウバエにおける温度ショックとDNPによって誘発される新たなパフィングパターン」.細胞および分子生命科学. 18 (12): 571– 573. doi : 10.1007/BF02172188 . S2CID 32525462 . 
  8. ^ Ritossa F (1996年6月). 「熱ショック応答の発見」 . Cell Stress & Chaperones . 1 (2): 97–8 . doi : 10.1379/1466-1268(1996)001<0097:dothsr>2.3.co;2 (2025年7月12日現在非アクティブ) . PMC 248460. PMID 9222594 .  {{cite journal}}: CS1 maint: DOIは2025年7月時点で非アクティブです（リンク）
  9. ^ a b c Vostakolaei MA, Hatami-Baroogh L, Babaei G, Molavi O, Kordi S, Abdolalizadeh J (2021年5月). 「がんにおけるHsp70：生存と死の戦いにおける二重スパイ」. Journal of Cellular Physiology . 236 (5): 3420– 3444. doi : 10.1002 / jcp.30132 . PMID 33169384. S2CID 226295557 .  
  10. ^ Mayer MP (2010年8月). 「分子シャペロンの体操」 . Molecular Cell . 39 (3): 321–31 . doi : 10.1016/j.molcel.2010.07.012 . PMID 20705236 . 
  11. ^ Kao CH, Ryu SW, Kim MJ, Wen X, Wimalarathne O, Paull TT (2020年5月). 「成長制御性Hsp70リン酸化がストレス応答とプリオン維持を制御する」 .分子細胞生物学. 40 (12). doi : 10.1128/MCB.00628-19 . PMC 7261718. PMID 32205407 .  
  12. ^ Mashaghi A, Bezrukavnikov S, Minde DP, Wentink AS, Kityk R, Zachmann-Brand B, et al. (2016年11月). 「代替的なクライアント結合モードがHsp70の機能的可塑性を可能にする」. Nature . 539 ( 7629): 448– 451. Bibcode : 2016Natur.539..448M . doi : 10.1038/nature20137 . PMID 27783598. S2CID 4401991 .  
  13. ^ a b Bracher A, Verghese J (2015). 「GrpE、Hsp110/Grp170、HspBP1/Sil1、およびBAGドメインタンパク質：Hsp70分子シャペロンのヌクレオチド交換因子」.共シャペロンによるシャペロンのネットワーク化. 細胞内生化学. 第78巻. pp.  1– 33. doi : 10.1007/978-3-319-11731-7_1 . ISBN 978-3-319-11730-0. PMID  25487014 .
  14. ^ Wegele H, Müller L, Buchner J (2004). 「Hsp70とHsp90 ― タンパク質フォールディングのリレーチーム」. Hsp70とHsp90 ― タンパク質フォールディングのリレーチーム. Reviews of Physiology, Biochemistry and Pharmacology. Vol. 151. pp.  1– 44. doi : 10.1007/s10254-003-0021-1 . ISBN 978-3-540-22096-1. PMID  14740253 .{{cite book}}:|journal=無視されました (ヘルプ)
  15. ^ Cvoro A, Dundjerski J, Trajković D, Matić G (1999-04-01). 「副腎摘出および温熱療法後のラット肝細胞質におけるHsp70のレベルとリン酸化」. Cell Biology International . 23 (4): 313–20 . doi : 10.1006/cbir.1998.0247 . PMID 10600240. S2CID 9113738 .  
  16. ^ Gao T, Newton AC (2002年8月). 「ターンモチーフはHsp70とプロテインキナーゼCの結合を制御するリン酸化スイッチである」 . The Journal of Biological Chemistry . 277 (35): 31585–92 . doi : 10.1074/jbc.M204335200 . PMID 12080070 . 
  17. ^ Truman AW, Kristjansdottir K, Wolfgeher D, Hasin N, Polier S, Zhang H, et al. (2012年12月). 「CDK依存性Hsp70リン酸化はG1サイクリン量と細胞周期進行を制御する」 . Cell . 151 (6): 1308–18 . doi : 10.1016 / j.cell.2012.10.051 . PMC 3778871. PMID 23217712 .  
  18. ^ Muller P, Ruckova E, Halada P, Coates PJ, Hrstka R, Lane DP, Vojtesek B (2013年6月). 「Hsp70とHsp90のC末端リン酸化は、コシャペロンCHIPとHOPへの交互結合を制御し、細胞内タンパク質のフォールディング／分解バランスを決定する」 . Oncogene . 32 (25): 3101–10 . doi : 10.1038/onc.2012.314 . PMID 22824801. S2CID 12604151 .  
  19. ^ヴェネディクトフ、アルテム A.;ブシュエワ、オルガ・ユ。クドリャフツェワ、ヴァルバラ A.;クズミン、エゴール A.モイセエワ、アレクサンドラ V。バルディチェワ、アンナ。メグリンスキー、イーゴリ。ピアフチェンコ、ゲンナディ A. (2023-09-19)。「神経変性を管理するための Hsp70 関与の最も近い視野」。分子神経科学のフロンティア。１６．土井：10.3389/fnmol.2023.1230436。ISSN 1662-5099。PMC 10546621。PMID 37795273。   
  20. ^ Lüders J, Demand J, Höhfeld J (2000年2月). 「ユビキチン関連BAG-1は分子シャペロンHsc70/Hsp70とプロテアソームを結びつける」 . The Journal of Biological Chemistry . 275 (7): 4613–7 . doi : 10.1074 /jbc.275.7.4613 . PMID 10671488 . 
  21. ^ Beere HM, Wolf BB, Cain K, Mosser DD, Mahboubi A, Kuwana T, et al. (2000年8月). 「熱ショックタンパク質70はプロカスパーゼ9のApaf-1アポトーソームへのリクルートを阻害することでアポトーシスを阻害する」Nature Cell Biology . 2 (8): 469– 75. doi : 10.1038/35019501 . PMID 10934466. S2CID 1507966 .  
  22. ^ Gupta S, Deepti A, Deegan S, Lisbona F, Hetz C, Samali A (2010年7月). Kelly JW (編). 「HSP72は物理的相互作用を介したIRE1alpha-XBP1シグナル伝達の増強を介して、ERストレス誘導性アポトーシスから細胞を保護する」 . PLOS Biology . 8 (7) e1000410. doi : 10.1371/journal.pbio.1000410 . PMC 2897763. PMID 20625543 .  
  23. ^ Bobkova NV, Evgen'ev M, Garbuz DG, Kulikov AM, Morozov A, Samokhin A, et al. (2015年12月). 「外因性Hsp70は老化マウスの老化を遅らせ、認知機能を向上させる」 . Proceedings of the National Academy of Sciences of the United States of America . 112 (52): 16006– 16011. Bibcode : 2015PNAS..11216006B . doi : 10.1073 /pnas.1516131112 . PMC 4702952. PMID 26668376 .  
  24. ^ Ricaniadis N, Kataki A, Agnantis N, Androulakis G, Karakousis CP (2001年2月). 「悪性黒色腫患者におけるHSP-70、c-myc、HLA-DR発現の長期予後予測意義」. European Journal of Surgical Oncology . 27 (1): 88– 93. doi : 10.1053/ejso.1999.1018 . PMID 11237497 . 
  25. ^ Ramp U, Mahotka C, Heikaus S, Shibata T, Grimm MO, Willers R, Gabbert HE (2007年10月). 「腎細胞癌における熱ショックタンパク質70の発現と腫瘍の進行および予後との関連」. Histology and Histopathology . 22 (10): 1099–107 . doi : 10.14670/HH-22.1099 . PMID 17616937 . 
  26. ^ Sherman M, Multhoff G (2007年10月). 「がんにおける熱ショックタンパク質」. Annals of the New York Academy of Sciences . 1113 (1): 192– 201. Bibcode : 2007NYASA1113..192S . doi : 10.1196 / annals.1391.030 . PMID 17978282. S2CID 39372827 .  
  27. ^ Dhamad AE, Zhou Z, Zhou J, Du Y (2016). 「エストロゲン受容体α（ERα）と相互作用する熱ショックタンパク質（Hsp）の系統的プロテオーム同定とERα-Hsp70相互作用の生化学的特徴づけ」 . PLOS ONE . 11 (8) e0160312. Bibcode : 2016PLoSO..1160312D . doi : 10.1371/ journal.pone.0160312 . PMC 4970746. PMID 27483141 .  
  28. ^マルティンコヴァー V、トルチカ F、ヴォイチェシェク B、ミュラー P (2018). 「癌におけるHSP70の役割と治療標的としてのその活用」。クリニックオンコロジー。31 (補足 2): 46–54 .土井: 10.14735/amko20182S46。PMID 31023024。 
  29. ^ Moradi-Marjaneh R, Paseban M, Moradi Marjaneh M (2019年12月). 「Hsp70阻害剤：大腸がん治療への影響」 . IUBMB Life . 71 (12): 1834– 1845. doi : 10.1002/iub.2157 . PMID 31441584. S2CID 201619393 .  
  30. ^ Du XL, Jiang T, Wen ZQ, Gao R, Cui M, Wang F (2009年4月). 「熱ショックタンパク質70の発現抑制は放射線治療の効果を高め、子宮内膜癌細胞株における細胞浸潤を阻害する」 . Croatian Medical Journal . 50 (2): 143–50 . doi : 10.3325 / cmj.2009.50.143 . PMC 2681060. PMID 19399947 .  
  31. ^ Gunther S, Ostheimer C, Stangl S, Specht HM, Mozes P, Jesinghaus M, 他 (2015). 「扁平上皮細胞および腺腫非小細胞肺がん患者における血清Hsp70レベルと腫瘍容積およびリンパ球サブポピュレーション構成との相関」 . Frontiers in Immunology . 6 : 556. doi : 10.3389/fimmu.2015.00556 . PMC 4629690. PMID 26579130 .  
  32. ^ Black JD, Rezvani K (2016). 「大腸がん治療における潜在的分子標的としての熱ショックタンパク質70s」Current Medicinal Chemistry . 23 (28): 3171– 3188. doi : 10.2174/0929867323666160627105033 . PMID 27356538 . 
  33. ^ Moses MA, Kim YS, Rivera-Marquez GM, Oshima N, Watson MJ, Beebe KE, et al. (2018年7月). 「去勢抵抗性前立腺がんの新たな治療戦略としてのHsp40/Hsp70シャペロン軸の標的化」 . Cancer Research . 78 (14): 4022– 4035. doi : 10.1158/0008-5472.CAN-17-3728 . PMC 6050126. PMID 29764864 .  
  34. ^ Barnes JA, Dix DJ, Collins BW, Luft C, Allen JW (2001年10月). 「誘導性Hsp70の発現はMCF-7乳がん細胞の増殖を促進し、温熱療法による細胞毒性効果から保護する」 . Cell Stress & Chaperones . 6 (4): 316– 25. doi : 10.1379/1466-1268(2001)006<0316:eoihet>2.0.co;2 (2025年7月12日現在非アクティブ). PMC 434414. PMID 11795468 .  {{cite journal}}: CS1 maint: DOIは2025年7月時点で非アクティブです（リンク）
  35. ^ Guo D, Zhang A, Huang J, Suo M, Zhong Y, Liang Y (2019年11月). 「HSP70の抑制はTAK1/Egr-1を介して急性リンパ芽球性白血病の発症を阻害する」 . Biomedicine & Pharmacotherapy . 119 109399. doi : 10.1016/j.biopha.2019.109399 . PMID 31521893. S2CID 202582093 .  
  36. ^ Kumar S, Stokes J, Singh UP, Scissum Gunn K, Acharya A, Manne U, Mishra M (2016年4月). 「Hsp70を標的とする：がん治療の可能性」 . Cancer Letters . 374 (1): 156– 166. doi : 10.1016/j.canlet.2016.01.056 . PMC 5553548. PMID 26898980 .  
  37. ^ Powers MV, Jones K, Barillari C, Westwood I, van Montfort RL, Workman P (2010年4月). 「HSP70を標的とする：第二の潜在的薬効を持つ熱ショックタンパク質および分子シャペロン？」Cell Cycle . 9 (8): 1542–50 . doi : 10.4161/cc.9.8.11204 . PMID 20372081 . S2CID 37329279 .  
  38. ^アルバコバ Z、アルメーエフ GA、カネフスキー LM、コバレンコ EI、サポジニコフ AM (2020 年 3 月)。「がんにおけるHSP70の多機能性」。細胞。9 (3): 587.土井: 10.3390/cells9030587。PMC 7140411。PMID 32121660。  
  39. ^ Mellatyar H, Talaei S, Pilehvar-Soltanahmadi Y, Barzegar A, Akbarzadeh A, Shahabi A, 他 (2018年6月). 「Hsp90阻害剤としての17-DMAGによる標的癌治療：概要と最新技術」. Biomedicine & Pharmacotherapy . 102 : 608–617 . doi : 10.1016/j.biopha.2018.03.102 . PMID 29602128. S2CID 4505299 .  
  40. ^ Kumar S, Deepak P, Kumar S, Kishore D, Acharya A (2009). 「マウスT細胞リンパ腫において自己Hsp70は抗原特異的Th1免疫応答を誘導する」.免疫学的調査. 38 (6): 449– 65. doi : 10.1080/08820130902802673 . PMID 19811405. S2CID 24747281 .  
  41. ^ Guzhova IV, Margulis BA (2016年10月). 「HSP70をベースとした抗がん免疫療法」 . Human Vaccines & Immunotherapeutics . 12 (10): 2529– 2535. doi : 10.1080/ 21645515.2016.1190057 . PMC 5084976. PMID 27294301 .  
  42. ^ Kottke T, Sanchez-Perez L, Diaz RM, Thompson J, Chong H, Harrington K, et al. (2007年12月). 「hsp70を介したTh17自己免疫の誘導は転移性前立腺癌の免疫療法として利用できる」 . Cancer Research . 67 (24): 11970–9 . doi : 10.1158/0008-5472.CAN-07-2259 . PMID 18089828 . 
  43. ^ Chanteloup G, Cordonnier M, Isambert N, Bertaut A, Hervieu A, Hennequin A, et al. (2020). 「がん患者の追跡調査におけるHSP70エクソソームのモニタリング：臨床的前向きパイロットスタディ」 . Journal of Extracellular Vesicles . 9 (1) 1766192. doi : 10.1080/20013078.2020.1766192 . PMC 7301715. PMID 32595915 .  
  44. ^ Georgievski A, Michel A, Thomas C, Mlamla Z, Pais de Barros JP, Lemaire-Ewing S, et al. (2022). 「急性リンパ芽球性白血病由来細胞外小胞は造血幹細胞および前駆細胞の静止期に影響を与える」 . Cell Death Dis . 12 (4) 337. doi : 10.1038 / s41419-022-04761-5 . PMC 9005650. PMID 35414137. S2CID 248127986 .   
  45. ^ Sajjadi AY, Mitra K, Grace M (2013年10月). 「短パルスレーザー照射後の組織における熱ショックタンパク質70および47の発現：熱損傷と治癒の評価」(PDF) . Medical Engineering & Physics . 35 (10): 1406–14 . doi : 10.1016/j.medengphy.2013.03.011 . PMID 23587755 . 
  46. ^松田 正之、星野 剛、山川 暢、田原 健、安達 秀、祖父江 剛、他 (2013年4月). 「マウスにおけるHSP70発現誘導による紫外線誘発性シワ形成の抑制」 . The Journal of Investigative Dermatology . 133 (4): 919– 928. doi : 10.1038/jid.2012.383 . PMID 23096703 . 
  47. ^ Lackie RE, Maciejewski A, Ostapchenko VG, Marques-Lopes J, Choy WY, Duennwald ML, et al. (2017). 「神経変性疾患におけるHsp70/Hsp90シャペロン機構」 . Frontiers in Neuroscience . 11 : 254. doi : 10.3389 / fnins.2017.00254 . PMC 5433227. PMID 28559789 .  
  48. ^ Outeiro TF, Putcha P, Tetzlaff JE, Spoelgen R, Koker M, Carvalho F, et al. (2008年4月). 「生細胞における毒性オリゴマーα-シヌクレイン種の形成」 . PLOS ONE . 3 (4) e1867. Bibcode : 2008PLoSO...3.1867O . doi : 10.1371/journal.pone.0001867 . PMC 2270899. PMID 18382657 .  
  49. ^ Carmichael J, Chatellier J, Woolfson A, Milstein C, Fersht AR, Rubinsztein DC (2000年8月). 「細菌および酵母シャペロンはハンチントン病の哺乳類細胞モデルにおける凝集体形成と細胞死の両方を減少させる」 . Proceedings of the National Academy of Sciences of the United States of America . 97 (17): 9701–5 . Bibcode : 2000PNAS...97.9701C . doi : 10.1073 / pnas.170280697 . PMC 16928. PMID 10920207 .  
  50. ^ Warrick JM, Chan HY, Gray-Board GL, Chai Y, Paulson HL, Bonini NM (1999年12月). 「分子シャペロンHSP70によるショウジョウバエにおけるポリグルタミン介在性神経変性の抑制」. Nature Genetics . 23 (4): 425–8 . doi : 10.1038 / 70532 . PMID 10581028. S2CID 24632055 .  
  51. ^ Wacker JL, Zareie MH, Fong H, Sarikaya M, Muchowski PJ (2004年12月). 「Hsp70とHsp40はモノマーを分割することで球状および環状ポリグルタミンオリゴマーの形成を阻害する」Nature Structural & Molecular Biology . 11 (12): 1215–22 . doi : 10.1038/nsmb860 . PMID 15543156 . S2CID 43035 .  
  52. ^ Wacker JL, Huang SY, Steele AD, Aron R, Lotz GP, Nguyen Q, et al. (2009年7月). 「ハンチントン病マウスモデルにおいて、Hsp70の消失は病態を悪化させるが、線維性凝集体のレベルは低下させない」 . The Journal of Neuroscience . 29 (28): 9104–14 . doi : 10.1523 /JNEUROSCI.2250-09.2009 . PMC 2739279. PMID 19605647 .  
  53. ^ Chen HJ, Mitchell JC, Novoselov S, Miller J, Nishimura AL, Scotter EL, et al. (2016年5月). 「熱ショック反応はTDP-43のクリアランスに重要な役割を果たす：筋萎縮性側索硬化症における機能不全の証拠」 . Brain . 139 (Pt 5): 1417–32 . doi : 10.1093 / brain/aww028 . PMC 4845254. PMID 26936937 .  
  54. ^ Brehme M, Voisine C, Rolland T, Wachi S, Soper JH, Zhu Y, et al. (2014年11月). 「シャペロームサブネットワークは老化と神経変性疾患におけるタンパク質恒常性を維持する」 . Cell Reports . 9 (3): 1135–50 . doi : 10.1016/j.celrep.2014.09.042 . PMC 4255334. PMID 25437566 .  
  55. ^ Dou F, Netzer WJ, Tanemura K, Li F, Hartl FU, Takashima A, et al. (2003年1月). 「シャペロンはタウタンパク質と微小管の結合を促進する」 . Proceedings of the National Academy of Sciences of the United States of America . 100 (2): 721–6 . Bibcode : 2003PNAS..100..721D . doi : 10.1073/ pnas.242720499 . PMC 141063. PMID 12522269 .  
  56. ^ Mulyani WR, Sanjiwani MI, Prabawa IP, Lestari AA, Wihandani DM, Suastika K, 他 (2020年2月). 「シャペロンに基づく治療標的の革新：2型糖尿病に対する熱ショックタンパク質70（HSP70）」 .糖尿病、メタボリックシンドローム、肥満：標的と治療. 13 : 559–568 . doi : 10.2147 /dmso.s232133 . PMC 7051252. PMID 32161482 .  
  57. ^ハヴァロヴァ H、オンドロヴィチョヴァ G、ケレステソヴァ B、バウアー JA、ペヴァラ V、クテヨヴァ E、クノヴァ N (2021 年 7 月)。「ミトコンドリア HSP70 シャペロン システム - 翻訳後修飾の影響とヒト疾患への関与」。国際分子科学ジャーナル。22 (15): 8077.土井: 10.3390/ijms22158077。PMC 8347752。PMID 34360841。  
  58. ^ Linder M, Pogge von Strandmann E (2021年9月). 「腫瘍関連免疫細胞の機能における細胞外HSP70の役割」 . Cancers . 13 (18): 4721. doi : 10.3390/cancers13184721 . PMC 8466959. PMID 34572948 .  
  59. ^ Cai WF, Zhang XW, Yan HM, Ma YG, Wang XX, Yan J, et al. (2010年10月). 「細胞内または細胞外熱ショックタンパク質70は圧負荷マウスの心臓リモデリングを異なる方法で制御する」. Cardiovascular Research . 88 (1): 140– 149. doi : 10.1093/cvr/cvq182 . PMID 20542874 . 
  60. ^ Wick C (2019). 「ヒートショックプロテイン60：動脈硬化のメディエーターとその潜在的な治療的役割」.ヒートショックプロテインのシャペロカイン活性. 第16巻. シュプリンガー・インターナショナル・パブリッシング. pp.  81– 103. doi : 10.1007/978-3-030-02254-9_4 . ISBN 978-3-030-02253-2. S2CID  104325416 .
  61. ^ Leng X, Wang X, Pang W, Zhan R, Zhang Z, Wang L, 他 (2013年7月). 「アテローム性動脈硬化症における抗Hsp70抗体と内皮表面膜Hsp70の役割の証拠」 . Cell Stress & Chaperones . 18 (4): 483– 493. doi : 10.1007/ s12192-013-0404-4 . PMC 3682019. PMID 23334859 .  
  62. ^ Gallo G, Volpe M, Savoia C (2022-01-20). 「高血圧における内皮機能障害：最新の概念と臨床的意義」 . Frontiers in Medicine . 8 798958. doi : 10.3389/fmed.2021.798958 . PMC 8811286. PMID 35127755 .  
  63. ^ a b Chen, Yanzhen; Zhao, Guangjie; Li, Nianyi; Luo, Hongguang; Wang, Xiaoqin; Gu, Jingwen (2022). 「[訂正] 骨髄異形成症候群の発症における4-アミノ酪酸アミノトランスフェラーゼ（ABAT）とlncRNA共発現ネットワークの役割」 . Oncology Reports . 49 (1) 10. doi : 10.3892/or.2022.8447 . PMC 9685366. PMID 36416343 .  
  64. ^ Srivastava K, Narang R, Bhatia J, Saluja D (2016-03-18). 「本態性高血圧における熱ショックタンパク質70遺伝子の発現と炎症マーカーとの相関」 . PLOS ONE . 11 (3) e0151060. Bibcode : 2016PLoSO..1151060S . doi : 10.1371/journal.pone.0151060 . PMC 4798713. PMID 26989902 .  
  65. ^吉宗 健、吉村 剛、中山 剛、西野 剛、江崎 暢 (2002年5月). 「大腸菌の3番目のHsp70シャペロンシステム、Hsc62、Hsc56、およびGrpE」.生化学および生物理学的研究通信. 293 (5): 1389–95 . Bibcode : 2002BBRC..293.1389Y . doi : 10.1016/S0006-291X(02)00403-5 . PMID 12054669 . 
  66. ^ベルカ M、コペツカ R、ベルコヴァー V、ブルゾボハティ B、チェルニー M (2022 年 4 月)。「熱ショックタンパク質70の制御と植物免疫におけるそれらの役割」。論文をレビューします。実験植物学ジャーナル。73（7）。オックスフォード大学出版局(OUP): 1894 ～ 1909 年。doi : 10.1093 /jxb/erab549。PMC 8982422。PMID 35022724。実験生物学協会(SEB)。  
  67. ^ Genest O, Hoskins JR, Camberg JL, Doyle SM, Wickner S (2011年5月). 「大腸菌由来のヒートショックプロテイン90は、クライアントタンパク質リモデリングにおいてDnaKシャペロンシステムと連携する」 . Proceedings of the National Academy of Sciences of the United States of America . 108 (20): 8206–11 . Bibcode : 2011PNAS..108.8206G . doi : 10.1073 / pnas.1104703108 . PMC 3100916. PMID 21525416 .  
  68. ^ Genest O, Wickner S, Doyle SM (2019年2月). 「Hsp90とHsp70シャペロン：タンパク質リモデリングにおける協力者」 . The Journal of Biological Chemistry . 294 (6): 2109– 2120. doi : 10.1074/jbc.REV118.002806 . PMC 6369297. PMID 30401745 .  
  69. ^ a b Kampinga HH, Hageman J, Vos MJ, Kubota H, Tanguay RM, Bruford EA, et al. (2009年1月). 「ヒト熱ショックタンパク質の命名法に関するガイドライン」 . Cell Stress & Chaperones . 14 (1): 105–11 . doi : 10.1007/s12192-008-0068-7 . PMC 2673902. PMID 18663603 .  

外部リンク

「 https://en.wikipedia.org/w/index.php?title=Hsp70&oldid=1323977337」から取得