ヒートショックプロテイン47

セルピン1
識別子
エイリアスSERPINH1、AsTP3、CBP1、CBP2、HSP47、OI10、PIG14、PPROM、RA-A47、SERPINH2、gp46、セルピンファミリーHメンバー1
外部IDオミム：600943; MGI : 88283;ホモロジーン: 20331;ジーンカード：SERPINH1; OMA :SERPINH1 - オルソログ
オルソログ
種人間ねずみ
エントレズ

871

12406

アンサンブル

ENSG00000149257

ENSMUSG00000070436

ユニプロット

P50454

P19324

RefSeq (mRNA)

NM_001207014
NM_001235

NM_001111043
NM_001111044
NM_009825
NM_001285776

RefSeq（タンパク質）

NP_001193943
NP_001226

NP_001104513
NP_001104514
NP_001272705
NP_033955

場所（UCSC）11章: 75.56 – 75.57 Mb7章: 98.99 – 99 MB
PubMed検索[3][4]
ウィキデータ
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ヒートショックプロテイン47 （SERPINH1としても知られる）は、コラーゲンのシャペロンタンパク質として機能するセルピンである。[5] [6]

構造

HSP47は3つのβシートと9つのαヘリックスを含み、コラーゲンと結合しても構造変化は観察されない。[7]

関数

このタンパク質は、セリンプロテアーゼ阻害剤であるセルピンスーパーファミリーに属します。その発現は熱ショックによって誘導されます。HSP47は小胞体で発現します。これらの細胞はI型およびII型コラーゲンを合成・分泌します。[8]このタンパク質は小胞体腔に局在し、コラーゲンと結合するため、コラーゲン分子の成熟に関与する分子シャペロンであると考えられています。HSP47はプロコラーゲンの正しい折り畳みに不可欠です。関節リウマチ患者において、このタンパク質に対する抗体が発見されています。[5]

相互作用

ヒートショックプロテイン47は、コラーゲンI、II、III、IV、Vと相互作用することが示されている。[9]コラーゲンの分泌、ならびにコラーゲンタンパク質の加工、組み立て、そして折り畳みに関与している。HSP47はプロコラーゲンとコラーゲンにのみ特異的に結合し、プロコラーゲンの三重らせん構造を認識するため、2つのHSP47タンパク質がプロコラーゲンの先端鎖と後端鎖に結合する。[7]

臨床的意義

線維症

線維症は結合組織の瘢痕化であり、その一因として組織の細胞外マトリックスへのコラーゲンの過剰な沈着が挙げられます。研究により、HSPが線維性疾患において役割を果たしていることが示されています。[10] HSP47は様々な線維性疾患において線維化促進作用を示すことが示されています。線維化の過程でHSP47が発現し、コラーゲンの産生に関与します。[11] HSP47は線維性疾患の潜在的な治療薬となる可能性があり、HSP47のダウンレギュレーションは線維化の進行を抑制します。[12]

深部静脈血栓症

HSP47は深部静脈血栓症において潜在的な役割を果たしている可能性がある。[13]

参考文献

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  12. ^ 坂本N、奥野D、時任T、由良H、木戸T、石本H、他(2023-08-25)。 「HSP47: 肺線維症の治療標的」。生物医学。11 (9): 2387。土井: 10.3390/biomedicines11092387。ISSN  2227-9059。PMC 10525413。PMID  37760828。 
  13. ^ Thienel M, Müller-Reif JB, Zhang Z, Ehreiser V, Huth J, Shchurovska K, et al. (2023年4月). 「不動状態に関連する血栓保護は、クマからヒトに至るまで、哺乳類種全体で保存されている」. Science . 380 (6641): 178– 187. doi :10.1126/science.abo5044. PMID  37053338.; Schattner M (2023年4月13日) による一般向け要約。「クマのように眠る」。サイエンス誌。; 要約：Jesús E.「冬眠中のクマは血栓を起こさない。科学者たちはその理由を解明した」サイエンスニュース。

さらに読む

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  • 米国国立医学図書館医学件名表題集（MeSH）におけるHSP47+熱ショック+タンパク質
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