ICAM2

ICAM2
利用可能な構造
PDBオーソログ検索: PDBe RCSB
識別子
エイリアスICAM2、CD102、細胞間接着分子2
外部IDオミム：146630; MGI : 96394;ホモロジーン: 675;ジーンカード：ICAM2; OMA :ICAM2 - オルソログ
オルソログ
種人間ねずみ
エントレズ

3384

15896

アンサンブル

ENSG00000108622

ENSMUSG00000001029

ユニプロット

P13598

P35330

RefSeq (mRNA)

NM_001099789
NM_000873
NM_001099786
NM_001099787
NM_001099788

NM_010494

RefSeq（タンパク質）

NP_000864
NP_001093256
NP_001093257
NP_001093258
NP_001093259

NP_034624

場所（UCSC）17章: 64 – 64.02 MB11章: 106.27 – 106.28 Mb
PubMed検索[3][4]
ウィキデータ
人間の表示/編集マウスの表示/編集

細胞間接着分子 2 ( ICAM2 ) は、 CD102 ( Cluster of D Differentiation 102 )とも呼ばれ、ヒト遺伝子、およびそこから生成されるタンパク質です。

タンパク質構造

この遺伝子によってコードされるタンパク質は、細胞間接着分子（ICAM）ファミリーのメンバーです。すべてのICAMタンパク質はI型膜貫通糖タンパク質であり、2～9個の免疫グロブリン様C2型ドメインを含み、白血球接着タンパク質LFA-1に結合します。

タンパク質の機能

ICAM-2分子は血液精巣関門の頂側（内腔側）にあるセルトリ細胞への精子細胞の接着を制御し、精子形成において重要な役割を果たしている。[5]

このタンパク質は、LFA-1依存性細胞接着を阻害することでリンパ球の再循環にも関与している可能性がある。抗原特異的免疫応答、NK細胞を介したクリアランス、リンパ球の再循環、そして免疫応答と監視に重要なその他の細胞間相互作用に重要な接着相互作用を媒介する。[6]

相互作用

ICAM2はEZRと相互作用することが示されている。[7]また、 Akkermansia muciniphilaから分泌されるタンパク質であるP9（Uniprot: B2UM07）に結合することも示されている。[8]

参照

参考文献

  1. ^ abc GRCh38: Ensemblリリース89: ENSG00000108622 – Ensembl、2017年5月
  2. ^ abc GRCm38: Ensemblリリース89: ENSMUSG00000001029 – Ensembl、2017年5月
  3. ^ 「Human PubMed Reference:」。米国国立医学図書館、国立生物工学情報センター。
  4. ^ 「マウスPubMedリファレンス：」。米国国立医学図書館、国立生物工学情報センター。
  5. ^ Xiao X, Mruk DD, Cheng CY (2013). 「細胞間接着分子（ICAM）と精子形成」. Human Reproduction Update . 19 (2): 167–86 . doi :10.1093/humupd/dms049. PMC 3576004. PMID  23287428 . 
  6. ^ 「Entrez Gene: ICAM2 細胞間接着分子 2」。
  7. ^ Heiska L, Alfthan K, Grönholm M, Vilja P, Vaheri A, Carpén O (1998年8月). 「エズリンと細胞間接着分子-1および-2（ICAM-1およびICAM-2）との会合。ホスファチジルイノシトール4,5-ビスリン酸による制御」. The Journal of Biological Chemistry . 273 (34): 21893–900 . doi : 10.1074/jbc.273.34.21893 . PMID  9705328.
  8. ^ Yoon HS, Cho CH, Yun MS, Jang SJ, You HJ, Kim JH, Han D, Cha KH, Moon SH, Lee K, Kim YJ, Lee SJ, Nam TW, Ko G (2021年5月). 「Akkermansia muciniphilaはマウスにおいてグルカゴン様ペプチド-1誘導タンパク質を分泌し、血糖恒常性を改善し、代謝性疾患を改善する」Nature Microbiology . 6 (5): 563– 573. doi :10.1038/s41564-021-00880-5. PMID  33820962. S2CID  233037565.

さらに読む

  • Simmons DL (1995). 「免疫と疾患におけるICAM発現の役割」. Cancer Surveys . 24 : 141–55 . PMID  7553659.
  • Hayflick JS, Kilgannon P, Gallatin WM (1998). 「細胞間接着分子（ICAM）ファミリータンパク質：新規メンバーと新規機能」.免疫学的研究. 17 (3): 313–27 . doi :10.1007/BF02786454. PMID  9638475. S2CID  19901365.
  • Lalor PF, Shields P, Grant A, Adams DH (2002年2月). 「ヒト肝臓へのリンパ球のリクルートメント」.免疫学および細胞生物学. 80 (1): 52– 64. doi :10.1046/j.1440-1711.2002.01062.x. PMID  11869363. S2CID  19892941.
  • 米川 功、Harlan JM (2005年2月). 「ヒト疾患における白血球インテグリンの標的化」. Journal of Leukocyte Biology . 77 (2): 129–40 . doi : 10.1189/jlb.0804460 . PMID  15548573. S2CID  44606865.
  • de Fougerolles AR, Stacker SA, Schwarting R, Springer TA (1991年7月). 「ICAM-2の特性解析とLFA-1に対する第三のカウンター受容体の証拠」. The Journal of Experimental Medicine . 174 (1): 253–67 . doi :10.1084/jem.174.1.253. PMC  2118873. PMID  1676048 .
  • Sansom D, Borrow J, Solomon E, Trowsdale J (1991年10月). 「ヒトICAM2遺伝子は17q23-25にマッピングされる」. Genomics . 11 (2): 462–4 . doi :10.1016/0888-7543(91)90157-A. PMID  1769660.
  • Staunton DE, Dustin ML, Springer TA (1989年5月). 「ICAM-1相同性LFA-1の細胞接着リガンドであるICAM-2の機能的クローニング」Nature 339 (6219): 61–4 . Bibcode :1989Natur.339...61S. doi :10.1038/339061a0. PMID:  2497351. S2CID :  4326657.
  • Bujía J, Holly A, Kim C, Scanady N, Kastenbauer E (1994). 「中耳真珠腫におけるヒト細胞間接着分子の発現」. American Journal of Otolaryngology . 15 (4): 271–5 . doi :10.1016/0196-0709(94)90094-9. PMID  7526720.
  • de Fougerolles AR, Qin X, Springer TA (1994年2月). 「細胞間接着分子（ICAM）-3の機能解析と免疫応答におけるICAM-1およびICAM-2との比較」. The Journal of Experimental Medicine . 179 (2): 619–29 . doi :10.1084/jem.179.2.619. PMC 2191386.  PMID 7905020  .
  • Butini L、De Fougerolles AR、Vaccarezza M、Graziosi C、Cohen DI、Montroni M、Springer TA、Pantaleo G、Fauci AS (1994 年 9 月)。 「細胞間接着分子 (ICAM)-1 ICAM-2 および ICAM-3 は、ヒト免疫不全ウイルス媒介合胞体の形成においてリンパ球機能関連分子 1 のカウンター受容体として機能します。」ヨーロッパ免疫学ジャーナル。24 (9): 2191–5 .土井:10.1002/eji.1830240939。PMID  7916296。S2CID 24872330  。
  • 丸山 憲治、菅野 誠（1994年1月）. 「オリゴキャッピング：真核生物mRNAのキャップ構造をオリゴリボヌクレオチドで置換する簡便法」.遺伝子. 138 ( 1–2 ): 171–4 . doi :10.1016/0378-1119(94)90802-8. PMID  8125298.
  • 平尾 正之、佐藤 暢、近藤 剛、米村 聡、門田 正治、佐々木 剛、高井 雄一、月田 誠、月田 誠 (1996年10月). 「ERM（エズリン/ラディキシン/モエシン）タンパク質/細胞膜会合の制御機構：ホスファチジルイノシトールのターンオーバーとRho依存性シグナル伝達経路の関与の可能性」. The Journal of Cell Biology . 135 (1): 37– 51. doi :10.1083/jcb.135.1.37. PMC 2121020.  PMID 8858161  .
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  • 鈴木雄三、中川吉智、丸山健、須山明生、菅野誠一（1997年10月）「全長エンリッチドcDNAライブラリーおよび5'末端エンリッチドcDNAライブラリーの構築と特性解析」Gene . 200 ( 1–2 ): 149–56 . doi :10.1016/S0378-1119(97)00411-3. PMID  9373149.
  • サイニオ M、チャオ F、ヘイスカ L、トゥルーネン O、デン バッカー M、ズワルソフ E、ラッチマン M、ルーロー GA、ヤスケライネン J、ヴァヘリ A、カルペン O (1997 年 9 月)。 「神経線維腫症 2 腫瘍抑制タンパク質はエズリンおよび CD44 と共局在し、アクチン含有細胞骨格と会合します。」細胞科学ジャーナル。 110. 110 (18): 2249– 60.土井:10.1242/jcs.110.18.2249。PMID  9378774。
  • 米村 誠、平尾 正之、土井 勇、高橋 暢、近藤 毅、月田 誠、月田 誠 (1998年2月). 「エズリン/ラディキシン/モエシン（ERM）タンパク質はCD44、CD43、およびICAM-2の膜近傍細胞質ドメインにおける正電荷アミノ酸クラスターに結合する」. The Journal of Cell Biology . 140 (4): 885–95 . doi :10.1083/jcb.140.4.885. PMC 2141743.  PMID 9472040  .
  • Bernstein CN, Sargent M, Gallatin WM (1998年2月). 「クローン病におけるβ2インテグリン/ICAM発現」.臨床免疫学および免疫病理学. 86 (2): 147–60 . doi :10.1006/clin.1997.4462. PMID  9473377.
  • ICAM2+タンパク質、+ヒト、米国国立医学図書館医学件名表題集（MeSH）
  • PDBe-KBは、ヒト細胞間接着分子2（ICAM2）のPDBに登録されているすべての構造情報の概要を提供します。

この記事には、パブリック ドメインである米国国立医学図書館のテキストが組み込まれています。


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