MYBL2

MYBL2
利用可能な構造
PDBオーソログ検索: PDBe RCSB
識別子
エイリアスMYBL2、B-MYB、BMYB、MYBプロトオンコゲン様2
外部IDオミム: 601415 ; MGI : 101785 ;ホモロジーン: 1847 ;ジーンカード: MYBL2 ; OMA : MYBL2 - オルソログ
オルソログ
人間ねずみ
エントレズ
アンサンブル
ユニプロット
RefSeq (mRNA)

NM_002466 NM_001278610

NM_008652

RefSeq(タンパク質)

NP_001265539 ​​NP_002457

NP_032678

場所(UCSC)20章: 43.67 – 43.72 MB2番目の文字: 162.9 – 162.93 MB
PubMed検索[ 3 ][ 4 ]
ウィキデータ
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Myb関連タンパク質Bは、ヒトではMYBL2遺伝子によってコードされるタンパク質である。[ 5 ]

関数

この遺伝子によってコードされるタンパク質は、転写因子遺伝子MYBファミリーに属し、細胞周期の進行に関与する核タンパク質です。このタンパク質は、細胞周期のS期にサイクリンA/サイクリン依存性キナーゼ2によってリン酸化され、活性化活性と抑制活性の両方を有します。細胞分裂周期2遺伝子、サイクリンD1遺伝子、インスリン様成長因子結合タンパク質5遺伝子を活性化することが示されている。この遺伝子には転写バリアントが存在する可能性があるが、その全長は未解明である。[ 6 ] MYBL2は様々な癌種において制御不全を示し、癌の進行に寄与する可能性がある。[ 7 ] [ 8 ]

相互作用

MYBL2 は以下と相互作用することが示されています。

参考文献

  1. ^ a b c GRCh38: Ensemblリリース89: ENSG00000101057Ensembl、2017年5月
  2. ^ a b c GRCm38: Ensemblリリース89: ENSMUSG00000017861Ensembl、2017年5月
  3. ^ 「ヒトPubMedリファレンス:」米国国立医学図書館、国立生物工学情報センター
  4. ^ 「マウスPubMedリファレンス:」米国国立医学図書館、国立生物工学情報センター
  5. ^ Noben-Trauth K, Copeland NG, Gilbert DJ, Jenkins NA, Sonoda G, Testa JR, Klempnauer KH (1996年8月). 「Mybl2 (Bmyb) はマウス2番染色体およびヒト20番染色体q 13.1にマッピングされる」 . Genomics . 35 (3): 610–2 . doi : 10.1006/geno.1996.0408 . PMID 8812502 . 
  6. ^ 「Entrez Gene: MYBL2 v-myb 骨髄芽球症ウイルス癌遺伝子ホモログ (鳥類) 様 2」
  7. ^ Musa J, Aynaud MM, Mirabeau O, Delattre O, Grünewald TG (2017年6月). 「MYBL2 (B-Myb): 腫瘍形成に関わる細胞増殖、細胞生存、分化の中心的制御因子」 . Cell Death & Disease . 8 (6): e2895. doi : 10.1038/cddis.2017.244 . PMC 5520903. PMID 28640249 .  
  8. ^ Musa J, Cidre-Aranaz F, Aynaud MM, Orth MF, Knott MM, Mirabeau O, et al. (2019年9月). 「がんドライバー遺伝子と制御性生殖細胞系列変異体の連携が臨床転帰を形作る」 . Nature Communications . 10 (1) 4128. Bibcode : 2019NatCo..10.4128M . doi : 10.1038/s41467-019-12071-2 . PMC 6739408. PMID 31511524 .  
  9. ^ De Falco G, Bagella L, Claudio PP, De Luca A, Fu Y, Calabretta B, et al. (2000年1月). 「CDK9とB-Mybの物理的相互作用はB-Myb遺伝子の自己調節を抑制する」 . Oncogene . 19 (3​​): 373–9 . doi : 10.1038/sj.onc.1203305 . hdl : 11380/15896 . PMID 10656684 . 
  10. ^ Bessa M, Saville MK, Watson RJ (2001年6月). 「サイクリンA/Cdk2のリン酸化阻害はDNAやCBPコアクチベーターとの相互作用に影響を与えずにB-Mybのトランス活性化機能を阻害する」 . Oncogene . 20 (26): 3376–86 . doi : 10.1038/sj.onc.1204439 . PMID 11423988 . 
  11. ^ Müller-Tidow C, Wang W, Idos GE, Diederichs S, Yang R, Readhead C, et al. (2001年4月). 「サイクリンA1はB-mybと直接相互作用し、サイクリンA1/cdk2は機能的に重要なセリンおよびスレオニン残基でB-mybをリン酸化:B-myb機能の組織特異的制御」 . Blood . 97 (7): 2091–7 . doi : 10.1182/blood.V97.7.2091 . PMID 11264176 . 
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  13. ^ Johnson LR, Johnson TK, Desler M, Luster TA, Nowling T, Lewis RE, Rizzino A (2002年2月). 「B-Mybの遺伝子転写への影響:リン酸化依存的な活性とp300によるアセチル化」 . The Journal of Biological Chemistry . 277 (6): 4088–97 . doi : 10.1074/jbc.M105112200 . PMID 11733503 . 
  14. ^ Cervellera MN, Sala A (2000年4月). 「ポリ(ADP-リボース)ポリメラーゼはB-MYBのコアクチベーターである」 . The Journal of Biological Chemistry . 275 (14): 10692–6 . doi : 10.1074/jbc.275.14.10692 . PMID 10744766 . 
  15. ^ Joaquin M, Bessa M, Saville MK, Watson RJ (2002年11月). 「B-Mybはp107のN末端ドメインと相互作用することでp107を介した細胞増殖阻害を克服する」. Oncogene . 21 ( 52): 7923–32 . doi : 10.1038/sj.onc.1206001 . PMID 12439743. S2CID 21761703 .  

さらに読む

この記事には、パブリック ドメインである米国国立医学図書館のテキストが組み込まれています。