Jun二量体化タンパク質

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JDP2
識別子
エイリアスJDP2、JUNDM2、Jun二量体化タンパク質2
外部IDオミム: 608657 ; MGI : 1932093 ;ホモロジーン: 12787 ;ジーンカード: JDP2 ; OMA : JDP2 - オルソログ
オーソログ
種人間ねずみ
エントレズ

122953

81703

アンサンブル

ENSG00000140044

ENSMUSG00000034271

ユニプロット

Q8WYK2

P97875

RefSeq (mRNA)

NM_001135047 NM_001135048 NM_001135049 NM_130469

NM_001205052 NM_001205053 NM_030887 NM_001401266

RefSeq（タンパク質）

NP_001128519 NP_001128520 NP_001128521 NP_569736

NP_001191981 NP_001191982 NP_112149 NP_001388195

場所（UCSC）14章: 75.43 – 75.47 Mb12章: 85.65 – 85.69 Mb
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Jun二量体化タンパク質2（JUNDM2）は、ヒトではJDP2遺伝子によってコードされるタンパク質である。[ 5 ] [ 6 ] [ 7 ] Jun二量体化タンパク質は、転写因子のAP-1ファミリー のメンバーである。[ 5 ]

JDP2はSosリクルートメントシステムによってc-Junと二量体を形成し、 AP-1を介した活性化を抑制することが発見されました。[ 5 ]その後、酵母2ハイブリッドシステムによって活性化転写因子2 （ATF2）に結合し、ATFを介した転写活性化を抑制することが同定されました。[ 8 ] JDP2は12-O-テトラデカノイルホルボール-13-酢酸（TPA）応答エレメント（TRE）およびcAMP応答エレメント（CRE）依存性転写を制御します。[ 9 ]

JDP2遺伝子は、ヒト染色体14q24.3（46.4 kb、75,427,715 bp～75,474,111 bp）およびマウス染色体12（39 kb、85,599,105 bp～85,639,878 bp）に位置しており、[ 10 ] [ 11 ] Fos-JDP2-BATF遺伝子座の約250 kbpに位置している。[ 12 ] JDP2の選択的スプライシングにより、少なくとも2つのアイソフォームが生成される。[ 12 ] [ 13 ] JDP2タンパク質は163個のアミノ酸から成り、塩基性ロイシンジッパー（bZIP）ファミリーに属し、ATF3 bZIPドメインと高い相同性を示す。[ 5 ] [ 14 ] bZIPドメインは、位置72から135のアミノ酸、位置74から96の基本モチーフ、および位置100から128のロイシンジッパーを含む。標準的なJDP2の分子量は18,704 Daである。ヒストン結合領域は位置35から72に位置し、ヒストンアセチルトランスフェラーゼ阻害（INHAT）領域は位置35から135に位置し、[ 15 ] DNA結合ドメインの前に位置している。

JDP2は普遍的に発現しているが、主に小脳、脳、肺、精巣で検出される。 [ 16 ] [ 17 ] JDP2の一塩基多型（SNP）は、日本人、韓国人、オランダ人のコホートで検出され、頭蓋内動脈瘤のリスク増加と関連している。[ 18 ]

転写後修飾と翻訳後修飾

148番目のトレオニン（Thr）残基のリン酸化はc-Jun N末端キナーゼ（ MAPK8 ; JNK1）とp38 MAPKによって媒介される。[ 19 ] [ 20 ]リン酸化ATF2はin vitroでJDP2との形成を阻害するが[ 21 ]、リン酸化JDP2はプロテオソーム分解を受ける。[ 22 ] 65番目のリジン（Lys）残基のSUMO修飾が推定され[ 11 ] 、 E3リガーゼとして機能するインターフェロン調節因子2結合タンパク質1（IRF2BP1）をリクルートする。[ 23 ] 148番目のThrのリン酸化は紫外線照射、酸化ストレス、アニソマイシン処理などの様々なストレス条件に応答して検出される。またJDP2はp38 MAPK [ 20 ]やダブルコルチン様タンパク質キナーゼなどの他のキナーゼによっても制御される。[ 24 ] JDP2タンパク質のポリユビキチン化はIRF2BP1によって誘導される。[ 23 ] JDP2はヒストン結合活性およびヒストンシャペロン活性を示す。[ 25 ] [ 26 ]およびp300 / CBP誘導ヒストンアセチル化（INHAT）の阻害。[ 25 ] [ 26 ] JDP2はヒストン脱アセチル化酵素HDAC1およびHDAC2、[ 27 ] [ 28 ] HDAC6 [ 27 ]およびHDAC3をリクルートする。[ 29 ] JDP2はINHAT活性を有し[ 15 ]、試験管内試験でヒストンのメチル化を阻害する。[ 30 ]

関数

遺伝子ノックアウトマウスとトランスジェニックマウスの表現型

遺伝子ノックアウトマウスは尾が短く、体が小さく、好中球数が少ない。[ 16 ] [ 31 ]細胞増殖が抑制され、AP-1の抑制により細胞周期が停止する。[ 16 ]トランスジェニックJDP2マウスは心房拡張[ 32 ]と心筋肥大[ 33 ]を示す。

二量体形成と相互作用する分子

JDP2 は、関連するロイシンジッパータンパク質メンバーに応じて、転写活性化因子または転写抑制因子として機能する。JDP2 は、c-Jun、JUNB、JUND、Fra2、ATF2とホモ二量体またはヘテロ二量体を形成し[ 5 ] [ 8 ] [ 27 ]、一般的な抑制因子として機能する。一方、JDP2 はCHOP10と安定したヘテロ二量体を形成し、TRE 依存性の転写を増強するが、CRE 依存性の転写は増強しない。[ 34 ] [ 35 ]さらに、JDP2 はプロゲステロン受容体(PR) と直接関連し、プロゲステロン依存性 PR を介した遺伝子転写のコアクチベーターとして機能していることがわかっている。[ 36 ] [ 37 ] [ 38 ] [ 23 ] CCAAT/エンハンサー結合タンパク質ガンマ（C/EBPγ）、[ 39 ] HDAC3およびHDAC6 [ 27 ] [ 29 ]もJDP2と関連することが実証されている。

細胞分化

JDP2は、いくつかのシステムで細胞分化に役割を果たしています。JDP2の異所性発現は、レチノイン酸誘導性のF9細胞の分化[ 29 ]と脂肪細胞の分化を阻害します。[ 40 ]一方、JDP2はC2筋芽細胞で終末筋細胞分化を誘導し、横紋筋肉腫細胞の腫瘍形成を低下させ、筋管への分化能を回復させました。[ 41 ]また、JDP2はRANKを介した破骨細胞分化に重要な役割を果たすことが報告されています。[ 42 ]さらに、JDP2は好中球分化[ 31 ]と転写因子Tbx3を介した破骨細胞形成[ 43 ]に関与し、宿主防御と骨の恒常性維持に関与しています。[ 31 ]メチロームマッピングは、JDP2が巨核球の細胞前駆細胞の分化に役割を果たしていることを示唆しています。[ 44 ]

細胞周期とp53シグナル伝達の調節

JDP2は、サイクリンD [ 41 ]、p53、サイクリンA [ 16 ]の転写を介して細胞周期停止を誘導し、JUNB、JUND、Fra2の増加とp27 Kip1の喪失によるc-JUNの減少を引き起こす。[ 45 ] JDP2はp53の転写をダウンレギュレーションし、白血病誘発を促進する。[ 46 ]マウスp53タンパク質は、JDP2-p53自己調節回路の一部として、F9細胞でJDP2プロモーターを負に制御する。 [ 47 ]対照的に、JDP2ノックアウトマウスはp53およびp21タンパク質のダウンレギュレーションを示す。[ 16 ]

アポトーシスと老化

JDP2はアポトーシスの阻害に関与していると思われる。JDP2の枯渇はアポトーシスに類似した細胞死を誘導する。[ 48 ]また、紫外線照射がJDP2の発現を誘導し、それがp53の発現をダウンレギュレーションすることで、紫外線を介したプログラム細胞死から細胞を保護することが研究で実証されている。[ 49 ]心臓特異的なJDP2の過剰発現は、心筋細胞を肥大成長およびTGFβ誘導性アポトーシスから保護する。[ 50 ]他の状況では、JDP2は細胞老化の制御に重要な役割を果たすことが示されている。JDP2欠損マウス胎児線維芽細胞は、ポリコーム抑制複合体（PRC1およびPRC2 ）をp16Ink4a遺伝子座のプロモーターにリクルートすることで、複製老化に抵抗性を示す。[ 25 ] [ 30 ]

酸化ストレスと抗酸化反応

Jdp2欠損MEFにおける細胞内活性酸素種（ROS）およびDNA酸化の主要産物の1つである8-oxo-dGuoの蓄積の増加、およびROS代謝に関与するいくつかの転写産物の発現の減少は、JDP2がROSレベルを抑制するために必要であることを示しています。 [ 17 ] [ 51 ] [ 52 ]さらに、JDP2は抗酸化応答性エレメント（ARE）コア配列に直接結合し、塩基性ロイシンジッパードメインを介してNrf2およびMafK（Nrf2-MafK）と関連し、AREへのNrf2-MafK複合体のDNA結合活性と、HO1およびNQO1などのARE依存性遺伝子の転写を増加させます。[ 52 ]そのため、JDP2はNrf2-MafK複合体の不可欠な要素として機能し、抗酸化プログラムと解毒プログラムを調節します。

核の再プログラミング

JDP2はWntシグナル伝達経路を制御し、ROS産生を抑制することが示されているが[ 16 ] [ 17 ]、細胞の再プログラミングにおいて役割を果たしている可能性がある。実際、ある研究では、DAOY髄芽腫細胞はJDP2と特定の因子OCT4によって人工多能性幹細胞（iPSC）様細胞に再プログラム化できることが実証されている。このiPSC様細胞はアルカリホスファターゼ活性やSSEA3、SSEA4、Tra-1-60などの幹細胞マーカーを含む幹細胞様特性を発現した。 [ 17 ]その後、別の研究でも、JDP2がOct4を置換してKlf4、Sox2、Myc（KSM）または体細胞からKSを持つiPSCを生成できることが示された。[ 53 ]さらに、JDP2は5つの非山中因子（ID1、JHDM1B、LRH1、SALL4、GLIS1）を固定してマウス胚性線維芽細胞をiPSCに再プログラムすることを示した。

がん遺伝子または腫瘍抑制遺伝子

JDP2は腫瘍形成において諸刃の剣として作用する可能性がある。JDP2はNIH3T3細胞におけるRas依存性細胞形質転換とSCIDマウスに移植された異種移植における腫瘍の発達を阻害することが報告されている。[ 45 ]横紋筋肉腫細胞におけるJDP2の恒常発現は、それらの腫瘍形成特性を減少させた。[ 41 ]一方、JDP2はニワトリ胎児線維芽細胞の部分的な腫瘍形成形質転換を誘導する。 [ 9 ]ハイスループットウイルス挿入変異解析を用いた研究でも、JDP2が癌遺伝子として機能することが明らかにされている。[ 6 ] [ 12 ] [ 13 ] [ 46 ] [ 54 ] [ 55 ] JDP2トランスジェニックマウスは、特にJDP2発現が促進段階にある場合、肝臓癌の増強、死亡率の上昇、腫瘍の数とサイズの増大を示す。[ 56 ]

がんおよび疾患マーカー

JDP2は、頭頸部扁平上皮癌で遺伝子増幅を示す。​​[ 57 ]膵臓癌では、JDP2のダウンレギュレーションはリンパ節転移や遠隔転移と相関しており、術後生存期間と強く関連していることから、JDP2は膵臓癌患者の予後を予測するバイオマーカーとなり得ることが示唆されている。 [ 58 ]さらに、JDP2の過剰発現は、ヒト膵臓BxPC-3細胞でTGF-β1とEGFの併用処理によって誘導される上皮間葉転換（EMT）を逆転させることから、JDP2は膵臓癌介入の分子標的となる可能性が示唆されている。[ 59 ]さらに、急性心筋梗塞（AMI）時のJDP2遺伝子の発現レベルは特異性が高く、心不全を予測する感度の高いバイオマーカーであることが示されている。[ 60 ] T細胞急性リンパ芽球性白血病において、JDP2はMCL1の直接的な転写制御を介して生存促進シグナル伝達を制御し、生体内でステロイド耐性をもたらす。[ 61 ]

JDP2の標的とJDP2制御遺伝子

JDP2は遺伝子発現の調節に関与している。例えば、JDP2はc-Jun [ 41 ]およびガレクチン-7遺伝子を介してMyoD遺伝子の発現を制御している。[ 62 ] JDP2はHDAC3と機能的に関連しており、 CHOP転写のアミノ酸調節を阻害するリプレッサーとして作用する。[ 34 ] JDP2とATF3は、 ATF3プロモーター領域へのHDACのリクルートに関与し、ATF3の転写抑制を引き起こす。[ 27 ] JDP2は、 EBV感染における潜伏-溶解スイッチの制御において、エプスタイン・バーウイルス（EBV）前初期遺伝子BZLF1のプロモーターを阻害する。[ 63 ]

相互作用

JDP2（遺伝子）は活性化転写因子2と相互作用することが示されている。[ 21 ]

注記

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さらに読む

  • Lerdrup M、Holmberg C、Dietrich N、Shourian E、Herdegen T、Jäättelä M、他。 (2005 年 8 月)。 「AP-1 リプレッサー JDP2 の枯渇は、アポトーシスと同様の細胞死を誘導します。」Biochimica et Biophysica Acta (BBA) - 分子細胞研究。1745 (1): 29–37。土井: 10.1016/j.bbamcr.2005.06.008。PMID  16026868。
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